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- PDB-4k81: Crystal structure of the Grb14 RA and PH domains in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4k81
タイトルCrystal structure of the Grb14 RA and PH domains in complex with GTP-loaded H-Ras
要素
  • GTPase HRas
  • Growth factor receptor-bound protein 14
キーワードSIGNALING PROTEIN / ADAPTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of ruffle assembly / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan ...phospholipase C activator activity / GTPase complex / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of ruffle assembly / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / Signalling to RAS / SHC-related events triggered by IGF1R / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / adipose tissue development / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR2 signaling / protein-membrane adaptor activity / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / Signaling by FGFR2 in disease / FRS-mediated FGFR4 signaling / p38MAPK events / Signaling by FGFR3 in disease / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / GRB2 events in EGFR signaling / FLT3 Signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FLT3 fusion proteins / EPHB-mediated forward signaling / Signaling by FGFR1 in disease / myelination / GRB2 events in ERBB2 signaling / intrinsic apoptotic signaling pathway / CD209 (DC-SIGN) signaling / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / NCAM signaling for neurite out-growth / SHC1 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of GTPase activity / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / small monomeric GTPase / VEGFR2 mediated cell proliferation / regulation of actin cytoskeleton organization / animal organ morphogenesis / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / RAF activation / positive regulation of MAP kinase activity / Constitutive Signaling by EGFRvIII / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Signaling by ERBB2 ECD mutants / MAP2K and MAPK activation / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Signaling by SCF-KIT / cellular response to gamma radiation / G protein activity / receptor tyrosine kinase binding / Regulation of RAS by GAPs / positive regulation of type II interferon production / endocytosis / RAS processing / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / chemotaxis / GDP binding / cellular senescence / positive regulation of fibroblast proliferation / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / MAPK cascade
類似検索 - 分子機能
Grb14, SH2 domain / BPS (Between PH and SH2) domain / BPS (Between PH and SH2) / GRB/APBB1IP / APBB1IP, PH domain / RA like domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain ...Grb14, SH2 domain / BPS (Between PH and SH2) domain / BPS (Between PH and SH2) / GRB/APBB1IP / APBB1IP, PH domain / RA like domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / PH domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / SH2 domain / Rab subfamily of small GTPases / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Roll / Roll / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTPase HRas / Growth factor receptor-bound protein 14
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Qamra, R. / Hubbard, S.R.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: Structural basis for the interaction of the adaptor protein grb14 with activated ras.
著者: Qamra, R. / Hubbard, S.R.
履歴
登録2013年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Growth factor receptor-bound protein 14
B: GTPase HRas
C: Growth factor receptor-bound protein 14
D: GTPase HRas
E: Growth factor receptor-bound protein 14
F: GTPase HRas
G: Growth factor receptor-bound protein 14
H: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,28625
ポリマ－197,2678
非ポリマー3,01917
水3,261181
1
A: Growth factor receptor-bound protein 14
B: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3259
ポリマ－49,3172
非ポリマー1,0087
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Growth factor receptor-bound protein 14
D: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,0496
ポリマ－49,3172
非ポリマー7324
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Growth factor receptor-bound protein 14
F: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,0496
ポリマ－49,3172
非ポリマー7324
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: Growth factor receptor-bound protein 14
H: GTPase HRas
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8644
ポリマ－49,3172
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.727, 115.593, 103.107
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.75, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a heterodimer between chains A and B (also between chains C and D, between chains E and F, and between chains G and H).

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要素

-
タンパク質 , 2種, 8分子 ACEGBDFH

#1: タンパク質
Growth factor receptor-bound protein 14 / GRB14 adapter protein


分子量: 29996.145 Da / 分子数: 4 / 断片: RA-PH domains, UNP residues 106-356 / 変異: K272A,E273A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRB14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14449
#2: タンパク質
GTPase HRas / H-Ras-1 / Ha-Ras / Transforming protein p21 / c-H-ras / p21ras / GTPase HRas / N-terminally processed


分子量: 19320.727 Da / 分子数: 4 / 断片: GTPase domain, UNP residues 1-166 / 変異: G12V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HRAS, HRAS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01112

-
非ポリマー , 4種, 198分子

#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 181 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.57 %
結晶化温度: 315 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.9
詳細: 14% (w/v) PEG 3350, 100 mM MES, pH 5.9, 200 mM MgCl2, 2% glycerol, and 3% glucose, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 315K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 71989 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 23.8

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.6.0117 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 3HK0 (CHAINS A,C,E,G) AND 1LFD (CHAINS B,D,F,H)

3hk0

1lfd


解像度: 2.4→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 20.488 / SU ML: 0.237 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.556 / ESU R Free: 0.305 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2769 3628 5 %RANDOM
Rwork0.21853 ---
obs0.22149 68338 99.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 66.457 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.97 Å20 Å20.8 Å2
2--0.69 Å20 Å2
3----2.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13500 0 186 181 13867
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0213997
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2331.96118893
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.04651648
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.70223.873692
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.15152448
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7311584
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.22001
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02110572
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.404→2.467 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.398 253 -
Rwork0.306 4800 -
obs--96.99 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.118-0.12770.12490.3062-0.2170.9534-0.0448-0.04590.0650.00030.03530.01640.13650.01160.00950.17060.0110.00380.1523-0.01540.1077-7.82234.26596.9062
21.84370.2288-0.40450.1075-0.11470.173-0.02130.22220.2698-0.03140.0231-0.06090.0843-0.0927-0.00170.1534-0.03410.02280.1320.060.16072.260323.1577-28.7433
30.18030.2134-0.39910.533-0.08561.52360.0576-0.0053-0.0199-0.0109-0.0459-0.0386-0.17620.0326-0.01170.17280.03820.00430.21570.00840.0291-0.85911.4064-49.319
40.6520.02170.64480.5367-0.49681.2401-0.0258-0.0982-0.0714-0.11910.0658-0.05970.0188-0.1116-0.040.16520.02630.02140.11920.02440.10331.4313-16.5707-11.547
50.2867-0.04450.16610.6486-0.37850.51160.00650.09770.03490.0698-0.00540.0056-0.0359-0.0864-0.00110.09880.0253-0.00520.18190.04070.1358-35.890229.756-25.2785
61.63070.7741-0.23390.438-0.23350.4674-0.0528-0.0221-0.36440.0655-0.0544-0.194-0.1004-0.12810.10720.1255-0.06710.03360.1579-0.02260.1884-42.9923-6.2839-5.8791
70.4423-0.3224-0.59741.25010.4030.8081-0.09340.3241-0.34140.4921-0.41880.02080.1728-0.43050.51220.194-0.1880.01780.2879-0.19930.3147-33.0029-27.0494-24.8633
82.4679-2.88950.62633.4086-0.72490.16350.66240.730.2735-0.6535-0.8296-0.29860.14230.15010.16720.20710.20490.06020.4875-0.00140.0559-38.42958.6172-45.8975
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A106 - 356
2X-RAY DIFFRACTION1A401 - 404
3X-RAY DIFFRACTION1B201
4X-RAY DIFFRACTION2B-4 - 166
5X-RAY DIFFRACTION2B202 - 203
6X-RAY DIFFRACTION3C106 - 356
7X-RAY DIFFRACTION3C400 - 401
8X-RAY DIFFRACTION4D-4 - 166
9X-RAY DIFFRACTION4D200 - 201
10X-RAY DIFFRACTION5E106 - 356
11X-RAY DIFFRACTION5E400 - 401
12X-RAY DIFFRACTION6F-4 - 166
13X-RAY DIFFRACTION6F200 - 201
14X-RAY DIFFRACTION7G106 - 356
15X-RAY DIFFRACTION8H-4 - 166
16X-RAY DIFFRACTION8H200 - 201

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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