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- PDB-4lcb: Structure of Vps4 homolog from Acidianus hospitalis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lcb
タイトルStructure of Vps4 homolog from Acidianus hospitalis
要素Cell division protein CdvC, Vps4細胞分裂
キーワードPROTEIN TRANSPORT / ATPase (ATPアーゼ) / ATP hydrolysis
機能・相同性
機能・相同性情報


細胞分裂 / ATP binding
類似検索 - 分子機能
MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core ...MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division protein CdvC, Vps4
類似検索 - 構成要素
生物種Acidianus hospitalis (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.08 Å
データ登録者Han, H. / Hill, C.P. / Whitby, F.G. / Monroe, N.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: The Oligomeric State of the Active Vps4 AAA ATPase.
著者: Monroe, N. / Han, H. / Gonciarz, M.D. / Eckert, D.M. / Karren, M.A. / Whitby, F.G. / Sundquist, W.I. / Hill, C.P.
履歴
登録2013年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月13日Group: Database references
改定 1.22014年2月5日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division protein CdvC, Vps4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2902
ポリマ－42,2541
非ポリマー351
水1,820101
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.962, 95.962, 79.499
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
詳細This structure contains monomer, which presumably assembles into hexamer as the functional form.

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要素

#1: タンパク質 Cell division protein CdvC, Vps4 / 細胞分裂


分子量: 42254.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Acidianus hospitalis (古細菌) / 株: W1 / プラスミド: pJexpress414 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: F4B4B0
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M MgCl2, 0.1 M HEPES pH 7.5, 30 % PEG400, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. all: 24654 / Num. obs: 24654 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.3 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Χ2: 1.011 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.1-2.189.70.67324470.9961100
2.18-2.269.70.49124851.0241100
2.26-2.379.30.3524881.026199.9
2.37-2.498.70.24824681.02199.9
2.49-2.659.20.17224581.0091100
2.65-2.859.70.11925170.9991100
2.85-3.149.50.09324721.0081100
3.14-3.599.20.07324991.004199.9
3.59-4.529.60.05824871.0121100
4.52-308.30.05523331.013191.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 32.48 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.1 Å27.7 Å
Translation2.1 Å27.7 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4LGM

4lgm


解像度: 2.08→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / WRfactor Rfree: 0.271 / WRfactor Rwork: 0.235 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8041 / SU B: 4.443 / SU ML: 0.12 / SU R Cruickshank DPI: 0.1728 / SU Rfree: 0.1639 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.173 / ESU R Free: 0.164 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2543 1256 5.1 %RANDOM
Rwork0.2134 ---
all0.2156 24622 --
obs0.2156 24622 99.02 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 84.28 Å2 / Biso mean: 46.7622 Å2 / Biso min: 26.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.9 Å2-0.95 Å20 Å2
2---1.9 Å20 Å2
3---2.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.08→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2040 0 1 101 2142
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0222080
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4421.9782799
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5115248
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.60224.10595
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.81115394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.7191514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2307
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211539
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9611.51258
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.86922034
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0383822
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.1254.5765
LS精密化 シェル解像度: 2.085→2.139 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 83 -
Rwork0.262 1705 -
all-1788 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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