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- PDB-4kln: Structure of p97 N-D1 A232E mutant in complex with ATPgS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kln
タイトルStructure of p97 N-D1 A232E mutant in complex with ATPgS
要素Transitional endoplasmic reticulum ATPase
キーワードHYDROLASE / Transport protein
機能・相同性
機能・相同性情報


flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / BAT3 complex binding / cytoplasmic ubiquitin ligase complex / cellular response to arsenite ion / protein-DNA covalent cross-linking repair / Derlin-1 retrotranslocation complex / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination ...flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / BAT3 complex binding / cytoplasmic ubiquitin ligase complex / cellular response to arsenite ion / protein-DNA covalent cross-linking repair / Derlin-1 retrotranslocation complex / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / deubiquitinase activator activity / cytoplasm protein quality control / positive regulation of oxidative phosphorylation / aggresome assembly / ubiquitin-modified protein reader activity / regulation of protein localization to chromatin / cellular response to misfolded protein / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / positive regulation of mitochondrial membrane potential / vesicle-fusing ATPase / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / NAD+ metabolic process / regulation of aerobic respiration / retrograde protein transport, ER to cytosol / stress granule disassembly / ATPase complex / ubiquitin-specific protease binding / regulation of synapse organization / ciliary transition zone / positive regulation of ATP biosynthetic process / ubiquitin-like protein ligase binding / intracellular membrane-bounded organelle / RHOH GTPase cycle / MHC class I protein binding / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome maturation / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / negative regulation of hippo signaling / HSF1 activation / interstrand cross-link repair / ATP metabolic process / translesion synthesis / Attachment and Entry / Protein methylation / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ERAD pathway / negative regulation of protein localization to chromatin / proteasomal protein catabolic process / lipid droplet / ciliary tip / proteasome complex / viral genome replication / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / macroautophagy / negative regulation of smoothened signaling pathway / establishment of protein localization / positive regulation of protein-containing complex assembly / Hh mutants are degraded by ERAD / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Translesion Synthesis by POLH / ADP binding / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / ABC-family protein mediated transport / autophagy / cytoplasmic stress granule / Aggrephagy / positive regulation of protein catabolic process / azurophil granule lumen / Ovarian tumor domain proteases / KEAP1-NFE2L2 pathway / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / double-strand break repair / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / cellular response to heat / site of double-strand break / Neddylation / secretory granule lumen / protein phosphatase binding / regulation of apoptotic process / ficolin-1-rich granule lumen / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Attachment and Entry / ciliary basal body / protein ubiquitination / protein domain specific binding / DNA repair / DNA damage response / Neutrophil degranulation / ubiquitin protein ligase binding / lipid binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity
類似検索 - 分子機能
Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / Barwin-like endoglucanases / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / : / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain ...Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / Barwin-like endoglucanases / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / : / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Roll / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Transitional endoplasmic reticulum ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.62 Å
データ登録者Xia, D. / Tang, W.K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Altered Intersubunit Communication Is the Molecular Basis for Functional Defects of Pathogenic p97 Mutants.
著者: Tang, W.K. / Xia, D.
履歴
登録2013年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月8日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
C: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
D: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
E: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
F: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)331,12118
ポリマ－327,8366
非ポリマー3,28512
水2,990166
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22790 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area122270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.147, 104.514, 109.528
Angle α, β, γ (deg.)98.11, 90.55, 92.72
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.681715, 0.607227, 0.408094), (-0.239873, 0.712473, -0.659426), (-0.691177, 0.35165, 0.631361)-2.09626, 7.11983, 8.02905
3given(0.041559, 0.9919, 0.120028), (0.144986, 0.112873, -0.982974), (-0.988561, 0.058254, -0.139121)6.10384, 9.59427, 14.99959
4given(-0.183084, 0.745886, -0.640417), (0.735389, -0.328421, -0.592742), (-0.652444, -0.579477, -0.488388)8.34296, 4.67957, 19.86972
5given(0.090384, 0.180877, -0.979344), (0.995502, 0.01165, 0.094026), (0.028416, -0.983437, -0.179011)13.264, -3.65246, 13.96596
6given(0.753269, -0.222638, -0.618885), (0.580843, 0.666624, 0.467154), (0.308557, -0.711368, 0.631465)3.5898, -6.26068, 5.37556

-
要素

#1: タンパク質
Transitional endoplasmic reticulum ATPase / TER ATPase / 15S Mg(2+)-ATPase p97 subunit / Valosin-containing protein / VCP


分子量: 54639.344 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residue 1-481 / 変異: A232E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: human / 遺伝子: p97, VCP / プラスミド: pQE60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: P55072, vesicle-fusing ATPase
#2: 化合物
ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE


分子量: 523.247 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 166 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.91 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 0.1M citrate, pH 5.8, 0.3M NaCl, 13.6% PEG 3350, 20% glycerol, 0.525% benzamidine, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 288K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月7日
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→100 Å / Num. obs: 99906 / % possible obs: 83.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / % possible all: 71.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.62→46.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 43.205 / SU ML: 0.377 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.222 / ESU R Free: 0.39 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28893 4959 5 %RANDOM
Rwork0.27425 ---
obs0.27497 94946 83.11 %-
all-260257 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 90.242 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.4 Å27.38 Å2-2.51 Å2
2---2.89 Å2-1.49 Å2
3----4.41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.62→46.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21198 0 192 166 21556
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.01921720
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1221.99729388
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.53152700
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.27724.2511002
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.196154002
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.51915198
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.23354
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02116200
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.62→2.688 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.501 218 -
Rwork0.522 4500 -
obs--53.01 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.89360.42380.39522.9209-3.24634.5178-0.05240.00790.11790.50360.40340.401-0.6538-0.523-0.3510.2060.04540.21630.12870.06040.3533-2.20880.12282.1881
20.1628-0.2045-0.23623.0356-1.72743.21450.01220.11340.1127-0.08550.04470.1202-0.0875-0.0924-0.05690.0537-0.07260.04620.2130.05250.31377.173674.6941-9.8603
31.1672-0.0760.78970.3503-0.05581.1327-0.04820.1359-0.0450.10830.05690.08120.0489-0.0424-0.00880.1679-0.19510.10050.39880.02940.4375.840848.8014-4.3622
41.6136-1.4094-2.54052.40933.16584.77890.06360.355-0.217-0.2099-0.1065-0.0629-0.2766-0.35620.04290.1927-0.27120.05610.63170.09710.6373-13.532149.8828-51.8441
51.9003-1.27540.33194.519-2.00886.8394-0.0193-0.0242-0.1121-0.2633-0.02450.06640.31570.04090.04370.1088-0.16250.04970.3780.01360.31096.303448.1409-62.3096
61.5072-1.12860.08292.01050.47531.7134-0.0764-0.0472-0.05790.04670.154-0.0934-0.1578-0.153-0.07750.0983-0.09920.02750.26540.04630.23135.933640.9067-23.7106
71.5846-1.58780.17892.23831.3023.8895-0.04160.1358-0.2803-0.0479-0.07690.38930.0009-0.32880.11850.1485-0.24750.06920.49060.00940.54-4.52915.8505-44.8647
85.6781-2.0936-0.58191.9382-0.56223.26510.02280.1503-0.7185-0.3441-0.0312-0.1306-0.4983-0.62460.00840.5826-0.17630.16490.48460.00930.37622.5489-1.0283-68.5206
95.32730.31742.75342.3801-1.8915.0055-0.03060.16870.1544-0.29010.1126-0.3474-0.05840.5506-0.0820.2887-0.18390.2170.2253-0.16410.290843.70885.9761-65.5121
101.2826-0.76450.17322.05190.18550.4701-0.03820.0085-0.0339-0.07940.0421-0.1086-0.1005-0.1933-0.00390.186-0.180.03890.40640.01080.323118.746316.295-37.9764
113.5068-1.0627-0.4221.82571.10311.8034-0.08910.117-0.25280.12750.17650.1510.3930.1013-0.08740.2344-0.16510.01450.2640.00510.298830.7498-16.0224-36.7613
128.2340.519-2.20491.5408-0.2091.28280.39950.6839-1.1611-0.138-0.3635-0.32130.08270.0691-0.0360.09040.1409-0.10470.2457-0.14320.466568.9147-22.3643-29.2962
136.0538-0.87810.46133.85573.40987.25620.49570.37020.0839-0.1962-0.1788-0.6226-0.37460.2181-0.31690.07720.03520.05940.10440.15710.353181.7596-4.4424-24.8328
140.4031-0.32540.39361.52450.41961.84790.0340.0279-0.133-0.2291-0.1940.0737-0.2928-0.13890.160.2025-0.14420.02690.3543-0.04360.411442.68081.1932-24.6393
153.3710.43540.83433.4333-0.18381.0589-0.0232-0.2341-0.119-0.05770.0804-0.13040.4576-0.0402-0.05720.2995-0.02970.05520.1097-0.01470.181857.6776-12.81152.9996
162.38512.88480.4623.99380.67121.41750.41790.2894-0.88320.85420.2682-1.36090.19290.3053-0.68610.30370.0366-0.37230.2057-0.19210.658281.61789.786225.1209
178.86570.31930.45638.22162.994.8423-0.39190.8768-0.2626-0.51690.6245-0.5378-0.54930.3435-0.23260.112-0.14340.03450.25-0.05110.075982.673931.867120.9427
181.2663-1.2046-0.20762.06550.55251.57520.0670.0854-0.0111-0.1281-0.018-0.01250.05950.0111-0.04890.096-0.13570.02640.26310.0430.332554.304811.17242.6649
191.6514-1.50250.43433.2917-1.03822.6005-0.2807-0.20880.23410.55160.1373-0.23590.21810.09410.14340.2267-0.0758-0.02490.27950.00110.311749.418222.217435.0075
201.1561-0.18450.39133.9956-0.72421.53410.0490.00570.09070.24610.067-0.3782-0.4117-0.0697-0.1160.1991-0.06010.06750.1077-0.02560.103544.909962.864832.5456
211.4519-1.14790.38062.02390.30292.95820.00360.15890.11670.00220.0133-0.03280.26150.1852-0.01690.1641-0.2250.05220.45590.02050.46440.654235.497912.7463
220.7618-0.5037-0.70021.22881.1731.21010.0129-0.0168-0.1127-0.0765-0.07550.0235-0.0927-0.01320.06270.1961-0.25350.06490.39790.04440.454613.936653.532827.3626
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A12 - 107
2X-RAY DIFFRACTION2A108 - 239
3X-RAY DIFFRACTION3A240 - 462
4X-RAY DIFFRACTION3A800 - 801
5X-RAY DIFFRACTION3A901 - 903
6X-RAY DIFFRACTION4B12 - 107
7X-RAY DIFFRACTION5B108 - 200
8X-RAY DIFFRACTION6B201 - 371
9X-RAY DIFFRACTION7B372 - 462
10X-RAY DIFFRACTION7B800 - 801
11X-RAY DIFFRACTION7B901 - 903
12X-RAY DIFFRACTION8C12 - 107
13X-RAY DIFFRACTION9C108 - 200
14X-RAY DIFFRACTION10C201 - 371
15X-RAY DIFFRACTION11C372 - 462
16X-RAY DIFFRACTION11C800 - 801
17X-RAY DIFFRACTION11C901 - 903
18X-RAY DIFFRACTION12D12 - 107
19X-RAY DIFFRACTION13D108 - 200
20X-RAY DIFFRACTION14D201 - 371
21X-RAY DIFFRACTION15D372 - 462
22X-RAY DIFFRACTION15D800 - 801
23X-RAY DIFFRACTION15D901 - 903
24X-RAY DIFFRACTION16E12 - 107
25X-RAY DIFFRACTION17E108 - 200
26X-RAY DIFFRACTION18E201 - 371
27X-RAY DIFFRACTION19E372 - 462
28X-RAY DIFFRACTION19E800 - 801
29X-RAY DIFFRACTION19E901 - 903
30X-RAY DIFFRACTION20F12 - 239
31X-RAY DIFFRACTION21F240 - 371
32X-RAY DIFFRACTION22F372 - 462
33X-RAY DIFFRACTION22F800 - 801
34X-RAY DIFFRACTION22F901 - 903

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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