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- PDB-4lct: Crystal Structure and Versatile Functional Roles of the COP9 Sign... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lct
タイトルCrystal Structure and Versatile Functional Roles of the COP9 Signalosome Subunit 1
要素COP9 signalosome complex subunit 1
キーワードSIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


response to absence of light / red, far-red light phototransduction / protein deneddylation / embryo development ending in seed dormancy / COP9 signalosome / hyperosmotic response / response to salt stress / protein-containing complex assembly / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #570 / : / COP9 signalosome complex subunit 1, C-terminal helix / 26S proteasome regulatory subunit Rpn7/COP9 signalosome complex subunit 1 / 26S proteasome regulatory subunit Rpn7, N-terminal / 26S proteasome subunit RPN7 / motif in proteasome subunits, Int-6, Nip-1 and TRIP-15 / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile. ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #570 / : / COP9 signalosome complex subunit 1, C-terminal helix / 26S proteasome regulatory subunit Rpn7/COP9 signalosome complex subunit 1 / 26S proteasome regulatory subunit Rpn7, N-terminal / 26S proteasome subunit RPN7 / motif in proteasome subunits, Int-6, Nip-1 and TRIP-15 / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
COP9 signalosome complex subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Lee, J.-H. / Yi, L. / Li, J. / Schweitzer, K. / Borgmann, M. / Naumann, M. / Wu, H.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Crystal structure and versatile functional roles of the COP9 signalosome subunit 1.
著者: Lee, J.H. / Yi, L. / Li, J. / Schweitzer, K. / Borgmann, M. / Naumann, M. / Wu, H.
履歴
登録2013年6月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月31日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COP9 signalosome complex subunit 1
B: COP9 signalosome complex subunit 1
C: COP9 signalosome complex subunit 1
D: COP9 signalosome complex subunit 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,9038
ポリマ－159,5194
非ポリマー3844
水1,22568
1
A: COP9 signalosome complex subunit 1
B: COP9 signalosome complex subunit 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,9524
ポリマ－79,7592
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1370 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area31950 Å2
手法PISA
2
C: COP9 signalosome complex subunit 1
D: COP9 signalosome complex subunit 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,9524
ポリマ－79,7592
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area32600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)202.210, 87.090, 133.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.47, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
COP9 signalosome complex subunit 1 / CSN complex subunit 1 / Constitutive photomorphogenesis protein 11 / Protein FUSCA 6


分子量: 39879.695 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 32-379 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: CSN1, COP11, FUS6, At3g61140, T20K12.40 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P45432
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.39 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 0.1M BTP pH 7.0, 0.2M ammonium sulfate, 10% (w/v) polyethylene glycol 8000, 5mM dithiothreitol, VAPOR DIFFUSION, temperature 293.15K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→48.7 Å / Num. obs: 61556 / % possible obs: 26.7 % / Observed criterion σ(F): 4.1 / Observed criterion σ(I): 4.1
反射 シェル最高解像度: 2.7 Å / % possible all: 99.73

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SHARP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.7→48.7 Å / SU ML: 0.49 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2718 3077 5 %random
Rwork0.2235 ---
all0.2259 ---
obs0.2259 61547 99.73 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 64.122 Å2 / ksol: 0.365 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2804 Å2-0 Å2-5.453 Å2
2---6.9437 Å20 Å2
3---8.2241 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→48.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10752 0 20 68 10840
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00910965
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.31714782
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.7934119
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0941630
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061898
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.74220.46281400.38512658X-RAY DIFFRACTION100
2.7422-2.78720.4071380.34572627X-RAY DIFFRACTION100
2.7872-2.83520.42061380.33082625X-RAY DIFFRACTION100
2.8352-2.88680.35721400.3132651X-RAY DIFFRACTION100
2.8868-2.94230.34431380.29622630X-RAY DIFFRACTION100
2.9423-3.00230.37211420.29072696X-RAY DIFFRACTION100
3.0023-3.06760.35131380.27612622X-RAY DIFFRACTION100
3.0676-3.13890.39291390.27072647X-RAY DIFFRACTION100
3.1389-3.21740.30981400.25772661X-RAY DIFFRACTION100
3.2174-3.30440.32581390.23962633X-RAY DIFFRACTION100
3.3044-3.40160.25081380.22812629X-RAY DIFFRACTION100
3.4016-3.51140.32251420.21932690X-RAY DIFFRACTION100
3.5114-3.63680.27931390.22412639X-RAY DIFFRACTION100
3.6368-3.78240.26011400.21512669X-RAY DIFFRACTION100
3.7824-3.95450.26871400.20452655X-RAY DIFFRACTION100
3.9545-4.16290.27311390.19712641X-RAY DIFFRACTION100
4.1629-4.42350.22381410.19632677X-RAY DIFFRACTION100
4.4235-4.76480.24631400.18752658X-RAY DIFFRACTION100
4.7648-5.24380.22791400.20922662X-RAY DIFFRACTION99
5.2438-6.00140.30621400.262667X-RAY DIFFRACTION99
6.0014-7.55660.25141420.22722686X-RAY DIFFRACTION99
7.5566-48.72890.18121440.16842747X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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