[日本語] English
万見
- PDB-4ldb: Crystal Structure of Ebola Virus VP40 Dimer -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ldb
タイトルCrystal Structure of Ebola Virus VP40 Dimer
要素Matrix protein VP40
キーワードVIRAL PROTEIN / viral matrix protein / viral budding / assembly / viral transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular transport of virus / host cell endomembrane system / symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / host cell late endosome membrane / viral budding / viral budding via host ESCRT complex / host cell membrane / viral budding from plasma membrane / host cell ...intracellular transport of virus / host cell endomembrane system / symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / host cell late endosome membrane / viral budding / viral budding via host ESCRT complex / host cell membrane / viral budding from plasma membrane / host cell / structural constituent of virion / ribonucleoprotein complex / membrane raft / virus-mediated perturbation of host defense response / host cell plasma membrane / virion membrane / RNA binding / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
EV matrix protein / Matrix protein VP40, N-terminal domain / EV matrix protein fold / EV matrix protein, C-terminal / EV matrix protein / EV matrix domain superfamily / EV matrix protein, N-terminal / Matrix protein VP40 / Topoisomerase I; domain 3 / Distorted Sandwich ...EV matrix protein / Matrix protein VP40, N-terminal domain / EV matrix protein fold / EV matrix protein, C-terminal / EV matrix protein / EV matrix domain superfamily / EV matrix protein, N-terminal / Matrix protein VP40 / Topoisomerase I; domain 3 / Distorted Sandwich / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Matrix protein VP40
類似検索 - 構成要素
生物種Ebola virus (エボラウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Bornholdt, Z.A. / Ableson, D.M. / Saphire, E.O.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2013
タイトル: Structural Rearrangement of Ebola Virus VP40 Begets Multiple Functions in the Virus Life Cycle.
著者: Bornholdt, Z.A. / Noda, T. / Abelson, D.M. / Halfmann, P. / Wood, M.R. / Kawaoka, Y. / Saphire, E.O.
履歴
登録2013年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月4日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Matrix protein VP40
B: Matrix protein VP40
C: Matrix protein VP40
D: Matrix protein VP40


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,9774
ポリマ－128,9774
非ポリマー00
水00
1
A: Matrix protein VP40
D: Matrix protein VP40


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,4882
ポリマ－64,4882
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1520 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area23270 Å2
手法PISA
2
B: Matrix protein VP40
C: Matrix protein VP40


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,4882
ポリマ－64,4882
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1510 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area22940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)160.005, 160.005, 89.745
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1113A44 - 310
2113B44 - 310
3113C44 - 310
4113D44 - 310

-
要素

#1: タンパク質
Matrix protein VP40 / Membrane-associated protein VP40


分子量: 32244.211 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 44-326 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ebola virus (エボラウイルス) / 遺伝子: VP40 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q05128

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.16 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 0.05 M magnesium chloride, 0.1 M HEPES, 38% PEG400, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 85 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年5月12日
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→50 Å / Num. all: 60525 / Num. obs: 50678 / % possible obs: 83.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル最高解像度: 2.27 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.1→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.906 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.872 / SU B: 23.564 / SU ML: 0.425 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.513 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 1218 5.1 %RANDOM
Rwork0.245 ---
obs0.24693 22689 99.97 %-
all-24108 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 67.165 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.68 Å21.84 Å20 Å2
2--3.68 Å20 Å2
3----5.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7574 0 0 0 7574
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0227744
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.5581.99910597
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.1725967
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.07124.636261
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.101151272
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.3271528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0310.21292
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0225660
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2331.54974
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.32728190
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.49632770
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5714.52407
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
A860tight positional0.390.05
B860tight positional0.40.05
C860tight positional0.370.05
D860tight positional0.370.05
A812loose positional0.585
B812loose positional0.635
C812loose positional0.525
D812loose positional0.535
A860tight thermal3.690.5
B860tight thermal1.550.5
C860tight thermal20.5
D860tight thermal2.050.5
A812loose thermal3.7210
B812loose thermal1.6310
C812loose thermal1.9610
D812loose thermal2.0510
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 79 -
Rwork0.302 1654 -
obs--100 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る