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万見
- PDB-4l15: Crystal structure of FIGL-1 AAA domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l15
タイトルCrystal structure of FIGL-1 AAA domain
要素Fidgetin-like protein 1
キーワードHYDROLASE / AAA domain
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule severing ATPase activity / ATP metabolic process / positive regulation of mitotic cell cycle / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule binding / hydrolase activity / cell division / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Vps4 oligomerisation, C-terminal / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) ...Vps4 oligomerisation, C-terminal / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fidgetin-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Peng, W. / Lin, Z. / Li, W. / Lu, J. / Shen, Y. / Wang, C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Structural insights into the unusually strong ATPase activity of the AAA domain of the Caenorhabditis elegans fidgetin-like 1 (FIGL-1) protein.
著者: Peng, W. / Lin, Z. / Li, W. / Lu, J. / Shen, Y. / Wang, C.
履歴
登録2013年6月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月11日Group: Database references
改定 1.22014年2月12日Group: Database references
改定 1.32015年2月4日Group: Data collection
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fidgetin-like protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1162
ポリマ－36,9531
非ポリマー1631
水43224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.295, 108.295, 54.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Fidgetin-like protein 1 / Fidgetin homolog


分子量: 36953.148 Da / 分子数: 1 / 断片: AAA domain (UNP residues 261-594) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: figl-1, F32D1.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O16299, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物 ChemComp-TAM / TRIS(HYDROXYETHYL)AMINOMETHANE / 3-アミノ-3-(2-ヒドロキシエチル)-1,5-ペンタンジオ-ル


分子量: 163.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H17NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.06 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M Tris-HCl, 0.5 M sodium malonate, 0.3% PEG 10,000, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→38.541 Å / Num. obs: 11481 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
StructureStudioデータ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→38.541 Å / SU ML: 0.34 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.224 569 4.96 %
Rwork0.1864 --
obs0.1884 11481 99.82 %
all-11503 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.062 Å2-0 Å2-0 Å2
2--2.062 Å20 Å2
3----4.1241 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→38.541 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2324 0 11 24 2359
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092372
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1863207
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.016909
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074368
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006418
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.8580.29341420.23782689X-RAY DIFFRACTION99
2.858-3.27140.2841400.21462723X-RAY DIFFRACTION100
3.2714-4.12090.21521370.17792711X-RAY DIFFRACTION100
4.1209-38.54520.19151500.1682789X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -3.5636 Å / Origin y: -33.2562 Å / Origin z: -0.8206 Å
111213212223313233
T0.326 Å20.0123 Å2-0.046 Å2-0.2103 Å2-0.0116 Å2--0.3089 Å2
L1.8649 °2-0.0733 °2-0.0965 °2--0.0339 °2-0.0945 °2--0.8955 °2
S-0.081 Å °-0.1224 Å °0.0979 Å °-0.038 Å °0.0592 Å °-0.017 Å °0.0532 Å °-0.0473 Å °0.0237 Å °
精密化 TLSグループSelection details: CHAIN A AND (RESID 286:588)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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