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- PDB-4lij: Crystal structure of a far upstream element (FUSE) binding protei... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lij
タイトルCrystal structure of a far upstream element (FUSE) binding protein 1 (FUBP1) from Homo sapiens at 1.95 A resolution
要素Far upstream element-binding protein 1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / KH domain / PF00013 / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / RNA-BINDING PROTEIN / Partnership for T-Cell Biology / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


single-stranded DNA binding / mRNA binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / Far upstream element-binding protein, C-terminal / Far upstream element-binding protein, C-terminal / K Homology domain, type 1 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 ...: / : / : / : / Far upstream element-binding protein, C-terminal / Far upstream element-binding protein, C-terminal / K Homology domain, type 1 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Far upstream element-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a far upstream element (FUSE) binding protein 1 (FUBP1) from Homo sapiens at 1.95 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology
履歴
登録2013年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / Structure summary / カテゴリ: software / struct_keywords
Item: _software.classification / _software.name / _struct_keywords.text
改定 1.22023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Far upstream element-binding protein 1
B: Far upstream element-binding protein 1
C: Far upstream element-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9435
ポリマ－29,7533
非ポリマー1902
水5,765320
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Far upstream element-binding protein 1
B: Far upstream element-binding protein 1
C: Far upstream element-binding protein 1
ヘテロ分子

A: Far upstream element-binding protein 1
B: Far upstream element-binding protein 1
C: Far upstream element-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,88610
ポリマ－59,5066
非ポリマー3804
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area9960 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area20420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.810, 86.810, 84.170
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-700-

PO4

21A-251-

HOH

31A-275-

HOH

41A-280-

HOH

詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A TRIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Far upstream element-binding protein 1 / FBP / FUSE-binding protein 1 / DNA helicase V / hDH V


分子量: 9917.666 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 86-174 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BC017247, FUBP1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q96AE4
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 320 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 86-174 OF THE TARGET SEQUENCE - ISOFORM 2 OF FUSE-BINDING PROTEIN 1, UNIPROT ENTRY Q96AE4-2.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.84 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20.00% Glycerol, 1.60M ammonium dihydrogen phosphate, 0.1M TRIS pH 8.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9537,0.9796,0.9793
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月16日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.95371
20.97961
30.97931
反射解像度: 1.8→61.384 Å / Num. obs: 24100 / % possible obs: 78.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 14.277 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.143 / Net I/σ(I): 9.17
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.8-1.850.9231.6153574174199.4
1.85-1.90.8481.8132283628188.4
1.9-1.950.633128918614.6
1.95-2.010.5083146933877199.7
2.01-2.080.3943.758771650144.1
2.08-2.150.3214.591102497168.8
2.15-2.230.3244.8128233420196.6
2.23-2.320.2266.142081166134.8
2.32-2.430.2057.1124873230199.8
2.43-2.550.1947.4119553096199.9
2.55-2.680.1698.378152087170.8
2.68-2.850.11311.691712427187.6
2.85-3.040.093141000226071100
3.04-3.290.07916.4934124421100
3.29-3.60.06817.866031781179.5
3.6-4.020.05919.549751391168.1
4.02-4.650.04623.765731773199.7
4.65-5.690.05221.457801502199.7
5.69-8.050.05120.945551168199.9
8.05-61.3840.0329.72418634199.8

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SOLVE位相決定
XSCALEJuly 4, 2012データスケーリング
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→61.384 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 4.119 / SU ML: 0.066 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.133 / ESU R Free: 0.122
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 6. PHOSPHATE (PO4) MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION ARE MODELED. 7. DUE TO STRONG ICE RINGS, REFLECTIONS WERE OMITTED IN THE 3.93-3.87, 3.70-3.64, 2.29-2.23, AND 1.95-1.89 RESOLUTION SHELLS LOWERING THE OVERALL COMPLETENESS TO 79.2%. THE NOMINAL RESOLUTION OF THE RESULTING DATASET IS 1.95 A WITH 4124 OBSERVED REFLECTIONS BETWEEN 1.95-1.80 (64.8% COMPLETE FOR THIS SHELL) INCLUDED IN THE REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1992 1228 5.1 %RANDOM
Rwork0.1716 ---
obs0.173 24098 79.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 116.26 Å2 / Biso mean: 18.7998 Å2 / Biso min: 6.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.17 Å20 Å2
3---0.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→61.384 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1725 0 10 320 2055
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0191891
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.021883
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5532.0252561
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.25134390
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9725269
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.48524.35385
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.15115355
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.6721521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2280
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212180
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02397
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0792.078955
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0742.067954
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.5743.8031200
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 90 -
Rwork0.245 2095 -
all-2185 -
obs--99.5 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.21560.2624-0.17950.5324-0.00430.5540.0086-0.03060.00930.0211-0.0132-0.0159-0.04530.02540.00460.0182-0.0032-0.01350.0315-0.00240.0157-1.762-1.25311.386
20.7488-0.45690.11850.3249-0.22610.5394-0.0081-0.0467-0.0071-0.00710.04030.01220.0309-0.0414-0.03220.0126-0.00730.00770.01520.00910.0302-22.095-18.38710.305
30.7867-0.0627-0.21570.5034-0.07370.1552-0.0060.0009-0.00930.02740.0001-0.00890.02420.0280.00590.0170.008-0.00550.03960.00360.00552.154-21.987.416
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A97 - 171
2X-RAY DIFFRACTION2B96 - 171
3X-RAY DIFFRACTION3C95 - 171

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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