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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4k17 | |||||||||
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タイトル | Crystal Structure of mouse CARMIL residues 1-668 | |||||||||
![]() | Leucine-rich repeat-containing protein 16A | |||||||||
![]() | LIPID BINDING PROTEIN / PH domain / LRR domain / lipid binding / protein-protein interaction / phosphatidylserine / phosphatidylinositol / phosphatidylinositol-5-phosphate / plasma membrane | |||||||||
機能・相同性 | ![]() barbed-end actin filament uncapping / positive regulation of lamellipodium organization / negative regulation of barbed-end actin filament capping / macropinosome / actin filament network formation / macropinocytosis / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / urate metabolic process / ruffle organization / intermediate filament cytoskeleton ...barbed-end actin filament uncapping / positive regulation of lamellipodium organization / negative regulation of barbed-end actin filament capping / macropinosome / actin filament network formation / macropinocytosis / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / urate metabolic process / ruffle organization / intermediate filament cytoskeleton / lamellipodium assembly / establishment or maintenance of cell polarity / positive regulation of actin filament polymerization / filamentous actin / positive regulation of stress fiber assembly / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / cell migration / lamellipodium / nuclear speck / positive regulation of cell migration / protein-containing complex binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Zwolak, A. / Dominguez, R. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: CARMIL leading edge localization depends on a non-canonical PH domain and dimerization. 著者: Zwolak, A. / Yang, C. / Feeser, E.A. / Michael Ostap, E. / Svitkina, T. / Dominguez, R. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 504.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 418.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 517.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 697.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 109 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 147 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 74778.203 Da / 分子数: 4 / 断片: PH and LRR domains (UNP residues 1-668) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-OHB / | #3: 化合物 | ChemComp-CL / | #4: 化合物 | ChemComp-ABU / | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.92 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.7 詳細: 16 % PEG3350, 130 mM lithium sulfate, 0.25 % w/v salicylamide, pH 7.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月4日 / 詳細: toroidal focusing mirror |
放射 | モノクロメーター: Si(111) channel cut / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9784 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.895→50 Å / Num. all: 65054 / Num. obs: 63752 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.124 / Net I/σ(I): 13.8 |
反射 シェル | 解像度: 2.895→3 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.825 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 84.4 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.895→49.759 Å
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拘束条件 |
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