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- PDB-4lgm: Crystal Structure of Sulfolobus solfataricus Vps4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lgm
タイトルCrystal Structure of Sulfolobus solfataricus Vps4
要素Vps4 AAA ATPase
キーワードHYDROLASE / ATP hydrolysis
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
: / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site ...: / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AAA family ATPase, p60 katanin
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.711 Å
データ登録者Han, H. / Hill, C.P. / Whitby, F.G. / Monroe, N.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: The Oligomeric State of the Active Vps4 AAA ATPase.
著者: Monroe, N. / Han, H. / Gonciarz, M.D. / Eckert, D.M. / Karren, M.A. / Whitby, F.G. / Sundquist, W.I. / Hill, C.P.
履歴
登録2013年6月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月13日Group: Database references
改定 1.22014年2月5日Group: Database references
改定 1.32015年4月22日Group: Structure summary
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vps4 AAA ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6052
ポリマ－33,5701
非ポリマー351
水1629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.321, 101.321, 64.743
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number172
Space group name H-MP64
詳細The functional unit is proposed to be hexamer. But it is monomeric in crystal

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要素

#1: タンパク質 Vps4 AAA ATPase


分子量: 33569.797 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 85-372 / 変異: E206Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (古細菌) / 株: ATCC 35092 / DSM 1617 / JCM 11322 / P2 / 遺伝子: SSO0909 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q97ZJ7, vesicle-fusing ATPase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 70 % MPD, 100 mM HEPES pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 5.9 % / Av σ(I) over netI: 14.06 / 数: 113696 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Χ2: 1.03 / D res high: 2.73 Å / D res low: 30 Å / Num. obs: 19379 / % possible obs: 99.7
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
5.87309710.0490.9775.7
4.665.8710010.0660.9825.9
4.084.6610010.0760.9835.9
3.74.0810010.0861.0265.9
3.443.710010.1040.9746
3.243.4410010.1361.0255.9
3.073.2410010.1911.0875.9
2.943.0799.910.2821.0795.9
2.832.9410010.491.0785.9
2.732.8399.910.6571.0845.5
反射解像度: 2.711→30 Å / Num. all: 19379 / Num. obs: 19379 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 85.65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 26.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.711-2.835.50.657199.9
2.83-2.945.90.491100
2.94-3.075.90.282199.9
3.07-3.245.90.1911100
3.24-3.445.90.1361100
3.44-3.760.1041100
3.7-4.085.90.0861100
4.08-4.665.90.0761100
4.66-5.875.90.0661100
5.87-305.70.049197

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE2.13位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.711→23.166 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.42 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2551 1973 9.85 %
Rwork0.2171 --
obs0.2208 19379 99.41 %
all-20033 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 94.8882 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.7374 Å20 Å20 Å2
2---3.7374 Å2-0 Å2
3---15.0566 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.711→23.166 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2021 0 1 9 2031
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072058
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0032773
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.271791
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071312
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006351
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.711-2.77860.33181360.31091217X-RAY DIFFRACTION95
2.7786-2.85360.35021300.28681319X-RAY DIFFRACTION100
2.8536-2.93740.39941520.2981301X-RAY DIFFRACTION100
2.9374-3.0320.31551450.25881282X-RAY DIFFRACTION100
3.032-3.14010.33671400.25041275X-RAY DIFFRACTION100
3.1401-3.26550.26351240.24971354X-RAY DIFFRACTION100
3.2655-3.41370.32911500.24891276X-RAY DIFFRACTION100
3.4137-3.5930.26491200.24351319X-RAY DIFFRACTION100
3.593-3.81720.251500.21431289X-RAY DIFFRACTION100
3.8172-4.11050.29041400.20261296X-RAY DIFFRACTION100
4.1105-4.52130.21241460.19691291X-RAY DIFFRACTION100
4.5213-5.16920.17391560.19341289X-RAY DIFFRACTION100
5.1692-6.48890.29421440.23431292X-RAY DIFFRACTION100
6.4889-23.16640.24181400.1921260X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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