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- PDB-4jqw: Crystal Structure of a Complex of NOD1 CARD and Ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jqw
タイトルCrystal Structure of a Complex of NOD1 CARD and Ubiquitin
要素
  • Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1
  • Polyubiquitin-C
キーワードAPOPTOSIS/SIGNALLING PROTEIN / death domain-like fold / innate immunity / RIP2 / ATG16L / S-dimethylarsenic / APOPTOSIS-SIGNALLING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / detection of biotic stimulus / CARD domain binding / positive regulation of xenophagy / xenophagy / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / cellular response to muramyl dipeptide / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / pattern recognition receptor signaling pathway / peptidoglycan binding ...positive regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / detection of biotic stimulus / CARD domain binding / positive regulation of xenophagy / xenophagy / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / cellular response to muramyl dipeptide / positive regulation of stress-activated MAPK cascade / pattern recognition receptor signaling pathway / peptidoglycan binding / positive regulation of macrophage cytokine production / pattern recognition receptor activity / : / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / phagocytic vesicle / detection of bacterium / stress-activated MAPK cascade / JNK cascade / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Glycogen synthesis / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / response to endoplasmic reticulum stress / p75NTR recruits signalling complexes / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB4 signaling / ERK1 and ERK2 cascade / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / Regulation of PTEN localization / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Josephin domain DUBs / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / positive regulation of interleukin-1 beta production / ubiquitin binding / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Asymmetric localization of PCP proteins / positive regulation of interleukin-8 production / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Regulation of signaling by CBL / Vpu mediated degradation of CD4 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Assembly of the pre-replicative complex / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A
類似検索 - 分子機能
: / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. ...: / NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Leucine Rich repeat / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Polyubiquitin-C / Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Ver Heul, A.M. / Gakhar, L. / Piper, R.C. / Ramaswamy, S.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of a complex of NOD1 CARD and ubiquitin
著者: Ver Heul, A.M. / Gakhar, L. / Piper, R.C. / Ramaswamy, S.
履歴
登録2013年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1
C: Polyubiquitin-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7133
ポリマ－20,6182
非ポリマー951
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.688, 61.688, 86.873
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-1001-

PO4

21C-1001-

PO4

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要素

#1: タンパク質 Nucleotide-binding oligomerization domain-containing protein 1 / Caspase recruitment domain-containing protein 4


分子量: 12041.616 Da / 分子数: 1 / 断片: CARD domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CARD4, NOD1 / プラスミド: pET21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9Y239
#2: タンパク質 Polyubiquitin-C


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 断片: Ubiquitin / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / プラスミド: pRSUb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P0CG48
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.63 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.6
詳細: 100mM PCB, 25% PEG1500, pH 8.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月23日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock monochromator double crystal focusing
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→38.982 Å / Num. all: 4052 / Num. obs: 4048 / % possible obs: 99.88 % / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 13.35 % / Biso Wilson estimate: 86.06 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 28.4
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 13.92 % / Rmerge(I) obs: 0.207 / Mean I/σ(I) obs: 11.4 / Num. unique all: 395

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 2NSN, 1UBQ

2nsn

1ubq


解像度: 2.9→38.982 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2699 406 10.03 %random
Rwork0.2256 ---
obs0.2302 4046 99.83 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 99.84 Å2 / Biso mean: 57.4385 Å2 / Biso min: 27.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→38.982 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1333 0 5 0 1338
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031357
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7041837
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045217
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002234
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.393520
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 3 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.9001-3.31960.40831310.29811761307
3.3196-4.18160.33921330.266111901323
4.1816-38.98520.21771420.194312741416

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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