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万見
- PDB-4lac: Crystal Structure of Protein Phosphatase 2A (PP2A) and PP2A phosp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4lac
タイトルCrystal Structure of Protein Phosphatase 2A (PP2A) and PP2A phosphatase activator (PTPA) complex with ATPgammaS
要素
  • (Serine/threonine-protein phosphatase 2A ...) x 2
  • PP2A Scaffold Subunit A, Truncated, an internal deletion of PP2A A
キーワードHydrolase/signaling protein / PP2A / PTPA / protein phosphatase / signaling pathway regulation / chaperone / Hydrolase-signaling protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein tyrosine phosphatase activator activity / : / : / meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / regulation of microtubule binding / MASTL Facilitates Mitotic Progression / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / mitotic sister chromatid separation ...protein tyrosine phosphatase activator activity / : / : / meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / regulation of microtubule binding / MASTL Facilitates Mitotic Progression / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / mitotic sister chromatid separation / protein serine/threonine phosphatase complex / protein phosphatase type 2A complex / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / peptidyl-serine dephosphorylation / peptidyl-threonine dephosphorylation / FAR/SIN/STRIPAK complex / : / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / positive regulation of microtubule binding / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / female meiotic nuclear division / protein phosphatase regulator activity / protein antigen binding / GABA receptor binding / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / ERKs are inactivated / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / regulation of growth / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / Platelet sensitization by LDL / CTLA4 inhibitory signaling / protein serine/threonine phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / regulation of cell differentiation / ATPase complex / T cell homeostasis / ERK/MAPK targets / mesoderm development / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / : / phosphoprotein phosphatase activity / DARPP-32 events / chromosome, centromeric region / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / lateral plasma membrane / negative regulation of hippo signaling / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Mitotic Prometaphase / : / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / calcium channel complex / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / protein dephosphorylation / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / protein tyrosine phosphatase activity / protein phosphatase 2A binding / meiotic cell cycle / chromosome segregation / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RHO GTPases Activate Formins / response to lead ion / RAF activation / Spry regulation of FGF signaling / regulation of protein phosphorylation / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / tau protein binding / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / PKR-mediated signaling / spindle pole / Negative regulation of MAPK pathway / Separation of Sister Chromatids / Cyclin D associated events in G1 / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Regulation of TP53 Degradation / mitotic cell cycle / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein-containing complex assembly
類似検索 - 分子機能
Phosphotyrosyl phosphate activator, C-terminal lid domain / Phosphotyrosyl phosphatase activator, PTPA / PTPA superfamily / Phosphotyrosyl phosphatase activator, C-terminal lid domain / Phosphotyrosyl phosphate activator (PTPA) protein / : / : / HEAT repeat / HEAT repeat / PPP2R1A-like HEAT repeat ...Phosphotyrosyl phosphate activator, C-terminal lid domain / Phosphotyrosyl phosphatase activator, PTPA / PTPA superfamily / Phosphotyrosyl phosphatase activator, C-terminal lid domain / Phosphotyrosyl phosphate activator (PTPA) protein / : / : / HEAT repeat / HEAT repeat / PPP2R1A-like HEAT repeat / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / HEAT repeats / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Metallo-dependent phosphatase-like / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / 4-Layer Sandwich / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / : / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform / Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / Serine/threonine-protein phosphatase 2A activator
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.82 Å
データ登録者Guo, F. / Stanevich, V. / Wlodarchak, N. / Satyshur, K.A. / Xing, Y.
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2014
タイトル: Structural basis of PP2A activation by PTPA, an ATP-dependent activation chaperone.
著者: Guo, F. / Stanevich, V. / Wlodarchak, N. / Sengupta, R. / Jiang, L. / Satyshur, K.A. / Xing, Y.
履歴
登録2013年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月30日Group: Database references
改定 1.22014年2月19日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Serine/threonine-protein phosphatase 2A activator
A: PP2A Scaffold Subunit A, Truncated, an internal deletion of PP2A A
C: Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,3998
ポリマ－99,4643
非ポリマー9345
水3,153175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.070, 100.186, 167.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Serine/threonine-protein phosphatase 2A ... , 2種, 2分子 BC

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A activator / PP2A / subunit B' / PR53 isoform / Phosphotyrosyl phosphatase activator / PTPA / Serine/threonine- ...PP2A / subunit B' / PR53 isoform / Phosphotyrosyl phosphatase activator / PTPA / Serine/threonine-protein phosphatase 2A regulatory subunit 4 / Serine/threonine-protein phosphatase 2A regulatory subunit B'


分子量: 35187.457 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 19-358 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PP2A Catalytic Subunit C, PPP2R4, PTPA / プラスミド: FBQH / 細胞株 (発現宿主): Hi5 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q15257, peptidylprolyl isomerase
#3: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2A catalytic subunit alpha isoform / PP2A-alpha / Replication protein C / RP-C


分子量: 35780.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PP2A Scaffold Subunit A, PPP2CA / プラスミド: pQlink / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha
参照: UniProt: P67775, protein-serine/threonine phosphatase

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#2: タンパク質 PP2A Scaffold Subunit A, Truncated, an internal deletion of PP2A A


分子量: 28496.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PP2A Phosphatase Activator / プラスミド: pQlink / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha / 参照: UniProt: P30153*PLUS

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非ポリマー , 5種, 180分子

#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#6: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#7: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細CHAIN A IS PP2A A SUBUNIT WITH INTERNAL DELETIONS OF RESIDUE 2-8 AND 55-407, AND WITH A MUTATION OF F438Y

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.89 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M MES at pH6.5 and 10-12% PEG20,000, 1mM ATPgammaS, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 23884 / Num. obs: 23656 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.5 % / Rsym value: 0.15 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 2.82→2.87 Å / 冗長度: 4.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.02 / Num. unique all: 1060 / Rsym value: 0.561 / % possible all: 90.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASERMR位相決定
REFMAC5.6.0119精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3C5W PDB ENTRY 2IE3 PDB ENTRY 2HV6

3c5w

2ie3

2hv6


解像度: 2.82→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 29.219 / SU ML: 0.284 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.385 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24226 1209 5.1 %RANDOM
Rwork0.18767 ---
obs0.19057 22394 98.91 %-
all-22394 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.174 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.94 Å20 Å20 Å2
2---0.53 Å20 Å2
3----0.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.82→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6586 0 52 175 6813
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.026791
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1651.9669217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8245817
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.24824.19315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.719151170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.461538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.21024
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0215098
LS精密化 シェル解像度: 2.822→2.895 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 71 -
Rwork0.282 1339 -
obs--89.24 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.58380.20040.07980.8606-0.16990.6126-0.03880.01970.0313-0.00110.0919-0.0373-0.05190.0647-0.05310.28170.00390.02760.03880.00440.0358-13.03025.440217.6679
22.7993-0.1637-1.67370.62470.14041.00560.0746-0.0332-0.0873-0.1677-0.11650.0271-0.04280.00970.0420.30160.0246-0.0160.04260.00320.0152-29.2267-48.987819.7234
30.60910.09860.23050.89540.1260.70430.0268-0.0044-0.0126-0.02510.00670.0352-0.00710.0133-0.03350.28040.0131-0.00910.0305-0.00160.0469-34.0525-17.860529.8401
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B21 - 321
2X-RAY DIFFRACTION2A360 - 588
3X-RAY DIFFRACTION3C4 - 293
4X-RAY DIFFRACTION3C501 - 502

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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