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万見
- PDB-4ju5: Crystal structure of the dimeric form of the bb' domains of human... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ju5
タイトルCrystal structure of the dimeric form of the bb' domains of human protein disulfide isomerase
要素Protein disulfide-isomerase
キーワードISOMERASE / thioredoxin-like fold / disulfide isomerase / chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-proline hydroxylation to 4-hydroxy-L-proline / regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / insulin processing / VLDL assembly / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / thiol oxidase activity / LDL remodeling / protein disulfide-isomerase / endoplasmic reticulum chaperone complex ...peptidyl-proline hydroxylation to 4-hydroxy-L-proline / regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / procollagen-proline 4-dioxygenase complex / insulin processing / VLDL assembly / procollagen-proline 4-dioxygenase activity / thiol oxidase activity / LDL remodeling / protein disulfide-isomerase / endoplasmic reticulum chaperone complex / protein folding in endoplasmic reticulum / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / Chylomicron assembly / interleukin-23-mediated signaling pathway / Interleukin-23 signaling / interleukin-12-mediated signaling pathway / Interleukin-12 signaling / cellular response to interleukin-7 / Insulin processing / protein disulfide isomerase activity / Detoxification of Reactive Oxygen Species / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / protein-disulfide reductase activity / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / positive regulation of T cell migration / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of cell adhesion / response to endoplasmic reticulum stress / Hedgehog ligand biogenesis / Post-translational protein phosphorylation / integrin binding / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / melanosome / protein folding / lamellipodium / actin binding / cellular response to hypoxia / positive regulation of viral entry into host cell / cytoskeleton / endoplasmic reticulum lumen / protein heterodimerization activity / external side of plasma membrane / focal adhesion / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein disulphide isomerase / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin ...Protein disulphide isomerase / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein disulfide-isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Bastos-Aristizabal, S. / Kozlov, G. / Gehring, K.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2014
タイトル: Structural insight into the dimerization of human protein disulfide isomerase.
著者: Bastos-Aristizabal, S. / Kozlov, G. / Gehring, K.
履歴
登録2013年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月5日Group: Database references
改定 1.22014年3月19日Group: Database references
改定 1.32014年5月7日Group: Database references
改定 1.42019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein disulfide-isomerase
B: Protein disulfide-isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,6712
ポリマ－53,6712
非ポリマー00
水1,20767
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3620 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area19070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.521, 45.718, 55.149
Angle α, β, γ (deg.)81.85, 92.15, 80.02
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: _ / Auth seq-ID: 136 - 347 / Label seq-ID: 7 - 218

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Protein disulfide-isomerase / PDI / Cellular thyroid hormone-binding protein / Prolyl 4-hydroxylase subunit beta / p55


分子量: 26835.256 Da / 分子数: 2 / 断片: bb' domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: P4HB, ERBA2L, PDI, PDIA1, PO4DB / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P07237, protein disulfide-isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.59 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 25% (w/v) polyethylene glycol 1500, 25 mM sodium malonate, 37.5 mM imidazole, 37.5 mM boric acid, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 1.7433 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月5日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.7433 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→500 Å / Num. all: 17110 / Num. obs: 15880 / % possible obs: 92.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.5 % / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 23.5
反射 シェル解像度: 2.28→2.38 Å / 冗長度: 7 % / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / Rsym value: 0.403 / % possible all: 92.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
PHASER位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 3bj5, 3ec3

3bj5

3ec3


解像度: 2.28→44.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 8.95 / SU ML: 0.216 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.556 / ESU R Free: 0.305 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28982 836 5.1 %RANDOM
Rwork0.24297 ---
obs0.24533 15714 94.6 %-
all-17110 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.02 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.03 Å21.88 Å20.17 Å2
2---1.97 Å2-1.05 Å2
3---0.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→44.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3034 0 0 67 3101
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0193090
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.071.9574180
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7585393
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.84425.683139
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.32815512
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.433156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2486
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212322
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 202 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.18 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.28→2.342 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.468 43 -
Rwork0.39 995 -
obs--81.99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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