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万見
- PDB-4kyo: Alanine-glyoxylate aminotransferase variant K390A in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kyo
タイトルAlanine-glyoxylate aminotransferase variant K390A in complex with the TPR domain of human Pex5p
要素
  • Peroxisomal targeting signal 1 receptor
  • Serine-pyruvate aminotransferase
キーワードTRANSFERASE/TRANSPORT PROTEIN / TPR-domain / aminotransferase / pyruvate / transport / peroxisomal import / primary hyperoxaluria / peroxisome / TRANSFERASE-TRANSPORT PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein import into peroxisome matrix, substrate release / protein import into peroxisome matrix, translocation / peroxisome membrane targeting sequence binding / protein import into peroxisome membrane / peroxisome targeting sequence binding / protein targeting to peroxisome / oxalic acid secretion / serine-pyruvate transaminase / alanine-glyoxylate transaminase / glyoxylate metabolic process ...protein import into peroxisome matrix, substrate release / protein import into peroxisome matrix, translocation / peroxisome membrane targeting sequence binding / protein import into peroxisome membrane / peroxisome targeting sequence binding / protein targeting to peroxisome / oxalic acid secretion / serine-pyruvate transaminase / alanine-glyoxylate transaminase / glyoxylate metabolic process / peroxisome matrix targeting signal-1 binding / L-alanine catabolic process / glycine biosynthetic process, by transamination of glyoxylate / protein import into peroxisome matrix, receptor recycling / L-serine-pyruvate transaminase activity / protein import into peroxisome matrix / alanine-glyoxylate transaminase activity / protein import into peroxisome matrix, docking / very long-chain fatty acid metabolic process / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / cerebral cortex neuron differentiation / protein carrier chaperone / cell development / glyoxylate catabolic process / L-serine metabolic process / L-cysteine catabolic process / pexophagy / positive regulation of multicellular organism growth / endoplasmic reticulum organization / mitochondrial membrane organization / peroxisomal membrane / transaminase activity / neuromuscular process / amino acid binding / fatty acid beta-oxidation / cerebral cortex cell migration / peroxisomal matrix / negative regulation of protein-containing complex assembly / Pexophagy / Notch signaling pathway / Peroxisomal protein import / cellular response to reactive oxygen species / protein tetramerization / small GTPase binding / neuron migration / pyridoxal phosphate binding / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / peroxisome / intracellular membrane-bounded organelle / enzyme binding / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PEX5/PEX5L / Serine-pyruvate aminotransferase/2-aminoethylphosphonate-pyruvate transaminase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. ...PEX5/PEX5L / Serine-pyruvate aminotransferase/2-aminoethylphosphonate-pyruvate transaminase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / TPR repeat profile. / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Tetratricopeptide repeats / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Tetratricopeptide repeat / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / Alanine--glyoxylate aminotransferase / Peroxisomal targeting signal 1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Fodor, K. / Lou, Y. / Wilmanns, M.
引用ジャーナル: Traffic / 年: 2015
タイトル: Ligand-Induced Compaction of the PEX5 Receptor-Binding Cavity Impacts Protein Import Efficiency into Peroxisomes.
著者: Fodor, K. / Wolf, J. / Reglinski, K. / Passon, D.M. / Lou, Y. / Schliebs, W. / Erdmann, R. / Wilmanns, M.
履歴
登録2013年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月14日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine-pyruvate aminotransferase
C: Serine-pyruvate aminotransferase
B: Peroxisomal targeting signal 1 receptor
D: Peroxisomal targeting signal 1 receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,07520
ポリマ－158,5274
非ポリマー1,54816
水12,773709
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11770 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area49620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.556, 74.830, 91.751
Angle α, β, γ (deg.)87.23, 83.41, 89.83
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Serine-pyruvate aminotransferase / SPT / Alanine--glyoxylate aminotransferase / AGT


分子量: 43132.863 Da / 分子数: 2 / 変異: K390A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AGXT, AGT1, SPAT / プラスミド: pETM30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL
参照: UniProt: P21549, serine-pyruvate transaminase, alanine-glyoxylate transaminase
#2: タンパク質 Peroxisomal targeting signal 1 receptor / PTS1 receptor / PTS1R / PTS1-BP / Peroxin-5 / Peroxisomal C-terminal targeting signal import ...PTS1 receptor / PTS1R / PTS1-BP / Peroxin-5 / Peroxisomal C-terminal targeting signal import receptor / Peroxisome receptor 1


分子量: 36130.664 Da / 分子数: 2 / Fragment: TPR domain, UNP residues 315-639 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PEX5, PXR1 / プラスミド: pETM30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: P50542

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非ポリマー , 4種, 725分子

#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 709 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: 0.1 M Bis-Tris (pH=5.3), 0.12 M LiSO4, 17% (w/w) PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.812 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月22日
放射モノクロメーター: HORIZONTALLY FOCUSING / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.812 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→51.03 Å / Num. obs: 73170 / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.114

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3R9A

3r9a


解像度: 2.2→19.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 5.539 / SU ML: 0.139 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.26 / ESU R Free: 0.196 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21753 3747 5 %RANDOM
Rwork0.17526 ---
obs0.17738 71036 96.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.249 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.58 Å20.99 Å2-0.07 Å2
2---0.36 Å20.72 Å2
3----0.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10422 0 86 709 11217
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01910747
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.0210374
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2451.98314567
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.846323835
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.55151348
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.35424.051474
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.272151802
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.351574
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.21631
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02112163
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022411
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.256 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 289 -
Rwork0.23 5142 -
obs--96.79 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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