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万見
- PDB-4kg9: Crystal Structure Of USP7-NTD with MCM-BP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kg9
タイトルCrystal Structure Of USP7-NTD with MCM-BP
要素
  • Mini-chromosome maintenance complex-binding protein
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
キーワードHYDROLASE / TRAF domain / deubiquitination
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of telomere capping / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / chromatin => GO:0000785 / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / sister chromatid cohesion / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body ...regulation of telomere capping / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / chromatin => GO:0000785 / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / sister chromatid cohesion / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein deubiquitination / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of gluconeogenesis / negative regulation of TORC1 signaling / Regulation of PTEN localization / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / regulation of signal transduction by p53 class mediator / regulation of protein stability / regulation of circadian rhythm / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / DNA-templated DNA replication / PML body / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / rhythmic process / Regulation of TP53 Degradation / p53 binding / cell junction / chromosome / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / nuclear body / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / cell division / cysteine-type endopeptidase activity / chromatin binding / protein-containing complex / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mini-chromosome maintenance complex-binding protein / Mini-chromosome maintenance replisome factor / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / MATH/TRAF domain ...Mini-chromosome maintenance complex-binding protein / Mini-chromosome maintenance replisome factor / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / Mini-chromosome maintenance complex-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Saridakis, V. / Luthra, N.
引用ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 2014
タイトル: A role for USP7 in DNA replication.
著者: Jagannathan, M. / Nguyen, T. / Gallo, D. / Luthra, N. / Brown, G.W. / Saridakis, V. / Frappier, L.
履歴
登録2013年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
B: Mini-chromosome maintenance complex-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9462
ポリマ－18,9462
非ポリマー00
水2,378132
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area710 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area7930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.799, 69.799, 45.686
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin ...Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7


分子量: 17850.824 Da / 分子数: 1 / 断片: USP7-NTD, unp residues 54-205 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HAUSP, USP7 / プラスミド: pet15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質・ペプチド Mini-chromosome maintenance complex-binding protein / MCM-BP / MCM-binding protein


分子量: 1095.184 Da / 分子数: 1 / 断片: MCM-BP, unp residues 152-161 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BTE3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.12 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30 % PEG 4000, 0.1 M Tris, 0.2 M lithium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277KK, pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. all: 24379 / Num. obs: 20711 / 冗長度: 11.6 % / Biso Wilson estimate: 15 Å2 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 21.9
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique all: 954 / Rsym value: 0.509

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解析

ソフトウェア
名称分類
CrystalClearデータ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YY6

1yy6


解像度: 1.7→21.71 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1020634.3 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 1636 7.9 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.206 20711 85 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.5188 Å2 / ksol: 0.45 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.19 Å20 Å20 Å2
2---0.19 Å20 Å2
3---0.39 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→21.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1197 0 0 132 1329
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.281.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.982
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.32
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.362.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 207 8 %
Rwork0.275 2369 -
obs--64.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.paramcarbohydrate.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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