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万見
- PDB-4kcc: Crystal Structure of the NMDA Receptor GluN1 Ligand Binding Domai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kcc
タイトルCrystal Structure of the NMDA Receptor GluN1 Ligand Binding Domain Apo State
要素Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


pons maturation / positive regulation of Schwann cell migration / regulation of cell communication / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / olfactory learning / conditioned taste aversion / dendritic branch / regulation of respiratory gaseous exchange / protein localization to postsynaptic membrane ...pons maturation / positive regulation of Schwann cell migration / regulation of cell communication / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / olfactory learning / conditioned taste aversion / dendritic branch / regulation of respiratory gaseous exchange / protein localization to postsynaptic membrane / transmitter-gated monoatomic ion channel activity / response to glycine / propylene metabolic process / Synaptic adhesion-like molecules / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity / RAF/MAP kinase cascade / voltage-gated monoatomic cation channel activity / neurotransmitter receptor complex / NMDA selective glutamate receptor complex / ligand-gated sodium channel activity / response to morphine / calcium ion transmembrane import into cytosol / glutamate binding / regulation of axonogenesis / neuromuscular process / regulation of dendrite morphogenesis / protein heterotetramerization / regulation of synapse assembly / male mating behavior / glycine binding / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / parallel fiber to Purkinje cell synapse / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / suckling behavior / response to amine / startle response / social behavior / monoatomic cation transmembrane transport / associative learning / regulation of neuronal synaptic plasticity / cellular response to glycine / monoatomic cation transport / excitatory synapse / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of dendritic spine maintenance / monoatomic ion channel complex / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / long-term memory / cellular response to manganese ion / glutamate receptor binding / synaptic cleft / prepulse inhibition / phosphatase binding / monoatomic cation channel activity / glutamate-gated receptor activity / calcium ion homeostasis / response to fungicide / regulation of neuron apoptotic process / presynaptic active zone membrane / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite membrane / sensory perception of pain / sodium ion transmembrane transport / response to amphetamine / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / adult locomotory behavior / learning / regulation of membrane potential / excitatory postsynaptic potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / synaptic membrane / postsynaptic density membrane / terminal bouton / : / visual learning / cerebral cortex development / calcium ion transmembrane transport / regulation of synaptic plasticity / calcium channel activity / memory / neuron cellular homeostasis / intracellular calcium ion homeostasis / synaptic vesicle membrane / response to calcium ion / calcium ion transport / rhythmic process / synaptic vesicle / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / protein-containing complex assembly / chemical synaptic transmission / dendritic spine / negative regulation of neuron apoptotic process
類似検索 - 分子機能
: / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...: / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.894 Å
データ登録者Berger, A.J. / Lau, A.Y. / Mayer, M.L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Conformational Analysis of NMDA Receptor GluN1, GluN2, and GluN3 Ligand-Binding Domains Reveals Subtype-Specific Characteristics.
著者: Yao, Y. / Belcher, J. / Berger, A.J. / Mayer, M.L. / Lau, A.Y.
履歴
登録2013年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月6日Group: Database references
改定 1.22017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4352
ポリマ－33,3401
非ポリマー951
水4,017223
1
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
ヘテロ分子

A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,8704
ポリマ－66,6802
非ポリマー1902
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area2900 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area27320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.269, 66.359, 63.468
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.21, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-301-

PO4

詳細The biological assembly is a dimer but this can not be generated by crystal symmetry operations for this structure

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / GluN1 / Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1 / NMD-R1


分子量: 33340.031 Da / 分子数: 1
断片: Ligand Binding Domain (UNP residues 394-544, 663-800)
由来タイプ: 組換発現
詳細: THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND BINDING DOMAIN OF GluN1. T RANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A GLY-THR LINKER THEREFORE, THE SEQUENCE ...詳細: THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND BINDING DOMAIN OF GluN1. T RANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A GLY-THR LINKER THEREFORE, THE SEQUENCE MATCHES DISCONTINUOUSLY WITH THE REFERENCE DATABASE (39 4-544 AND 663-800)
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin1, Nmdar1 / プラスミド: pET22 modified / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami B(DE3) / 参照: UniProt: P35439
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND BINDING DOMAIN OF GlUN1. TRANSMEMBRANE REGIONS ...THE PROTEIN CRYSTALLIZED IS THE EXTRACELLULAR LIGAND BINDING DOMAIN OF GlUN1. TRANSMEMBRANE REGIONS WERE GENETICALLY REMOVED AND REPLACED WITH A GLY-THR LINKER THEREFORE, THE SEQUENCE MATCHES DISCONTINUOUSLY WITH THE REFERENCE DATABASE (394-544 AND 663-800).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.75 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2 M NaKphosphate, 20% PEG 3350, 2% glycerol, 0.2 M NaCl, 0.01 M Tris, 0.001 M EDTA, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月12日 / 詳細: Double crystal
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. all: 27791 / Num. obs: 27791 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 21.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PB7

1pb7


解像度: 1.894→36.849 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2056 1371 5 %Random
Rwork0.1717 ---
obs0.1735 27414 98.12 %-
all-27414 --
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.383 Å2 / ksol: 0.359 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.91 Å20 Å21.5097 Å2
2---1.9372 Å2-0 Å2
3---9.8471 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.894→36.849 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2215 0 5 223 2443
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112307
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2873117
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.122870
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075339
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006401
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8939-1.96160.28741030.23342477X-RAY DIFFRACTION92
1.9616-2.04010.25461280.18992587X-RAY DIFFRACTION98
2.0401-2.1330.21881420.16582586X-RAY DIFFRACTION98
2.133-2.24540.22911410.1642583X-RAY DIFFRACTION99
2.2454-2.38610.25431400.16772609X-RAY DIFFRACTION98
2.3861-2.57020.21471290.1792609X-RAY DIFFRACTION99
2.5702-2.82880.23911300.17392625X-RAY DIFFRACTION99
2.8288-3.23790.20421430.17532646X-RAY DIFFRACTION99
3.2379-4.07860.18991430.172654X-RAY DIFFRACTION100
4.0786-36.85610.17831720.16092667X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.2615-0.13540.10352.7168-0.0530.97960.32450.4545-0.0828-0.3042-0.21510.30930.1819-0.0219-0.08730.16870.0865-0.05790.1549-0.05050.159711.8126-4.463718.9249
21.7130.17990.68352.25670.28651.06760.1920.60640.2671-0.2584-0.1981-0.1432-0.06550.24130.00280.17120.09070.04130.2850.09130.177427.62653.693718.4467
35.4357-2.8086-1.7753.25692.0442.17160.2760.5478-0.1003-0.3267-0.26090.1948-0.00870.0879-0.01560.24920.1201-0.05860.26710.01220.131737.5662-20.284913.5696
43.3241-0.0507-0.03824.5772-0.31562.97680.205-0.14660.45360.2156-0.1765-0.0001-0.03250.2366-0.060.0869-0.0055-0.00390.1538-0.03120.140327.17342.249830.8081
53.90850.0517-0.85721.99332.38244.0602-0.3363-0.0977-1.16950.35150.1457-0.40560.92210.5021-0.17880.31630.0277-0.00690.14630.03790.388618.86-16.592929.0449
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 5:73)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 74:145)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 146:246)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 247:277)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 278:290)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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