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- PDB-4k7h: Major capsid protein P1 of the Pseudomonas phage phi6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4k7h
タイトルMajor capsid protein P1 of the Pseudomonas phage phi6
要素Major inner protein P1
キーワードVIRAL PROTEIN / major capsid protein
機能・相同性: / Major inner capsid protein P1 / T=2 icosahedral viral capsid / viral inner capsid / viral nucleocapsid / RNA binding / identical protein binding / Major inner protein P1
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas phage phi6 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5964 Å
データ登録者Boura, E. / Nemecek, D. / Plevka, P. / Steven, C.A. / Hurley, J.H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Subunit folds and maturation pathway of a dsRNA virus capsid.
著者: Daniel Nemecek / Evzen Boura / Weimin Wu / Naiqian Cheng / Pavel Plevka / Jian Qiao / Leonard Mindich / J Bernard Heymann / James H Hurley / Alasdair C Steven /
要旨: The cystovirus ϕ6 shares several distinct features with other double-stranded RNA (dsRNA) viruses, including the human pathogen, rotavirus: segmented genomes, nonequivalent packing of 120 subunits ...The cystovirus ϕ6 shares several distinct features with other double-stranded RNA (dsRNA) viruses, including the human pathogen, rotavirus: segmented genomes, nonequivalent packing of 120 subunits in its icosahedral capsid, and capsids as compartments for transcription and replication. ϕ6 assembles as a dodecahedral procapsid that undergoes major conformational changes as it matures into the spherical capsid. We determined the crystal structure of the capsid protein, P1, revealing a flattened trapezoid subunit with an α-helical fold. We also solved the procapsid with cryo-electron microscopy to comparable resolution. Fitting the crystal structure into the procapsid disclosed substantial conformational differences between the two P1 conformers. Maturation via two intermediate states involves remodeling on a similar scale, besides huge rigid-body rotations. The capsid structure and its stepwise maturation that is coupled to sequential packaging of three RNA segments sets the cystoviruses apart from other dsRNA viruses as a dynamic molecular machine.
履歴
登録2013年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月28日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major inner protein P1
B: Major inner protein P1
C: Major inner protein P1
D: Major inner protein P1
E: Major inner protein P1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)429,1775
ポリマ－429,1775
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Major inner protein P1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,8351
ポリマ－85,8351
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Major inner protein P1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,8351
ポリマ－85,8351
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
C: Major inner protein P1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,8351
ポリマ－85,8351
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
D: Major inner protein P1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,8351
ポリマ－85,8351
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
E: Major inner protein P1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,8351
ポリマ－85,8351
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)182.591, 278.852, 246.469
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質
Major inner protein P1


分子量: 85835.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas phage phi6 (ファージ)
遺伝子: P1 / プラスミド: pRSFD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P11126

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 HEPES, pH 7.5, 180 mM calcium acetate, 10 mM EDTA, 39% PEG 400, 1:1 molar mixture with P7 protein, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97899 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月10日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97899 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.596→42 Å / Num. all: 73087 / Num. obs: 66561 / % possible obs: 91.07 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 15.7 % / Rmerge(I) obs: 0.192 / Rsym value: 0.192 / Net I/σ(I): 11.15
反射 シェル解像度: 3.596→3.66 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.04 / % possible all: 41.67

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: cryoEM map

解像度: 3.5964→40.92 Å / SU ML: 0.48 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2737 3349 5.03 %RANDOM
Rwork0.2168 ---
obs0.2196 66532 91.03 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5964→40.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数29340 0 0 0 29340
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00829940
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.41140730
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.410790
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0944685
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0075280
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5964-3.64780.3604570.32981020X-RAY DIFFRACTION35
3.6478-3.70220.3895600.31641264X-RAY DIFFRACTION44
3.7022-3.760.3574890.31361695X-RAY DIFFRACTION60
3.76-3.82160.35011110.31422173X-RAY DIFFRACTION76
3.8216-3.88750.32991170.28482387X-RAY DIFFRACTION83
3.8875-3.95810.35911410.2772602X-RAY DIFFRACTION91
3.9581-4.03420.33841640.27962743X-RAY DIFFRACTION96
4.0342-4.11640.33261500.26642837X-RAY DIFFRACTION99
4.1164-4.20590.30941500.25872856X-RAY DIFFRACTION100
4.2059-4.30360.33381410.23852884X-RAY DIFFRACTION100
4.3036-4.41110.28991550.21852869X-RAY DIFFRACTION100
4.4111-4.53020.29321530.2172881X-RAY DIFFRACTION100
4.5302-4.66330.26621760.21072863X-RAY DIFFRACTION100
4.6633-4.81360.23121430.19712874X-RAY DIFFRACTION100
4.8136-4.98540.27131570.20342866X-RAY DIFFRACTION100
4.9854-5.18460.27911690.21242884X-RAY DIFFRACTION100
5.1846-5.42010.28551460.21632896X-RAY DIFFRACTION100
5.4201-5.70510.31071540.2182899X-RAY DIFFRACTION100
5.7051-6.06150.29281730.21232890X-RAY DIFFRACTION100
6.0615-6.52780.25541280.21252928X-RAY DIFFRACTION100
6.5278-7.18150.28371560.21172913X-RAY DIFFRACTION100
7.1815-8.21340.22391460.19442937X-RAY DIFFRACTION100
8.2134-10.32050.2131520.15662971X-RAY DIFFRACTION100
10.3205-40.92310.23031610.20873051X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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