[日本語] English
万見
- PDB-4l9r: Crystal Structure of apo A12K/D35S mutant myo-inositol dehydrogen... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l9r
タイトルCrystal Structure of apo A12K/D35S mutant myo-inositol dehydrogenase from Bacillus subtilis
要素Inositol 2-dehydrogenase/D-chiro-inositol 3-dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / cofactor / binding sites / catalysis / hydrogen bonding / inositol / kinetics / sugar alcohol dehydrogenase / Rossmann Fold / NADP Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


D-chiro-inositol 1-dehydrogenase / inositol 2-dehydrogenase / inositol 2-dehydrogenase (NAD+) activity / inositol catabolic process / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Inositol 2-dehydrogenase/D-chiro-inositol 3-dehydrogenase / : / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, C-terminal / Oxidoreductase family, C-terminal alpha/beta domain / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily ...Inositol 2-dehydrogenase/D-chiro-inositol 3-dehydrogenase / : / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, C-terminal / Oxidoreductase family, C-terminal alpha/beta domain / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Inositol 2-dehydrogenase/D-chiro-inositol 3-dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis subsp. subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Bertwistle, D. / Sanders, D.A.R. / Palmer, D.R.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013
タイトル: Converting NAD-Specific Inositol Dehydrogenase to an Efficient NADP-Selective Catalyst, with a Surprising Twist.
著者: Zheng, H. / Bertwistle, D. / Sanders, D.A. / Palmer, D.R.
履歴
登録2013年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月11日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Inositol 2-dehydrogenase/D-chiro-inositol 3-dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,6481
ポリマ－37,6481
非ポリマー00
水1,62190
1
A: Inositol 2-dehydrogenase/D-chiro-inositol 3-dehydrogenase

A: Inositol 2-dehydrogenase/D-chiro-inositol 3-dehydrogenase

A: Inositol 2-dehydrogenase/D-chiro-inositol 3-dehydrogenase

A: Inositol 2-dehydrogenase/D-chiro-inositol 3-dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,5914
ポリマ－150,5914
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area12420 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area52500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.070, 121.110, 128.470
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

-
要素

#1: タンパク質 Inositol 2-dehydrogenase/D-chiro-inositol 3-dehydrogenase / Myo-inositol 2-dehydrogenase/D-chiro-inositol 3-dehydrogenase / MI 2-dehydrogenase/DCI 3-dehydrogenase


分子量: 37647.801 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-337 / 変異: A12K/D35S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus subtilis subsp. subtilis (枯草菌)
株: 168 / 遺伝子: BSU39700, E83G, idh, iolG / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Gold(DE3) / 参照: UniProt: P26935, inositol 2-dehydrogenase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.27 %
結晶化温度: 298 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 7
詳細: 0.96 M sodium citrate, pH 7.0, MICROBATCH, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月18日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→88.125 Å / Num. all: 30058 / Num. obs: 30058 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14.8 % / Rsym value: 0.108 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.95-2.0614.90.5691.36430543260.569100
2.06-2.1814.90.36326135041140.363100
2.18-2.3314.90.24535731938470.245100
2.33-2.5214.90.1863.75382936070.186100
2.52-2.7614.90.1364.74991333500.136100
2.76-3.0814.90.1035.94513330250.103100
3.08-3.5614.80.15.73983926830.1100
3.56-4.3614.70.0866.73374022910.086100
4.36-6.1714.40.086.82582617950.0899.9
6.17-47.83612.90.0610.51316010200.0697.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.16 Å47.84 Å
Translation2.16 Å47.84 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.16データスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MxDCデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3MZ0

3mz0


解像度: 1.95→47.836 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8044 / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2258 1523 5.08 %RANDOM
Rwork0.1915 ---
obs0.1932 30009 99.71 %-
all-30009 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 68.34 Å2 / Biso mean: 31.5839 Å2 / Biso min: 18.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→47.836 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2642 0 0 90 2732
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072696
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0333656
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072418
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004472
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0361008
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.95-2.0130.30161500.229525182668100
2.013-2.08490.23781270.213225842711100
2.0849-2.16840.2551410.205925382679100
2.1684-2.26710.25721360.196125752711100
2.2671-2.38660.27861520.21825412693100
2.3866-2.53610.27471270.213425812708100
2.5361-2.73190.25441420.221125812723100
2.7319-3.00680.23991190.217926022721100
3.0068-3.44180.2391310.211926182749100
3.4418-4.33590.19691590.166726292788100
4.3359-47.85050.18511390.162719285899

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る