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万見
- PDB-4l9m: Autoinhibited state of the Ras-specific exchange factor RasGRP1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l9m
タイトルAutoinhibited state of the Ras-specific exchange factor RasGRP1
要素RAS guanyl-releasing protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Ras nucleotide exchange factor
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of natural killer cell differentiation / diacylglycerol binding / positive regulation of T cell differentiation in thymus / secretory granule localization / Effects of PIP2 hydrolysis / vesicle transport along microtubule / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / phosphatidylcholine binding / natural killer cell activation / Rap1 signalling ...positive regulation of natural killer cell differentiation / diacylglycerol binding / positive regulation of T cell differentiation in thymus / secretory granule localization / Effects of PIP2 hydrolysis / vesicle transport along microtubule / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / phosphatidylcholine binding / natural killer cell activation / Rap1 signalling / inflammatory response to antigenic stimulus / positive regulation of Ras protein signal transduction / activation of GTPase activity / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / mast cell degranulation / B cell activation / B cell proliferation / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Activation of RAS in B cells / T cell proliferation / T cell activation / Integrin signaling / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / guanyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of GTPase activity / positive regulation of JNK cascade / positive regulation of MAP kinase activity / FCERI mediated NF-kB activation / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of type II interferon production / RAF/MAP kinase cascade / Ras protein signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell differentiation / positive regulation of protein phosphorylation / Golgi membrane / lipid binding / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / signal transduction / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #20 / Son of sevenless (SoS) protein; Chain S, domain 1 / Son of sevenless (SoS) protein Chain: S domain 1 / Son of Sevenless (SoS) protein; Chain S, domain 2 / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain / EF-hand domain / RasGEF N-terminal motif / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like GTPases; N-terminal motif / Ras-like guanine nucleotide exchange factor, N-terminal / Ras guanine-nucleotide exchange factors N-terminal domain profile. ...Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #20 / Son of sevenless (SoS) protein; Chain S, domain 1 / Son of sevenless (SoS) protein Chain: S domain 1 / Son of Sevenless (SoS) protein; Chain S, domain 2 / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain / EF-hand domain / RasGEF N-terminal motif / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like GTPases; N-terminal motif / Ras-like guanine nucleotide exchange factor, N-terminal / Ras guanine-nucleotide exchange factors N-terminal domain profile. / Ras-like guanine nucleotide exchange factor / Ras guanine-nucleotide exchange factor, catalytic domain superfamily / Ras guanine nucleotide exchange factor domain superfamily / RasGEF domain / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain profile. / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like small GTPases / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / RAS guanyl-releasing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Iwig, J.S. / Vercoulen, Y. / Das, R. / Barros, T. / Limnander, A. / Che, Y. / Pelton, J.G. / Wemmer, D.E. / Roose, J.P. / Kuriyan, J.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2013
タイトル: Structural analysis of autoinhibition in the Ras-specific exchange factor RasGRP1.
著者: Iwig, J.S. / Vercoulen, Y. / Das, R. / Barros, T. / Limnander, A. / Che, Y. / Pelton, J.G. / Wemmer, D.E. / Roose, J.P. / Kuriyan, J.
履歴
登録2013年6月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RAS guanyl-releasing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,6285
ポリマ－64,2131
非ポリマー4154
水1086
1
A: RAS guanyl-releasing protein 1
ヘテロ分子

A: RAS guanyl-releasing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,25510
ポリマ－128,4252
非ポリマー8308
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_664-y+1,-x+1,-z-1/61
Buried area3670 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area52020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.380, 76.380, 408.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 RAS guanyl-releasing protein 1 / Calcium and DAG-regulated guanine nucleotide exchange factor II / CalDAG-GEFII / Ras guanyl-releasing protein


分子量: 64212.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RASGRP1, RASGRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95267
#2: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.06 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.15 M sodium citrate tribasic, 22% PEG 3350, 1 mM MnCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月28日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→47.44 Å / Num. all: 15299 / Num. obs: 15253 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
3-3.24199.8
7.94-47.44197.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2IJE and 1BKD

2ije

1bkd


解像度: 3→47.435 Å / SU ML: 0.5 / σ(F): 1.92 / 位相誤差: 26.88 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2691 774 5.1 %Random
Rwork0.2243 ---
obs0.2266 15253 99.7 %-
all-15299 --
溶媒の処理減衰半径: 1.1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→47.435 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4223 0 21 6 4250
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074338
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.025857
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8961621
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076647
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005742
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.10720.40241540.36482494X-RAY DIFFRACTION99
3.1072-3.23160.33371540.35372516X-RAY DIFFRACTION99
3.2316-3.37870.33471340.31972524X-RAY DIFFRACTION100
3.3787-3.55670.29281280.26592514X-RAY DIFFRACTION100
3.5567-3.77950.26551540.24032527X-RAY DIFFRACTION100
3.7795-4.07120.29961210.21692532X-RAY DIFFRACTION100
4.0712-4.48060.22721360.19122548X-RAY DIFFRACTION100
4.4806-5.12830.24441230.18882541X-RAY DIFFRACTION100
5.1283-6.45850.29021370.23552486X-RAY DIFFRACTION99
6.4585-47.44140.22921120.18412506X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.2382-1.0934-2.22147.9743-1.22672.6262-0.74310.5299-0.3923-0.54740.89590.1870.6349-0.1523-0.01850.8779-0.21160.21321.02130.4450.9538-23.644450.8418-44.07
26.8441-0.75841.6820.89240.47233.4011-0.22530.2782-0.0749-0.01230.69761.1279-0.5832-0.824-0.31060.90040.15870.22250.94260.58371.1957-38.7642.6818-28.8377
33.43160.0566-2.22521.54641.16312.37580.1233-1.4708-1.490.8697-0.3446-0.68060.2663-0.16651.27930.99160.18850.13221.09410.76650.9391-19.4382-10.3697-4.8531
48.65052.66432.70346.16553.76025.3173-0.28351.1663-0.0737-0.23240.4904-0.2733-0.55-0.2149-0.04760.78760.16450.11850.89830.57240.9459-27.689-7.8734-26.1466
53.59490.74910.49753.3124-0.86332.4730.3894-0.0472-0.11610.29550.68180.392-0.4212-0.28980.08271.16220.06810.32410.72940.92950.7606-32.858731.7219-10.2258
60.602-1.854-0.09445.2798-2.1172.74570.0354-0.006-0.24490.61860.27420.3920.054-0.3262-0.33330.84430.0110.09120.83990.41560.8637-26.843820.2673-8.6378
78.9938-0.89211.0259.7542-1.83739.5882-1.2782-0.6406-0.76712.0919-0.2012-1.34340.51532.64011.21621.1616-0.0754-0.11550.93830.62851.5701-20.472928.0801-14.0928
85.476.76530.2458.35560.388.6650.3461-0.0807-2.90470.91860.5719-1.10270.3522-1.1992-0.95340.94780.28920.07970.84460.38111.1737-28.3777-13.9954-17.369
98.9985-6.1116-3.74155.02854.39125.38510.0197-1.77360.30561.3910.9904-0.1547-0.1866-0.82320.24121.2452-0.04920.35181.06830.41960.9022-29.335233.61625.7949
109.72971.69794.73720.31270.83522.30590.513-1.44730.87381.447-0.17880.5101-1.086-1.4299-0.4921.25380.07390.54271.06710.20321.1037-41.61687.3572-30.0443
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and ((resseq 541:593))
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and ((resseq 465:540))
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and ((resseq 53:61))
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and ((resseq 80:171))
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and ((resseq 193:314))
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and ((resseq 339:436))
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and ((resseq 449:464))
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and ((resseq 62:79))
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and ((resseq 315:338))
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and ((resseq 172:187))

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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