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- PDB-4krx: Structure of Aes from E. coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4krx
タイトルStructure of Aes from E. coli
要素Acetyl esterase
キーワードHYDROLASE / alpha/beta-hydrolase / hormone-sensitive-lipase family / inhibition of MalT / acyl esterase
機能・相同性
機能・相同性情報


short-chain carboxylesterase activity / acetylesterase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Acetyl esterase / Lipase, GDXG, putative histidine active site / Lipolytic enzymes "G-D-X-G" family, putative histidine active site. / Lipase, GDXG, putative serine active site / Lipolytic enzymes "G-D-X-G" family, putative serine active site. / : / Alpha/beta hydrolase fold-3 / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold ...Acetyl esterase / Lipase, GDXG, putative histidine active site / Lipolytic enzymes "G-D-X-G" family, putative histidine active site. / Lipase, GDXG, putative serine active site / Lipolytic enzymes "G-D-X-G" family, putative serine active site. / : / Alpha/beta hydrolase fold-3 / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Schiefner, A. / Gerber, K. / Brosig, A. / Boos, W.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2014
タイトル: Structural and mutational analyses of Aes, an inhibitor of MalT in Escherichia coli.
著者: Schiefner, A. / Gerber, K. / Brosig, A. / Boos, W.
履歴
登録2013年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyl esterase
B: Acetyl esterase
C: Acetyl esterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,6505
ポリマ－113,2613
非ポリマー3882
水11,854658
1
A: Acetyl esterase
B: Acetyl esterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,8964
ポリマ－75,5082
非ポリマー3882
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2990 Å2
ΔGint4 kcal/mol
Surface area24440 Å2
手法PISA
2
C: Acetyl esterase

C: Acetyl esterase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,5082
ポリマ－75,5082
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area1550 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area24710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.712, 113.712, 151.004
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-416-

HOH

21C-550-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Acetyl esterase / Aes / EcE


分子量: 37753.801 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: aes, b0476, JW0465, ybaC / プラスミド: pQE31 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): RD130
参照: UniProt: P23872, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 658 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M Tris/HCl, 30% w/v PEG4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.99987 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年10月22日
放射モノクロメーター: Fixed-exit LN2 cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 104093 / Num. obs: 104093 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.9 % / Biso Wilson estimate: 32.082 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 22.43
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.8-1.90.8062.8212499314815195.5
1.9-20.5464.89130268125801100
2-2.50.21311.76375612370621100
2.5-30.08126.49166810165121100
3-40.03750.5132560131841100
4-60.02669.246774669021100
6-80.02567.271694617111100
8-100.02473.785459631199.8
10-500.02575.856253696198.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3GA7

3ga7


解像度: 1.8→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / WRfactor Rfree: 0.1718 / WRfactor Rwork: 0.1466 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8664 / SU B: 5 / SU ML: 0.075 / SU R Cruickshank DPI: 0.1013 / SU Rfree: 0.0984 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.101 / ESU R Free: 0.098 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1898 2084 2 %RANDOM
Rwork0.1606 ---
all0.1612 104093 --
obs0.1612 104093 99.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 95.46 Å2 / Biso mean: 28.9868 Å2 / Biso min: 12.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.22 Å2-1.22 Å2-0 Å2
2---1.22 Å2-0 Å2
3---3.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7507 0 26 658 8191
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0197858
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.027263
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8581.96610711
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8943.00116685
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6835974
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.623.551383
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.509151242
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.4941559
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.21145
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0219075
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021900
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 127 -
Rwork0.275 6839 -
all-6966 -
obs--91.42 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.32310.00830.03620.2383-0.10170.1515-0.0285-0.020.07120.01470.0099-0.03470.0359-0.02750.01860.090.0005-0.01380.08110.00010.0221-37.1741-24.6718-0.1866
20.34560.1831-0.07330.34690.12480.1387-0.0271-0.02270.0386-0.0431-0.01950.101-0.00540.03370.04650.07980.0059-0.00710.0755-0.00180.0308-73.1877-46.19275.0186
30.3728-0.1420.01050.6384-0.00710.07890.00570.0384-0.04980.0465-0.00450.1543-0.00370.0714-0.00120.0709-0.00720.01270.0699-0.00280.0381-73.1622-84.5043-3.0863
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 319
2X-RAY DIFFRACTION2B4 - 319
3X-RAY DIFFRACTION3C7 - 319

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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