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- PDB-4kyk: Crystal structure of mouse glyoxalase I complexed with indomethacin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kyk
タイトルCrystal structure of mouse glyoxalase I complexed with indomethacin
要素Lactoylglutathione lyase
キーワードLYASE/LYASE INHIBITOR / Lactoylglutachione Lyase / LYASE-LYASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Pyruvate metabolism / lactoylglutathione lyase / methylglyoxal catabolic process to D-lactate via S-lactoyl-glutathione / lactoylglutathione lyase activity / methylglyoxal metabolic process / glutathione metabolic process / osteoclast differentiation / negative regulation of apoptotic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding ...Pyruvate metabolism / lactoylglutathione lyase / methylglyoxal catabolic process to D-lactate via S-lactoyl-glutathione / lactoylglutathione lyase activity / methylglyoxal metabolic process / glutathione metabolic process / osteoclast differentiation / negative regulation of apoptotic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glyoxalase I signature 2. / Glyoxalase I / Glyoxalase I, conserved site / Glyoxalase I signature 1. / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase, domain 1 / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase; domain 1 / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. ...Glyoxalase I signature 2. / Glyoxalase I / Glyoxalase I, conserved site / Glyoxalase I signature 1. / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase, domain 1 / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase; domain 1 / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
INDOMETHACIN / Lactoylglutathione lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Zhai, J. / Yuan, M. / Zhang, L. / Chen, Y. / Zhang, H. / Chen, S. / Zhao, Y.
引用ジャーナル: Chemmedchem / 年: 2013
タイトル: Zopolrestat as a human glyoxalase I inhibitor and its structural basis.
著者: Zhai, J. / Zhang, H. / Zhang, L. / Zhao, Y. / Chen, S. / Chen, Y. / Peng, X. / Li, Q. / Yuan, M. / Hu, X.
履歴
登録2013年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月4日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.22022年8月24日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lactoylglutathione lyase
B: Lactoylglutathione lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1605
ポリマ－41,6712
非ポリマー4893
水1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8400 Å2
ΔGint-142 kcal/mol
Surface area15570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.865, 65.396, 64.912
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.39, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Lactoylglutathione lyase / Aldoketomutase / Glyoxalase I / Glx I / Ketone-aldehyde mutase / Methylglyoxalase / S-D- ...Aldoketomutase / Glyoxalase I / Glx I / Ketone-aldehyde mutase / Methylglyoxalase / S-D-lactoylglutathione methylglyoxal lyase


分子量: 20835.584 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Glo1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9CPU0, lactoylglutathione lyase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-IMN / INDOMETHACIN / インドメタシン


分子量: 357.788 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H16ClNO4 / コメント: 薬剤, 抗炎症剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.16 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 30% PEG 2000, 50mM MES, 0.1M NaCl, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: OXFORD DIFFRACTION ENHANCE ULTRA / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: OXFORD ONYX CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月8日
放射モノクロメーター: multilayer optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→22.81 Å / Num. all: 23020 / Num. obs: 23020 / % possible obs: 98.82 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 22.87 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.129
反射 シェル解像度: 2→2.071 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.595 / Mean I/σ(I) obs: 1.78 / % possible all: 97.43

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrysalisProデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
CrysalisProデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX1.8.2_1309精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→22.779 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 26.98 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2573 1180 5.13 %
Rwork0.1987 --
obs0.2018 23017 98.81 %
all-21840 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 62.49 Å2 / Biso mean: 22.8927 Å2 / Biso min: 9.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→22.779 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2834 0 27 106 2967
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092932
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2223969
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6111100
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085424
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006534
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.0001-2.09110.33181490.2422268598
2.0911-2.20120.25551230.2299272399
2.2012-2.3390.29011550.22112760100
2.339-2.51940.30041560.22172731100
2.5194-2.77250.30991450.2344274599
2.7725-3.17280.30141410.219273599
3.1728-3.99390.22781550.1772272798
3.9939-22.78080.19571560.1569273197

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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