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万見
- PDB-4jt6: structure of mTORDeltaN-mLST8-PI-103 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jt6
タイトルstructure of mTORDeltaN-mLST8-PI-103 complex
要素
  • mLST8
  • mTOR
キーワードtransferase/transferase inhibitor / kinase / transferase / transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / regulation of locomotor rhythm / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of membrane permeability ...RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / regulation of locomotor rhythm / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of membrane permeability / cellular response to leucine starvation / negative regulation of lysosome organization / heart valve morphogenesis / TFIIIC-class transcription factor complex binding / TORC1 complex / voluntary musculoskeletal movement / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / calcineurin-NFAT signaling cascade / RNA polymerase III type 3 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of keratinocyte migration / regulation of osteoclast differentiation / regulation of lysosome organization / MTOR signalling / cellular response to L-leucine / energy reserve metabolic process / regulation of autophagosome assembly / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / cellular response to nutrient / Amino acids regulate mTORC1 / TORC1 signaling / serine/threonine protein kinase complex / ruffle organization / cellular response to methionine / negative regulation of cell size / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to osmotic stress / negative regulation of protein localization to nucleus / anoikis / inositol hexakisphosphate binding / cardiac muscle cell development / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of myelination / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / negative regulation of macroautophagy / Macroautophagy / positive regulation of myotube differentiation / regulation of cell size / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / positive regulation of actin filament polymerization / germ cell development / behavioral response to pain / TOR signaling / oligodendrocyte differentiation / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / mTORC1-mediated signalling / positive regulation of translational initiation / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / HSF1-dependent transactivation / regulation of macroautophagy / positive regulation of TOR signaling / response to amino acid / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / positive regulation of lipid biosynthetic process / heart morphogenesis / cellular response to nutrient levels / neuronal action potential / regulation of cellular response to heat / positive regulation of lamellipodium assembly / cardiac muscle contraction / T cell costimulation / positive regulation of stress fiber assembly / phagocytic vesicle / endomembrane system / cytoskeleton organization / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of autophagy / cellular response to amino acid starvation / regulation of signal transduction by p53 class mediator / positive regulation of glycolytic process / cellular response to starvation / positive regulation of translation / protein serine/threonine kinase activator activity / Regulation of PTEN gene transcription / VEGFR2 mediated vascular permeability / post-embryonic development / TP53 Regulates Metabolic Genes / regulation of actin cytoskeleton organization / cellular response to amino acid stimulus / non-specific protein-tyrosine kinase / macroautophagy / regulation of cell growth / response to nutrient levels / phosphoprotein binding / regulation of circadian rhythm / PML body / protein destabilization / response to virus / multicellular organism growth
類似検索 - 分子機能
Target of rapamycin complex subunit LST8 / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase ATR-like, HEAT repeats ...Target of rapamycin complex subunit LST8 / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase ATR-like, HEAT repeats / : / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / WD domain, G-beta repeat / Armadillo-type fold / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-X6K / Serine/threonine-protein kinase mTOR / Target of rapamycin complex subunit LST8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Pavletich, N.P. / Yang, H.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: mTOR kinase structure, mechanism and regulation.
著者: Yang, H. / Rudge, D.G. / Koos, J.D. / Vaidialingam, B. / Yang, H.J. / Pavletich, N.P.
履歴
登録2013年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月29日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: mTOR
D: mLST8
A: mTOR
C: mLST8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)341,8176
ポリマ－341,1214
非ポリマー6972
水00
1
B: mTOR
D: mLST8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,9093
ポリマ－170,5602
非ポリマー3481
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: mTOR
C: mLST8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,9093
ポリマ－170,5602
非ポリマー3481
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)139.400, 163.200, 207.800
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A
12B
22A
13B
23A
14B
24A
15B
25A
16B
26A
17B
27A
18B
28A
19B
29A
110B
210A
111B
211A
112B
212A
113B
213A
114B
214A
115B
215A
116B
216A
117D
217C

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17
18
詳細The biological unit is a heterodimer. There are 2 biological units in the asymmetric unit (chains A & C and chains B & D)

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要素

#1: タンパク質 mTOR


分子量: 134650.250 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 1376-2549 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: mTOR / プラスミド: pcDNA3.1(+)hygromycin / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo Sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P42345
#2: タンパク質 mLST8


分子量: 35910.090 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: mLST8 / プラスミド: pcDNA3.1(+)blasticidin / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BVC4
#3: 化合物 ChemComp-X6K / 3-(4-MORPHOLIN-4-YLPYRIDO[3',2':4,5]FURO[3,2-D]PYRIMIDIN-2-YL)PHENOL / PI-103


分子量: 348.355 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H16N4O3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.5 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 8000, NaCl, pH 8.5, hanging drop vapor diffusion, temperature 277K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→40 Å / Num. all: 55940 / Num. obs: 49787 / % possible obs: 89 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
3.6-3.732.50.654257176.9
3.73-3.882.50.5644325178.5
3.88-4.052.60.4054451180.3
4.05-4.272.80.3544811187.3
4.27-4.532.90.2744863187.6
4.53-4.883.20.2455134192.2
4.88-5.373.50.2695215193.3
5.37-6.153.80.3115368195.7
6.15-7.744.10.2185564198.2
7.74-4040.065799198.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
REFMAC5.7.0032精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.6→39.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.897 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.848 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 36.422 / SU ML: 0.517 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.808 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2749 1294 3.1 %RANDOM
Rwork0.2386 ---
all0.2397 55756 --
obs0.2397 42196 75.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 1.1 Å / 減衰半径: 1.1 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 500 Å2 / Biso mean: 65.5774 Å2 / Biso min: 21.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.63 Å20 Å20 Å2
2---2.17 Å2-0 Å2
3---2.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.6→39.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22097 0 52 0 22149
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.01922698
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2171.94430778
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.40652742
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.3723.9521088
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.42153982
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.63815158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.23368
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02117176
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4753.24510990
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7277.29613723
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.0683.29911706
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1B284TIGHT POSITIONAL0.020.05
1B80TIGHT POSITIONAL0.020.05
1B376TIGHT POSITIONAL0.010.05
1B300TIGHT POSITIONAL0.020.05
1B88TIGHT POSITIONAL0.020.05
1B116TIGHT POSITIONAL0.020.05
1B1012TIGHT POSITIONAL0.020.05
1B1268TIGHT POSITIONAL0.020.05
1B223MEDIUM POSITIONAL0.020.5
1B232TIGHT THERMAL4.1799
1B223MEDIUM THERMAL4.7199
2B271MEDIUM POSITIONAL0.010.5
2B248TIGHT THERMAL9.599
2B271MEDIUM THERMAL9.899
3B121MEDIUM POSITIONAL0.020.5
3B132TIGHT THERMAL9.899
3B121MEDIUM THERMAL9.7899
4B161MEDIUM POSITIONAL0.020.5
4B172TIGHT THERMAL18.7299
4B161MEDIUM THERMAL18.399
5B211MEDIUM POSITIONAL0.030.5
5B188TIGHT THERMAL28.7799
5B211MEDIUM THERMAL25.2899
6B204MEDIUM POSITIONAL0.020.5
6B204TIGHT THERMAL12.899
6B204MEDIUM THERMAL12.5799
7B238MEDIUM POSITIONAL0.020.5
7B224TIGHT THERMAL3.3999
7B238MEDIUM THERMAL3.4999
8B363MEDIUM POSITIONAL0.020.5
8B320TIGHT THERMAL3.6399
8B363MEDIUM THERMAL4.3199
9B258MEDIUM POSITIONAL0.020.5
9B256TIGHT THERMAL4.6999
9B258MEDIUM THERMAL4.8299
10B283MEDIUM POSITIONAL0.020.5
10B284TIGHT THERMAL5.6499
10B283MEDIUM THERMAL5.9899
11B73MEDIUM POSITIONAL0.020.5
11B80TIGHT THERMAL6.8999
11B73MEDIUM THERMAL6.8699
12B425MEDIUM POSITIONAL0.020.5
12B376TIGHT THERMAL17.0199
12B425MEDIUM THERMAL16.7699
13B293MEDIUM POSITIONAL0.050.5
13B300TIGHT THERMAL9.1499
13B293MEDIUM THERMAL9.4199
14B90MEDIUM POSITIONAL0.020.5
14B88TIGHT THERMAL5.0999
14B90MEDIUM THERMAL6.0899
15B108MEDIUM POSITIONAL0.020.5
15B116TIGHT THERMAL1.8899
15B108MEDIUM THERMAL2.0699
16B1055MEDIUM POSITIONAL0.020.5
16B1012TIGHT THERMAL4.0599
16B1055MEDIUM THERMAL4.2399
17D1186MEDIUM POSITIONAL0.020.5
17D1268TIGHT THERMAL9.9599
17D1186MEDIUM THERMAL10.4599
LS精密化 シェル解像度: 3.6→3.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4 65 -
Rwork0.368 2188 -
all-2253 -
obs--55.66 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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