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- PDB-4k2f: Structure of Pseudomonas aeruginosa PvdQ bound to BRD-A08522488 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4k2f
タイトルStructure of Pseudomonas aeruginosa PvdQ bound to BRD-A08522488
要素(Acyl-homoserine lactone acylase PvdQ) x 2
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / amidohydrolase / bacterial protein / catalytic domain / high-throughput screening assays / molecular sequence data / oligopeptides / small molecule libraries / structure-activity relationship / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


acyl-homoserine-lactone acylase / short-chain fatty acyl-CoA dehydrogenase activity / pyoverdine biosynthetic process / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amides / quorum sensing / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / single-species biofilm formation / antibiotic biosynthetic process / periplasmic space / response to antibiotic ...acyl-homoserine-lactone acylase / short-chain fatty acyl-CoA dehydrogenase activity / pyoverdine biosynthetic process / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amides / quorum sensing / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / single-species biofilm formation / antibiotic biosynthetic process / periplasmic space / response to antibiotic / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Penicillin amidase (Acylase) alpha subunit, N-terminal domain / Aminohydrolase, alpha-helical knob region / Penicillin Amidohydrolase, domain 1 / Penicillin Amidohydrolase; domain 1 / Penicillin G acylase, beta-roll domain / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain, beta-sheet knob region / Penicillin/GL-7-ACA/AHL acylase / Penicillin/GL-7-ACA/AHL/aculeacin-A acylase / Penicillin amidase type, domain 1 / Penicillin amidase type, N-terminal domain, B-knob ...Penicillin amidase (Acylase) alpha subunit, N-terminal domain / Aminohydrolase, alpha-helical knob region / Penicillin Amidohydrolase, domain 1 / Penicillin Amidohydrolase; domain 1 / Penicillin G acylase, beta-roll domain / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain, beta-sheet knob region / Penicillin/GL-7-ACA/AHL acylase / Penicillin/GL-7-ACA/AHL/aculeacin-A acylase / Penicillin amidase type, domain 1 / Penicillin amidase type, N-terminal domain, B-knob / Penicillin amidase type, A-knob / Penicillin amidase / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-A08 / Acyl-homoserine lactone acylase PvdQ
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Drake, E.J. / Wurst, J.M. / Theriault, J.R. / Munoz, B. / Gulick, A.M.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2014
タイトル: Identification of Inhibitors of PvdQ, an Enzyme Involved in the Synthesis of the Siderophore Pyoverdine.
著者: Wurst, J.M. / Drake, E.J. / Theriault, J.R. / Jewett, I.T. / VerPlank, L. / Perez, J.R. / Dandapani, S. / Palmer, M. / Moskowitz, S.M. / Schreiber, S.L. / Munoz, B. / Gulick, A.M.
履歴
登録2013年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月30日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acyl-homoserine lactone acylase PvdQ
B: Acyl-homoserine lactone acylase PvdQ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,96713
ポリマ－79,0832
非ポリマー88411
水9,368520
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9560 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area27560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.280, 166.020, 94.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Acyl-homoserine lactone acylase PvdQ / AHL acylase PvdQ / Acyl-HSL acylase PvdQ


分子量: 18592.918 Da / 分子数: 1 / 断片: alpha subunit (UNP residues 24-193) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228 / 遺伝子: pvdQ, qsc112, PA2385 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9I194, acyl-homoserine-lactone acylase
#2: タンパク質 Acyl-homoserine lactone acylase PvdQ / AHL acylase PvdQ / Acyl-HSL acylase PvdQ


分子量: 60489.918 Da / 分子数: 1 / 断片: beta subunit (UNP residues 217-762) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228 / 遺伝子: pvdQ, qsc112, PA2385 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9I194, acyl-homoserine-lactone acylase
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-A08 / (2S)-(4-chlorophenyl)(6-chloropyridin-2-yl)ethanenitrile


分子量: 263.122 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H8Cl2N2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 520 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10-15% PEG4000, 50-100 mM rubidium chloride, 50 mM HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月12日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→50.7 Å / Num. obs: 60638 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 1.99→2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.248 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0088精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3L94

3l94


解像度: 1.99→50.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 2.953 / SU ML: 0.084 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.139 / ESU R Free: 0.132 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20563 3199 5 %RANDOM
Rwork0.16767 ---
obs0.16962 60638 98.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.822 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.53 Å2-0 Å20 Å2
2--0.97 Å2-0 Å2
3----0.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→50.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5461 0 57 520 6038
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0225675
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0471.9597718
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5585718
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.423.358268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.2115856
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6041553
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1710.2826
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0214458
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.31.53554
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.10125667
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.50432121
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.4184.52047
LS精密化 シェル解像度: 1.99→2.045 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 215 -
Rwork0.196 4429 -
obs--98.1 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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