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- PDB-4jsn: structure of mTORdeltaN-mLST8 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jsn
タイトルstructure of mTORdeltaN-mLST8 complex
要素
  • Serine/threonine-protein kinase mTOR
  • Target of rapamycin complex subunit LST8
キーワードTRANSFERASE / helical repeat / kinase / wd40 repeat / protein kinase / Raptor
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / regulation of locomotor rhythm / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of membrane permeability ...RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / regulation of locomotor rhythm / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of membrane permeability / cellular response to leucine starvation / heart valve morphogenesis / TFIIIC-class transcription factor complex binding / negative regulation of lysosome organization / TORC1 complex / voluntary musculoskeletal movement / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / calcineurin-NFAT signaling cascade / RNA polymerase III type 3 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of keratinocyte migration / regulation of osteoclast differentiation / regulation of lysosome organization / MTOR signalling / cellular response to L-leucine / energy reserve metabolic process / regulation of autophagosome assembly / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / cellular response to nutrient / Amino acids regulate mTORC1 / TORC1 signaling / cellular response to methionine / serine/threonine protein kinase complex / ruffle organization / negative regulation of cell size / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to osmotic stress / anoikis / negative regulation of protein localization to nucleus / inositol hexakisphosphate binding / cardiac muscle cell development / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of myelination / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / negative regulation of macroautophagy / Macroautophagy / positive regulation of myotube differentiation / regulation of cell size / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / positive regulation of actin filament polymerization / germ cell development / behavioral response to pain / oligodendrocyte differentiation / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / TOR signaling / positive regulation of translational initiation / mTORC1-mediated signalling / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / HSF1-dependent transactivation / regulation of macroautophagy / positive regulation of TOR signaling / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / response to amino acid / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / positive regulation of lipid biosynthetic process / heart morphogenesis / cellular response to nutrient levels / neuronal action potential / regulation of cellular response to heat / positive regulation of lamellipodium assembly / cardiac muscle contraction / positive regulation of stress fiber assembly / T cell costimulation / phagocytic vesicle / endomembrane system / cytoskeleton organization / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of autophagy / cellular response to amino acid starvation / positive regulation of glycolytic process / cellular response to starvation / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Regulation of PTEN gene transcription / protein serine/threonine kinase activator activity / positive regulation of translation / VEGFR2 mediated vascular permeability / post-embryonic development / TP53 Regulates Metabolic Genes / regulation of actin cytoskeleton organization / non-specific protein-tyrosine kinase / cellular response to amino acid stimulus / macroautophagy / regulation of cell growth / response to nutrient levels / phosphoprotein binding / regulation of circadian rhythm / PML body / protein destabilization / response to virus / multicellular organism growth
類似検索 - 分子機能
Target of rapamycin complex subunit LST8 / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase ATR-like, HEAT repeats ...Target of rapamycin complex subunit LST8 / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase ATR-like, HEAT repeats / : / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / WD domain, G-beta repeat / Armadillo-type fold / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase mTOR / Target of rapamycin complex subunit LST8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Pavletich, N.P.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: mTOR kinase structure, mechanism and regulation.
著者: Yang, H. / Rudge, D.G. / Koos, J.D. / Vaidialingam, B. / Yang, H.J. / Pavletich, N.P.
履歴
登録2013年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月29日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Serine/threonine-protein kinase mTOR
D: Target of rapamycin complex subunit LST8
A: Serine/threonine-protein kinase mTOR
C: Target of rapamycin complex subunit LST8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)341,1214
ポリマ－341,1214
非ポリマー00
水00
1
B: Serine/threonine-protein kinase mTOR
D: Target of rapamycin complex subunit LST8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,5602
ポリマ－170,5602
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Serine/threonine-protein kinase mTOR
C: Target of rapamycin complex subunit LST8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,5602
ポリマ－170,5602
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)139.400, 163.200, 207.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.999973, 0.004092, 0.006138), (0.004081, -0.99999, 0.001783), (0.006145, -0.001758, -0.99998)-69.2967, -32.21088, -104.11333

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase mTOR / FK506-binding protein 12-rapamycin complex-associated protein 1 / FKBP12-rapamycin complex- ...FK506-binding protein 12-rapamycin complex-associated protein 1 / FKBP12-rapamycin complex-associated protein / Mammalian target of rapamycin / mTOR / Mechanistic target of rapamycin / Rapamycin and FKBP12 target 1 / Rapamycin target protein 1


分子量: 134650.250 Da / 分子数: 2 / 断片: FAT FRB KINASE / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FRAP, FRAP1, FRAP2, MTOR, RAFT1, RAPT1 / プラスミド: pcDNA 3.1 (+) hygromycine / 細胞株 (発現宿主): 293F / 発現宿主: Homo Sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P42345, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 Target of rapamycin complex subunit LST8 / TORC subunit LST8 / G protein beta subunit-like / Gable / Protein GbetaL / Mammalian lethal with ...TORC subunit LST8 / G protein beta subunit-like / Gable / Protein GbetaL / Mammalian lethal with SEC13 protein 8 / mLST8


分子量: 35910.090 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GBL, LST8, MLST8 / プラスミド: pcDNA 3.1 (+) Zoecine / 細胞株 (発現宿主): 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BVC4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.5 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris, pH 8.5, 6-8% PEG 8000, 500 mM NaCl, 10 % (v/v) Glycerol, 10 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97925 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97925 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→30 Å / Num. all: 78795 / Num. obs: 75486 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.107 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Rsym value: 0.538 / % possible all: 79.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SHARP位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 3.2→29.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 45.13 / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.499 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2559 1699 2.5 %RANDOM
Rwork0.21496 ---
obs0.21601 66654 86.61 %-
all-76958 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 1.1 Å / 減衰半径: 1.1 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 87.409 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.72 Å20 Å20 Å2
2---1.75 Å2-0 Å2
3---2.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→29.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22097 0 0 0 22097
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01922605
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.711.94130644
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.34952737
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.75623.9541085
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.145153985
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.98315158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.23366
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02117086
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
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X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.3441.35710975
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.0473.04813703
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8881.4511628
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.282 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 77 -
Rwork0.334 3206 -
obs--58.01 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.5984.1407-0.47278.5908-3.34094.3870.3036-1.05130.03840.9113-0.57180.3173-0.32660.47650.26810.97250.0133-0.00620.9658-0.21780.5853-10.122-5.105-32.943
26.4386-0.29561.02514.3037-5.30776.7097-0.1031-0.23280.8937-0.2243-0.2958-0.19060.12090.6280.39891.37990.0044-0.06331.1769-0.11511.001316.3661.666-25.856
32.6807-1.2991-2.0072.62551.82163.71190.0924-0.02750.03430.3696-0.25950.76820.0912-0.70050.16710.9753-0.06540.02471.2361-0.15330.721512.888-16.685-12.642
44.85722.19651.29972.16421.00721.03310.03890.2429-0.1016-0.03430.0957-0.31530.15890.3073-0.13460.31770.05930.05720.24620.02470.208316.317-44.801-49.817
50.89990.4202-3.20140.9422-1.684214.33420.04370.4280.0861-0.8960.1031-0.1678-0.28920.0585-0.14671.3555-0.0654-0.12651.06340.13150.8454-27.128-43.822-84.239
60.9777-0.05120.07993.4116-1.01570.33620.04190.035-0.1362-0.1067-0.01380.19740.0865-0.0423-0.02810.2433-0.03840.01350.2794-0.0050.1297-13.299-27.38-54.101
76.501-4.46771.10088.6272-3.84434.07350.13960.85790.043-0.9144-0.5566-0.22530.4090.55230.41710.9681-0.04020.08091.0075-0.13540.747859.757-26.98-70.714
85.93581.6794-1.50824.0675-4.17854.3442-0.19540.6711-0.77760.1667-0.1433-0.38090.03180.28190.33861.33480.09780.12721.2811-0.02051.176186.098-33.672-78.023
91.3121-0.61341.16540.3818-0.57871.2497-0.04840.1510.1295-0.2853-0.0270.17160.0258-0.46030.07541.537-0.1019-0.06961.7013-0.09471.503382.358-15.148-91.007
104.3046-2.339-0.9252.60340.84150.8984-0.013-0.26070.08080.04330.066-0.078-0.12750.2856-0.0530.3473-0.0764-0.02150.29470.02950.547285.85413.152-54.337
110.1054-0.06610.54010.235-1.10289.030.2007-0.2179-0.07440.30710.2363-0.00230.12480.3551-0.4371.75650.37730.31481.60880.2871.861342.60811.913-20.027
120.9880.2837-0.03893.7397-1.20290.4090.0116-0.04260.32610.17160.05760.174-0.1216-0.0293-0.06920.24320.04610.06190.3088-0.01940.544956.403-4.42-49.939
132.764-0.16140.60533.92530.85893.6663-0.05790.5053-0.0322-0.4990.0936-0.076-0.05810.0455-0.03580.3099-0.0290.00690.22210.00380.0031-1.9569.425-79.222
142.9592-0.0767-0.89443.96020.22783.205-0.0663-0.8570.04810.76560.0837-0.4569-0.04260.1153-0.01740.41620.02-0.13970.45540.03330.49867.759-40.96-24.174
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B1385 - 1442
2X-RAY DIFFRACTION2B1443 - 1504
3X-RAY DIFFRACTION3B1505 - 1678
4X-RAY DIFFRACTION4B1679 - 2021
5X-RAY DIFFRACTION5B2022 - 2115
6X-RAY DIFFRACTION6B2116 - 2459
7X-RAY DIFFRACTION7A1385 - 1442
8X-RAY DIFFRACTION8A1443 - 1504
9X-RAY DIFFRACTION9A1505 - 1678
10X-RAY DIFFRACTION10A1679 - 2021
11X-RAY DIFFRACTION11A2022 - 2115
12X-RAY DIFFRACTION12A2116 - 2459
13X-RAY DIFFRACTION13D8 - 324
14X-RAY DIFFRACTION14C8 - 324

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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