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- PDB-4lc9: Structural Basis for Regulation of Human Glucokinase by Glucokina... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lc9
タイトルStructural Basis for Regulation of Human Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein
要素
  • Glucokinase
  • Glucokinase regulatory protein
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE REGULATOR / Type 2 Diabetes / TRANSFERASE-TRANSFERASE REGULATOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective GCK causes maturity-onset diabetes of the young 2 (MODY2) / glucose sensor activity / fructose-6-phosphate binding / mannokinase activity / regulation of potassium ion transport / carbohydrate derivative metabolic process / hexokinase / kinase inhibitor activity / glucose catabolic process ...Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective GCK causes maturity-onset diabetes of the young 2 (MODY2) / glucose sensor activity / fructose-6-phosphate binding / mannokinase activity / regulation of potassium ion transport / carbohydrate derivative metabolic process / hexokinase / kinase inhibitor activity / glucose catabolic process / fructokinase activity / glucokinase activity / urate metabolic process / glucose 6-phosphate metabolic process / response to fructose / NADP+ metabolic process / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / D-glucose binding / cellular response to leptin stimulus / calcium ion import / canonical glycolysis / Glycolysis / regulation of glycolytic process / triglyceride homeostasis / intracellular glucose homeostasis / Regulation of gene expression in beta cells / enzyme inhibitor activity / protein localization to nucleus / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of glycogen biosynthetic process / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / response to glucose / regulation of insulin secretion / glycolytic process / positive regulation of insulin secretion / kinase binding / cellular response to insulin stimulus / glucose metabolic process / protein import into nucleus / glucose homeostasis / carbohydrate binding / protein domain specific binding / enzyme binding / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Glucokinase regulatory protein, second SIS domain / Glucokinase regulatory protein, conserved site / N-acetylmuramic acid 6-phosphate etherase/glucokinase regulatory protein / C-terminal lid domain of glucokinase regulatory protein / Glucokinase regulatory protein N-terminal SIS domain / Glucokinase regulatory protein family signature. / Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / Hexokinase ...: / Glucokinase regulatory protein, second SIS domain / Glucokinase regulatory protein, conserved site / N-acetylmuramic acid 6-phosphate etherase/glucokinase regulatory protein / C-terminal lid domain of glucokinase regulatory protein / Glucokinase regulatory protein N-terminal SIS domain / Glucokinase regulatory protein family signature. / Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / Hexokinase / Hexokinase, binding site / Hexokinase, N-terminal / Hexokinase, C-terminal / Hexokinase / Hexokinase / Hexokinase domain signature. / Hexokinase domain profile. / SIS domain / SIS domain profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6-O-phosphono-beta-D-fructofuranose / Hexokinase-4 / Glucokinase regulatory protein
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Beck, T. / Miller, B.G.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013
タイトル: Structural basis for regulation of human glucokinase by glucokinase regulatory protein.
著者: Beck, T. / Miller, B.G.
履歴
登録2013年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月25日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucokinase regulatory protein
B: Glucokinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,6404
ポリマ－123,3572
非ポリマー2832
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)95.663, 105.312, 132.406
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Glucokinase regulatory protein / Glucokinase regulator


分子量: 70152.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gckr / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07071
#2: タンパク質 Glucokinase / Hexokinase type IV / HK IV / Hexokinase-4 / HK4 / Hexokinase-D


分子量: 53204.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GCK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35557, glucokinase
#3: 糖 ChemComp-F6P / 6-O-phosphono-beta-D-fructofuranose / FRUCTOSE-6-PHOSPHATE / 6-O-phosphono-beta-D-fructose / 6-O-phosphono-D-fructose / 6-O-phosphono-fructose / β-D-フルクトフラノ-ス6-りん酸


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 260.136 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H13O9P
識別子タイププログラム
b-D-Fruf6PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: Crystals were obtained at 20 C by mixing 200 nL of GCK-GKRP-F6P complex solution with 100 nL of reservoir solution containing 0.1 M HEPES, pH 7.1, and 8% w/v PEG 6000, VAPOR DIFFUSION, ...詳細: Crystals were obtained at 20 C by mixing 200 nL of GCK-GKRP-F6P complex solution with 100 nL of reservoir solution containing 0.1 M HEPES, pH 7.1, and 8% w/v PEG 6000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年12月18日
放射モノクロメーター: Si(111) monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→48.93 Å / Num. all: 18995 / Num. obs: 18946 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1.73 / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.0712 / Net I/σ(I): 12.93
反射 シェル解像度: 3.4→3.5 Å / 冗長度: 6.23 % / Rmerge(I) obs: 0.699 / Mean I/σ(I) obs: 1.73 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
XDSデータ削減
SADABSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.4→48.929 Å / SU ML: 0.57 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 34.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2922 976 5.15 %
Rwork0.2437 --
obs0.2461 18946 99.92 %
all-18995 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→48.929 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7682 0 17 0 7699
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0067817
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.95710542
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1862937
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0381210
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051353
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.4-3.57920.40131470.34582475X-RAY DIFFRACTION100
3.5792-3.80340.4081390.29852533X-RAY DIFFRACTION100
3.8034-4.09690.37951360.2772518X-RAY DIFFRACTION100
4.0969-4.5090.27411550.23372536X-RAY DIFFRACTION100
4.509-5.16080.25791420.21682563X-RAY DIFFRACTION100
5.1608-6.49960.28361350.27442607X-RAY DIFFRACTION100
6.4996-48.93390.26781220.21982738X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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