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- PDB-4ljp: Structure of an active ligase (HOIP-H889A)/ubiquitin transfer complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ljp
タイトルStructure of an active ligase (HOIP-H889A)/ubiquitin transfer complex
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
  • Polyubiquitin-C
キーワードLIGASE / E3 ligase-ubiquitin complex / HOIP / RNF31 / ubiquitin / RBR ligase / E3 ligase / RING domain / IBR domain / Zinc Finger
機能・相同性
機能・相同性情報


protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B ...protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / EGFR downregulation / TCF dependent signaling in response to WNT / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of FZD by ubiquitination / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of TNFR1 signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Regulation of necroptotic cell death / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Josephin domain DUBs / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / Formation of Incision Complex in GG-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Regulation of TP53 Degradation / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Negative regulation of MET activity / Cyclin D associated events in G1 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Downregulation of ERBB2 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Interferon alpha/beta signaling / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / RAS processing / Pexophagy / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Negative regulation of FLT3 / Regulation of BACH1 activity / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of NF-kappa B signaling / Termination of translesion DNA synthesis / Ovarian tumor domain proteases / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of MAPK pathway / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Iron uptake and transport / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Metalloprotease DUBs / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / DNA Damage Recognition in GG-NER / linear polyubiquitin binding / Activation of NF-kappaB in B cells / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / FCERI mediated NF-kB activation / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Degradation of AXIN / Degradation of DVL / Hedgehog ligand biogenesis / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / HOIP UBA domain pair ...: / : / : / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / HOIP UBA domain pair / E3 Ubiquitin Ligase RBR C-terminal domain / PNGase/UBA- or UBX-containing domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain / PUB domain / IBR domain, a half RING-finger domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Ubiquitin-ribosomal protein eL40 fusion protein / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Rana, R.R. / Stieglitz, B. / Koliopoulos, M.G. / Morris-Davies, A.C. / Christodoulou, E. / Howell, S. / Brown, N.R. / Rittinger, K.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: Structural basis for ligase-specific conjugation of linear ubiquitin chains by HOIP.
著者: Stieglitz, B. / Rana, R.R. / Koliopoulos, M.G. / Morris-Davies, A.C. / Schaeffer, V. / Christodoulou, E. / Howell, S. / Brown, N.R. / Dikic, I. / Rittinger, K.
履歴
登録2013年7月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月13日Group: Database references
改定 1.22013年12月18日Group: Database references
改定 1.32014年12月10日Group: Other
改定 1.42017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.52019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.62023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
B: Polyubiquitin-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8716
ポリマ－33,6092
非ポリマー2624
水2,162120
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area16640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.000, 46.000, 133.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin- ...HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin-associated domain protein


分子量: 25032.590 Da / 分子数: 1
断片: E3 ligase HOIP catalytic core (unp residues 853-1072)
変異: H889A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF31, ZIBRA / プラスミド: pET-49b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Gold
参照: UniProt: Q96EP0, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 Polyubiquitin-C


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 77-152 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: E1B9K1, UniProt: P63048*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 120 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M amino acids, 0.1 M imidazole, MES, 30 % P550 MME_P20K , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→38.17 Å / Num. all: 87792 / Num. obs: 17108 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 32.703 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 9.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation6.1 Å38.17 Å
Translation6.1 Å38.17 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CCP4精密化
PHASER2.5.2位相決定
CCP4データ削減
CCP4データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 4LJO

4ljo


解像度: 2.15→38.17 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.26 / σ(F): 0.91 / 位相誤差: 25.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2161 865 5.06 %
Rwork0.1757 --
obs0.1778 17070 97.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 49.9131 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→38.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2292 0 4 120 2416
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082340
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1153163
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.864900
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071340
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006421
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.15-2.21330.29651320.26662697X-RAY DIFFRACTION98
2.2133-2.28470.33171220.26662682X-RAY DIFFRACTION97
2.2847-2.36640.26131510.2412570X-RAY DIFFRACTION98
2.3664-2.46110.28691710.23182664X-RAY DIFFRACTION99
2.4611-2.57310.349840.21732800X-RAY DIFFRACTION98
2.5731-2.70870.30561430.22712639X-RAY DIFFRACTION98
2.7087-2.87840.31411580.21372576X-RAY DIFFRACTION95
2.8784-3.10050.25451510.2112539X-RAY DIFFRACTION97
3.1005-3.41230.26791300.18742623X-RAY DIFFRACTION97
3.4123-3.90570.16311420.1552654X-RAY DIFFRACTION96
3.9057-4.91910.15451520.12642575X-RAY DIFFRACTION96
4.9191-38.17680.16071520.1252670X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.2813-4.3493-1.6668.47692.856.2392-0.2512-0.11260.18070.54930.0696-0.041-0.11560.11930.19050.40820.10750.06260.31210.03250.2815-15.154446.80817.3213
27.4308-1.2919-0.70632.89780.77024.608-0.02980.59630.2553-0.2045-0.0370.5624-0.3459-0.6010.0750.32590.0895-0.03590.31290.03610.2879-17.987950.17850.8215
33.23050.5525-0.8913.2007-0.02763.7752-0.2732-0.3719-0.72530.3886-0.0928-0.20670.86630.66260.29490.55780.25560.06570.39880.0480.3673-5.815333.139611.7477
43.27610.5522-2.61053.1328-2.10835.46210.12910.63580.4333-0.55080.17450.016-0.9803-0.5737-0.27430.49720.06140.05470.49530.05050.3222-3.266951.5709-12.092
59.2478-0.0773-5.53852.33660.03533.31060.2661-0.9347-0.1150.81620.0901-0.0179-1.4921.22250.02080.5467-0.0210.0010.4919-0.05590.3128-3.760754.32047.929
69.47670.59030.44814.34870.0321.9897-0.18670.2015-0.2740.43270.0141-0.33530.22380.03380.16240.3760.1185-0.01940.3618-0.02580.2904-16.942434.0321-3.7097
77.7815.8802-1.64995.0357-2.12136.5382-0.27220.30320.44050.18580.01390.2479-0.5391-0.74050.17360.30550.1824-0.07590.4438-0.09580.3493-23.829342.6363-6.1267
86.10563.3154-2.15683.6808-4.28486.5816-0.35971.36970.1221-0.57510.30590.41260.2213-0.564-0.10190.2324-0.0051-0.0310.6422-0.07780.372-21.801538.6168-15.6378
96.4128-5.8453-0.27118.12590.04666.9809-0.13621.1194-0.5332-0.47240.00571.05510.6014-1.1130.26270.2915-0.10790.0220.7216-0.07910.5503-31.401532.7316-10.5229
103.7796-3.82254.88617.0845-3.48416.973-0.2526-1.34280.18010.67560.06110.4520.0863-1.19940.2220.3890.02080.06370.6032-0.06870.3188-29.856833.2329-0.4311
115.0387-0.3963-5.47761.26140.02246.0837-0.66981.153-1.1425-0.25850.0013-0.04210.8181-0.53960.57830.32510.0112-0.01870.5347-0.10920.2157-20.400131.4395-10.8243
127.4947-4.658-5.27815.36685.89676.8911-0.0325-0.24930.0901-0.3676-0.15690.5199-0.37951.07190.41190.2962-0.1336-0.02210.5281-0.1450.2892-22.499337.5597-26.7189
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 857 through 895 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 896 through 938 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 939 through 1012 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 1013 through 1060 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 1061 through 1071 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 1 through 16 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 17 through 34 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 35 through 44 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 45 through 54 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 55 through 65 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 66 through 71 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 72 through 76 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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