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- PDB-4l39: Crystal structure of GH3.12 from Arabidopsis thaliana in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l39
タイトルCrystal structure of GH3.12 from Arabidopsis thaliana in complex with AMPCPP and salicylate
要素4-substituted benzoates-glutamate ligase GH3.12
キーワードLIGASE / acyl acid amido synthase / protein-ligand complex / magnesium
機能・相同性
機能・相同性情報


N-(4-aminobenzoyl)-L-glutamate synthetase activity / N-benzoyl-L-glutamate synthetase activity / N-vanillate-L-glutamate synthetase activity / N-(4-hydroxybenzoyl)-L-glutamate synthetase activity / positive regulation of plant-type hypersensitive response / benzoate metabolic process / salicylic acid mediated signaling pathway / regulation of systemic acquired resistance / detection of fungus / plant-type hypersensitive response ...N-(4-aminobenzoyl)-L-glutamate synthetase activity / N-benzoyl-L-glutamate synthetase activity / N-vanillate-L-glutamate synthetase activity / N-(4-hydroxybenzoyl)-L-glutamate synthetase activity / positive regulation of plant-type hypersensitive response / benzoate metabolic process / salicylic acid mediated signaling pathway / regulation of systemic acquired resistance / detection of fungus / plant-type hypersensitive response / 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成） / defense response / cellular response to hypoxia / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
: / : / GH3 family central domain / GH3 family C-terminal domain / GH3 family / GH3 family N-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
DIPHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENOSYL ESTER / 2-HYDROXYBENZOIC ACID / 4-substituted benzoates-glutamate ligase GH3.12
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Zubieta, C. / Jez, J.M. / Brown, E. / Marcellin, R. / Kapp, U. / Round, A. / Westfall, C.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: Determination of the GH3.12 protein conformation through HPLC-integrated SAXS measurements combined with X-ray crystallography.
著者: Round, A. / Brown, E. / Marcellin, R. / Kapp, U. / Westfall, C.S. / Jez, J.M. / Zubieta, C.
履歴
登録2013年6月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月20日Group: Database references
改定 1.22018年2月7日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 4-substituted benzoates-glutamate ligase GH3.12
B: 4-substituted benzoates-glutamate ligase GH3.12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,8367
ポリマ－131,5252
非ポリマー1,3115
水3,837213
1
A: 4-substituted benzoates-glutamate ligase GH3.12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,4304
ポリマ－65,7621
非ポリマー6683
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: 4-substituted benzoates-glutamate ligase GH3.12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,4063
ポリマ－65,7621
非ポリマー6432
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.360, 114.088, 157.976
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 4-substituted benzoates-glutamate ligase GH3.12 / GH3.12 acyl acid amido synthetase / Auxin-responsive GH3-like protein 12 / AtGH3-12 / Protein GH3- ...GH3.12 acyl acid amido synthetase / Auxin-responsive GH3-like protein 12 / AtGH3-12 / Protein GH3-LIKE DEFENSE GENE 1 / Protein GRETCHEN HAGEN 3.12 / Protein HOPW1-1-INTERACTING 3 / Protein avrPPHB SUSCEPTIBLE 3


分子量: 65762.430 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: GH3.12, GDG1, PBS3, WIN3, At5g13320, T22N19.5, T31B5.140
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9LYU4, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-SAL / 2-HYDROXYBENZOIC ACID / SALICYLIC ACID / サリチル酸


分子量: 138.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H6O3
#4: 化合物 ChemComp-APC / DIPHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENOSYL ESTER / ALPHA,BETA-METHYLENEADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / α,β-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.92 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 20% PEG3350, 0.25 M ammonium acetate, 0.1 M sodium acetate, 5 mM TCEP, 5 mM salicylate, 5 mM AMPCPP, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月4日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.81→92.49 Å / Num. all: 28243 / Num. obs: 28172 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.26 / Rsym value: 0.26 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.81→3 Å / Rmerge(I) obs: 0.7 / Mean I/σ(I) obs: 2.73 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EDNAデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4EPM

4epm


解像度: 2.81→58.004 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.17 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: RESIDUES FOR THE C-TERMINAL DOMAIN (430-575) WERE MODELED BASED ON PDB ENTRY 4EPM. THESE RESIDUES EXHIBITED HIGH B-FACTORS AND POOR SIDECHAIN AND MAIN CHAIN DENSITY.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2666 1418 5.03 %
Rwork0.1979 --
obs0.2014 28170 99.75 %
all-28243 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.81→58.004 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8316 0 83 213 8612
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0178630
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.54711749
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8633120
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0861337
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071506
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8101-2.91050.361450.27262608X-RAY DIFFRACTION99
2.9105-3.02710.37751460.23212626X-RAY DIFFRACTION100
3.0271-3.16480.31521150.21032666X-RAY DIFFRACTION100
3.1648-3.33170.28081110.21492655X-RAY DIFFRACTION100
3.3317-3.54040.28671280.22492667X-RAY DIFFRACTION100
3.5404-3.81370.28841580.18212632X-RAY DIFFRACTION100
3.8137-4.19740.21821300.15182692X-RAY DIFFRACTION100
4.1974-4.80450.21041860.14432641X-RAY DIFFRACTION100
4.8045-6.05210.21351460.18272712X-RAY DIFFRACTION100
6.0521-58.01660.2741530.23212853X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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