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万見
- PDB-4juy: Crystal structure of the PUB domain of E3 ubiquitin ligase RNF31 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4juy
タイトルCrystal structure of the PUB domain of E3 ubiquitin ligase RNF31
要素E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
キーワードUNKNOWN FUNCTION / E3 Ubiquitin Ligase / PUB domain / RNF31 (HOIP) / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / RBR-type E3 ubiquitin transferase / CD40 signaling pathway / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / negative regulation of necroptotic process / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein targeting to mitochondrion ...protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / RBR-type E3 ubiquitin transferase / CD40 signaling pathway / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / negative regulation of necroptotic process / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / ubiquitin binding / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cytoplasmic side of plasma membrane / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / T cell receptor signaling pathway / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to bacterium / ubiquitin protein ligase binding / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2190 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2190 / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : / : / HOIP UBA domain pair / E3 Ubiquitin Ligase RBR C-terminal domain / PNGase/UBA- or UBX-containing domain / PUB domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain / IBR domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Dong, A. / Hu, J. / Li, Y. / Wernimont, A. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Tong, Y. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the PUB domain of E3 ubiquitin ligase RNF31
著者: Hu, J. / Dong, A. / Li, Y. / Wernimont, A. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Tong, Y.
履歴
登録2013年3月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,35112
ポリマ－45,3512
非ポリマー010
水66737
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31

A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31

A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31

A: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
B: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,40348
ポリマ－181,4038
非ポリマー040
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation24_555-z,-y,-x1
crystal symmetry operation51_554-x+1/2,y,-z-1/21
crystal symmetry operation70_554z+1/2,-y,x-1/21
Buried area21120 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area61260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)256.488, 256.488, 256.488
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number209
Space group name H-MF432
詳細AUTHORS STATE THAT THE BIOLOGICAL MOLECULE IS UNKNOWN.

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin- ...HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin-associated domain protein


分子量: 22675.385 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF31, ZIBRA / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q96EP0
#2: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 10 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.26 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.8M K/Na tartrate tetrahydrate, 0.5% PEG MME 5000, 0.1 M BisTris, pH 8.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97926 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97926 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 21.8 % / 数: 185947 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Χ2: 1.05 / D res high: 2.6 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 8535 / % possible obs: 99.9
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
7.055098.610.020.81318.7
5.67.0510010.0341.2820.3
4.895.610010.0461.80821
4.454.8910010.0411.54121.5
4.134.4510010.0381.08721.9
3.884.1310010.0420.93721.8
3.693.8810010.0510.87122.1
3.533.6910010.0650.97522.1
3.393.5310010.0941.0422.3
3.283.3910010.1270.96622.6
3.173.2810010.185122.2
3.083.1710010.2510.97622.4
33.0810010.3720.9922.7
2.93310010.441.00422.5
2.862.9310010.5240.96722.4
2.82.8610010.6690.94222.5
2.742.810010.9490.92622.9
2.692.7410010.91322.1
2.642.6910010.96921.8
2.62.6410010.91220.5
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 28765 / Num. obs: 28765 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14.2 % / Biso Wilson estimate: 52.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 43.6
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / 冗長度: 14.5 % / Rmerge(I) obs: 0.973 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 1403 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing MADD res high: 2.98 Å / D res low: 50 Å / FOM : 0.2 / 反射: 5630
Phasing MAD set siteAtom type symbol: S / B iso: 60 / Fract x: 0.797 / Fract y: 0.301 / Fract z: 0.253 / Occupancy: 0.709
Phasing MAD shell
解像度 (Å)FOM 反射
10.73-500.27295
6.77-10.730.38500
5.3-6.770.34618
4.49-5.30.3715
3.97-4.490.26793
3.59-3.970.17855
3.31-3.590.09920
3.08-3.310.02934

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SOLVE2.13位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.4→49.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 16.373 / SU ML: 0.184 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.246 / ESU R Free: 0.204 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2582 932 3.2 %RANDOM
Rwork0.2363 ---
obs0.237 27821 99.87 %-
all-28765 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 149.48 Å2 / Biso mean: 70.9644 Å2 / Biso min: 23.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→49.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2899 0 10 37 2946
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0192963
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022747
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2561.9794035
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.76936262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.195381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.63323.262141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.97415453
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.1081531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2454
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213460
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02702
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0572.3831524
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.0562.3821523
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7143.5731902
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.464 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 78 -
Rwork0.27 1993 -
all-2071 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6383-0.0001-1.17551.9916-0.35294.5293-0.2468-0.3479-0.23390.14290.0153-0.0861.03180.1220.23150.6630.07950.09750.16680.05590.198463.7234-24.2158-46.4932
24.6503-1.9185-2.31736.26560.75471.4144-0.41530.19870.01250.97710.3430.85540.4396-0.41590.07230.5815-0.27360.16080.4043-0.03010.457937.0562-13.8839-56.7904
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 198
2X-RAY DIFFRACTION2B11 - 198

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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