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万見
- PDB-4l9w: Crystal Structure of H-Ras G12C, GMPPNP-bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l9w
タイトルCrystal Structure of H-Ras G12C, GMPPNP-bound
要素GTPase HRas
キーワードSIGNALING PROTEIN / GTPase / activating mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of ruffle assembly / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane ...phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of ruffle assembly / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / positive regulation of protein targeting to membrane / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / adipose tissue development / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR4 / positive regulation of MAP kinase activity / Signaling by FGFR4 in disease / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / protein-membrane adaptor activity / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / GRB2 events in EGFR signaling / positive regulation of GTPase activity / SHC1 events in EGFR signaling / EPHB-mediated forward signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / myelination / EGFR Transactivation by Gastrin / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / intrinsic apoptotic signaling pathway / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / positive regulation of epithelial cell proliferation / VEGFR2 mediated cell proliferation / small monomeric GTPase / animal organ morphogenesis / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / RAF activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Signaling by SCF-KIT / Constitutive Signaling by EGFRvIII / MAP2K and MAPK activation / cellular response to gamma radiation / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of fibroblast proliferation / endocytosis / Regulation of RAS by GAPs / RAS processing / chemotaxis / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / GDP binding / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cellular senescence / MAPK cascade / DAP12 signaling / insulin receptor signaling pathway / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTPase HRas
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.952 Å
データ登録者Ostrem, J.M. / Peters, U. / Sos, M.L. / Wells, J.A. / Shokat, K.M.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: K-Ras(G12C) inhibitors allosterically control GTP affinity and effector interactions.
著者: Ostrem, J.M. / Peters, U. / Sos, M.L. / Wells, J.A. / Shokat, K.M.
履歴
登録2013年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月18日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9515
ポリマ－19,3251
非ポリマー6274
水2,594144
1
A: GTPase HRas
ヘテロ分子

A: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,90310
ポリマ－38,6492
非ポリマー1,2538
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation17_555x-y+1/3,-y+2/3,-z+2/31
Buried area3970 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area13650 Å2
手法PISA
2
A: GTPase HRas
ヘテロ分子

A: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,90310
ポリマ－38,6492
非ポリマー1,2538
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_455y-1/3,x+1/3,-z+1/31
Buried area3230 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area14300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.148, 89.148, 136.314
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-204-

CA

21A-342-

HOH

31A-371-

HOH

41A-374-

HOH

51A-381-

HOH

61A-417-

HOH

71A-431-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 GTPase HRas / H-Ras-1 / Ha-Ras / Transforming protein p21 / c-H-ras / p21ras / GTPase HRas / N-terminally processed


分子量: 19324.738 Da / 分子数: 1 / 断片: GTPase domain, UNP residues 1-166 / 変異: G12C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HRAS, HRAS1 / プラスミド: ProEx HTb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01112, small monomeric GTPase
#2: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 19% PEG3350, 0.2M CaCl2, pH 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月19日
回折測定詳細: 1.00 degrees, 3.0 sec, detector distance 225.00 mm / 手法: \w scans
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
ReflectionAv R equivalents: 0.06 / 数: 168065
反射解像度: 1.95→20 Å / Num. obs: 15394 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 33.957
反射 シェル解像度: 1.95→1.98 Å / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.371 / Mean I/σ(I) obs: 7.154 / Rsym value: 0.371 / % possible all: 100
Cell measurementReflection used: 168065

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å20.01 Å
Translation2.5 Å20.01 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.2.4位相決定
PHENIXdev_1402精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
BOSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3GFT

3gft


解像度: 1.952→20 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.39 / FOM work R set: 0.8676 / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.72 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.189 1538 10 %
Rwork0.156 --
obs0.1594 15376 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 95.61 Å2 / Biso mean: 36.2788 Å2 / Biso min: 17.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.952→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1319 0 35 144 1498
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081376
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1361869
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076209
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004240
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.091517
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.952-2.01440.28461370.20241230136799
2.0144-2.08640.26531390.188712521391100
2.0864-2.16980.21391380.180912331371100
2.1698-2.26840.25191360.182312401376100
2.2684-2.38780.21151380.175612411379100
2.3878-2.53720.21531390.161812511390100
2.5372-2.73260.2271400.165812531393100
2.7326-3.00680.18681380.171712571395100
3.0068-3.440.17791430.154212761419100
3.44-4.32680.15961420.135412801422100
4.3268-20.01070.16291480.139613251473100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.96210.5151.43053.10561.71912.8254-0.01310.3679-0.0003-0.19560.0407-0.075-0.08340.0216-0.02750.20090.01770.03220.23060.01850.1699-9.283122.589527.5434
22.4566-0.7958-0.64395.34055.53166.279-0.25920.19740.0888-0.3741-0.00030.1928-0.26780.11160.23290.26240.00490.00330.31510.03440.2727-6.864231.346930.0902
32.17291.20982.91528.11457.78119.6522-0.41181.3483-0.3086-1.11720.34820.22050.31190.5752-0.01840.5996-0.07620.08660.86860.06840.59244.000120.63119.8398
45.07621.6494-0.85314.6417-0.57282.8940.04170.1971-0.1052-0.0637-0.0376-0.62560.0390.5094-0.01820.18150.00360.01650.32720.00180.25644.566617.47232.1865
57.69581.5511.06522.13441.8813.33430.1918-0.2467-0.07060.3952-0.1796-0.08750.2671-0.0804-0.03780.2871-0.05030.00820.19770.01580.1668-4.08513.147640.8488
68.05971.3340.06286.95460.42572.35890.5193-1.0180.95610.3301-0.2578-0.6593-0.34240.3765-0.26370.3147-0.01550.07380.3297-0.10080.3833-2.042729.101839.7126
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 37 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 38 through 61 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 62 through 74 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 75 through 116 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 117 through 151 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 152 through 166 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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