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- PDB-4k71: Crystal structure of a high affinity Human Serum Albumin variant ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4k71
タイトルCrystal structure of a high affinity Human Serum Albumin variant bound to the Neonatal Fc Receptor
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • IgG receptor FcRn large subunit p51
  • Serum albumin
キーワードLIPID TRANSPORT / MHC Class I / Endosome Recycling / Endosome
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG immunoglobulin transcytosis in epithelial cells mediated by FcRn immunoglobulin receptor / cellular response to calcium ion starvation / exogenous protein binding / Ciprofloxacin ADME / enterobactin binding / Heme biosynthesis / IgG binding / HDL remodeling / negative regulation of mitochondrial depolarization / Prednisone ADME ...IgG immunoglobulin transcytosis in epithelial cells mediated by FcRn immunoglobulin receptor / cellular response to calcium ion starvation / exogenous protein binding / Ciprofloxacin ADME / enterobactin binding / Heme biosynthesis / IgG binding / HDL remodeling / negative regulation of mitochondrial depolarization / Prednisone ADME / Heme degradation / Aspirin ADME / antioxidant activity / toxic substance binding / beta-2-microglobulin binding / Scavenging of heme from plasma / Recycling of bile acids and salts / cellular response to starvation / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / platelet alpha granule lumen / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / fatty acid binding / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / Post-translational protein phosphorylation / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / ER to Golgi transport vesicle membrane / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / Cytoprotection by HMOX1 / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / specific granule lumen / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / positive regulation of cellular senescence / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / negative regulation of epithelial cell proliferation / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / positive regulation of immune response / Modulation by Mtb of host immune system / positive regulation of T cell activation / sensory perception of smell / negative regulation of neuron projection development / pyridoxal phosphate binding / positive regulation of protein binding / tertiary granule lumen / Platelet degranulation / DAP12 signaling / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / protein-folding chaperone binding / iron ion transport / ER-Phagosome pathway / early endosome membrane / T cell differentiation in thymus / protein refolding / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / blood microparticle / learning or memory / endosome membrane / immune response / copper ion binding / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / Golgi membrane / lysosomal membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #10 / Serum albumin/Alpha-fetoprotein/Afamin / ALB/AFP/VDB / Serum albumin, N-terminal / Serum albumin, conserved site / Serum albumin-like / Serum albumin family / Albumin domain signature. / Albumin domain profile. / serum albumin ...Serum Albumin; Chain A, Domain 1 - #10 / Serum albumin/Alpha-fetoprotein/Afamin / ALB/AFP/VDB / Serum albumin, N-terminal / Serum albumin, conserved site / Serum albumin-like / Serum albumin family / Albumin domain signature. / Albumin domain profile. / serum albumin / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / : / Beta-2-Microglobulin / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Albumin / IgG receptor FcRn large subunit p51 / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Schmidt, M.M. / Townson, S.A. / Andreucci, A. / Dombrowski, C. / Erbe, D.V. / King, B. / Kovalchin, J.T. / Masci, A. / Murillo, A. / Schirmer, E.B. ...Schmidt, M.M. / Townson, S.A. / Andreucci, A. / Dombrowski, C. / Erbe, D.V. / King, B. / Kovalchin, J.T. / Masci, A. / Murillo, A. / Schirmer, E.B. / Furfine, E.S. / Barnes, T.M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Crystal structure of an HSA/FcRn complex reveals recycling by competitive mimicry of HSA ligands at a pH-dependent hydrophobic interface.
著者: Schmidt, M.M. / Townson, S.A. / Andreucci, A.J. / King, B.M. / Schirmer, E.B. / Murillo, A.J. / Dombrowski, C. / Tisdale, A.W. / Lowden, P.A. / Masci, A.L. / Kovalchin, J.T. / Erbe, D.V. / ...著者: Schmidt, M.M. / Townson, S.A. / Andreucci, A.J. / King, B.M. / Schirmer, E.B. / Murillo, A.J. / Dombrowski, C. / Tisdale, A.W. / Lowden, P.A. / Masci, A.L. / Kovalchin, J.T. / Erbe, D.V. / Wittrup, K.D. / Furfine, E.S. / Barnes, T.M.
履歴
登録2013年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serum albumin
B: IgG receptor FcRn large subunit p51
C: Beta-2-microglobulin
D: Serum albumin
E: IgG receptor FcRn large subunit p51
F: Beta-2-microglobulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)219,08425
ポリマ－217,2596
非ポリマー1,82519
水2,198122
1
A: Serum albumin
B: IgG receptor FcRn large subunit p51
C: Beta-2-microglobulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,68614
ポリマ－108,6293
非ポリマー1,05711
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8510 Å2
ΔGint-159 kcal/mol
Surface area44180 Å2
手法PISA
2
D: Serum albumin
E: IgG receptor FcRn large subunit p51
F: Beta-2-microglobulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,39811
ポリマ－108,6293
非ポリマー7698
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7750 Å2
ΔGint-115 kcal/mol
Surface area43960 Å2
手法PISA
3
A: Serum albumin
B: IgG receptor FcRn large subunit p51
C: Beta-2-microglobulin
ヘテロ分子

A: Serum albumin
B: IgG receptor FcRn large subunit p51
C: Beta-2-microglobulin
ヘテロ分子

D: Serum albumin
E: IgG receptor FcRn large subunit p51
F: Beta-2-microglobulin
ヘテロ分子

D: Serum albumin
E: IgG receptor FcRn large subunit p51
F: Beta-2-microglobulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)438,16850
ポリマ－434,51812
非ポリマー3,65038
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
crystal symmetry operation2_654-x+1,-y,z-11
Buried area43790 Å2
ΔGint-575 kcal/mol
Surface area165010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.893, 203.536, 100.561
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Serum albumin


分子量: 66473.148 Da / 分子数: 2 / 変異: V418M, T420A, E505G, V547A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: ALB, GIG20, GIG42, PRO0903, PRO1708, PRO2044, PRO2619, PRO2675, UNQ696/PRO1341
発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P02768
#2: タンパク質 IgG receptor FcRn large subunit p51 / FcRn / IgG Fc fragment receptor transporter alpha chain / Neonatal Fc receptor


分子量: 30408.104 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 24-297 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FCGRT, FCRN / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P55899
#3: タンパク質 Beta-2-microglobulin / Beta-2-microglobulin form pI 5.3


分子量: 11748.160 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P61769
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.9
詳細: 1.7 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium citrate, pH 4.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97872
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月16日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→108.29 Å / Num. obs: 103179 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.063
反射 シェル解像度: 2.4→2.59 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.67 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 2.4→108.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 18.944 / SU ML: 0.196 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.328 / ESU R Free: 0.245 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25513 5144 5 %RANDOM
Rwork0.21201 ---
obs0.21419 97775 99.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 52.671 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.21 Å20 Å20 Å2
2--1.98 Å20 Å2
3---0.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→108.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15042 0 95 122 15259
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.02215298
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0210498
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3961.96520761
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.028325481
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.04251881
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.55924.329700
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.062152558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9931578
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.22238
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02116965
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023083
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.15229447
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.58623760
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.67315155
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.72245851
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.26765606
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.393 366 -
Rwork0.323 7181 -
obs--99.89 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.01880.51560.15521.5330.29062.2281-0.01430.16690.10320.04650.0606-0.1287-0.1190.2396-0.04630.1102-0.00280.02260.0711-0.00280.126555.41345.58225.518
21.16890.7678-0.15675.2285-0.00430.52890.0874-0.121-0.0140.4618-0.14270.52140.0589-0.09620.05540.1207-0.03310.05880.1254-0.05030.107135.03821.29227.91
34.87420.2758-0.7131.5848-0.60451.79010.1474-0.6495-0.1380.3023-0.22850.0320.0963-0.01040.08110.1682-0.07790.00930.1335-0.00950.076561.17815.82728.142
46.2381-0.37540.30573.8688-0.86543.4024-0.0424-0.45530.05350.3244-0.1277-0.5398-0.28770.48710.170.2032-0.01320.01070.17410.0840.226285.26814.03826.41
50.7029-0.4477-0.27341.9010.90532.9323-0.0048-0.11190.088-0.0903-0.04370.2563-0.2356-0.27550.04860.14350.02730.00560.1699-0.00880.192358.851.59474.501
61.98760.6452-0.08693.86881.11182.83910.01440.2791-0.5052-0.34290.0394-0.64790.44210.4312-0.05370.22380.1310.04470.3487-0.06320.292479.19828.07966.181
74.65460.3444-0.64062.03840.94353.24310.04510.9075-0.2036-0.3891-0.0739-0.1490.1055-0.10710.02870.28780.04840.01850.2746-0.06420.106352.97122.79364.779
89.2035-1.40570.18945.43210.86095.09920.07461.0766-0.2072-0.2997-0.43281.1359-0.104-1.20610.35810.3845-0.0439-0.00950.7076-0.26140.360528.81420.41466.207
92.6619-0.06590.45630.5455-0.0710.9829-0.0319-0.03090.1394-0.00260.0243-0.0236-0.1056-0.05870.00760.1205-0.00770.02160.00880.01010.082390.81330.2115.495
102.7079-0.2570.82560.4255-0.02190.7275-0.03060.29940.1096-0.02090.04540.0442-0.0370.125-0.01490.1557-0.010.02090.0906-0.00610.096323.5431.78890.112
113.7316-1.61541.89723.6816-1.65224.09980.08730.2253-0.4832-0.2286-0.1739-0.10970.43780.08960.08660.0719-0.00850.06240.0557-0.02060.2519100.56914.712.011
124.47081.31932.26043.22251.20594.81770.16690.0729-0.60360.0068-0.14210.16620.6081-0.0873-0.02480.17240.011-0.00820.0904-0.04140.278213.72715.83990.268
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 206
2X-RAY DIFFRACTION2A207 - 384
3X-RAY DIFFRACTION3A385 - 490
4X-RAY DIFFRACTION4A491 - 585
5X-RAY DIFFRACTION5D2 - 206
6X-RAY DIFFRACTION6D207 - 384
7X-RAY DIFFRACTION7D385 - 490
8X-RAY DIFFRACTION8D491 - 585
9X-RAY DIFFRACTION9B5 - 175
10X-RAY DIFFRACTION9B176 - 268
11X-RAY DIFFRACTION10E5 - 175
12X-RAY DIFFRACTION10E176 - 268
13X-RAY DIFFRACTION11C1 - 99
14X-RAY DIFFRACTION12F1 - 99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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