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- PDB-4jqu: Crystal structure of Ubc7p in complex with the U7BR of Cue1p -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jqu
タイトルCrystal structure of Ubc7p in complex with the U7BR of Cue1p
要素
  • Coupling of ubiquitin conjugation to ER degradation protein 1
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 7
キーワードLIGASE/PROTEIN BINDING / Ubc7p:U7BR complex / ligase-activator complex / LIGASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


CUE1-UBC7 ubiquitin-conjugating enzyme complex / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum membrane / Doa10p ubiquitin ligase complex / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / fungal-type cell wall organization / ubiquitin-protein transferase activator activity / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation ...CUE1-UBC7 ubiquitin-conjugating enzyme complex / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum membrane / Doa10p ubiquitin ligase complex / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / fungal-type cell wall organization / ubiquitin-protein transferase activator activity / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / response to cadmium ion / ERAD pathway / ubiquitin binding / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / chromatin organization / ubiquitin-dependent protein catabolic process / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #4310 / Cue1, Ubc7p-binding domain / Ubc7p-binding region of Cue1 / CUE domain / Domain that may be involved in binding ubiquitin-conjugating enzymes (UBCs) / Ubiquitin system component CUE / CUE domain profile. / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme ...Helix Hairpins - #4310 / Cue1, Ubc7p-binding domain / Ubc7p-binding region of Cue1 / CUE domain / Domain that may be involved in binding ubiquitin-conjugating enzymes (UBCs) / Ubiquitin system component CUE / CUE domain profile. / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Helix Hairpins / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Coupling of ubiquitin conjugation to ER degradation protein 1 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 7
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Liang, Y.-H. / Metzger, M.B. / Weissman, A.M. / Ji, X.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2013
タイトル: A Structurally Unique E2-Binding Domain Activates Ubiquitination by the ERAD E2, Ubc7p, through Multiple Mechanisms.
著者: Metzger, M.B. / Liang, Y.H. / Das, R. / Mariano, J. / Li, S. / Li, J. / Kostova, Z. / Byrd, R.A. / Ji, X. / Weissman, A.M.
履歴
登録2013年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / chem_comp_atom ...audit_author / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation_author / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月20日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 7
B: Coupling of ubiquitin conjugation to ER degradation protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6715
ポリマ－25,2502
非ポリマー4213
水2,450136
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2820 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area11900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.810, 48.463, 95.734
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 7 / Ubc7p / Ubiquitin carrier protein / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-18 kDa / Ubiquitin-protein ligase


分子量: 18764.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: QRI8, UBC7, Ubc7p, YM9711.12, YMR022W / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(star) / 参照: UniProt: Q02159, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 Coupling of ubiquitin conjugation to ER degradation protein 1 / Cue1p / Kinetochore-defect suppressor 4


分子量: 6485.444 Da / 分子数: 1 / Fragment: U7BR (UNP residues 151-203) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CUE1, Cue1p, KIS4, YM8156.06, YMR264W / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(star) / 参照: UniProt: P38428
#3: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% PEG3350, 0.2 M ammonium acetate, 0.1 M Bis-Tris, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月23日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double-crystal Si(220)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.81→40 Å / Num. all: 20415 / Num. obs: 20415 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): -6 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Χ2: 1.008 / Net I/σ(I): 27
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.81-1.876.40.4943.418990.97493.7
1.87-1.957.30.3815.219731.01197.4
1.95-2.047.40.259820081.01498.4
2.04-2.157.50.17312.119871.02898.8
2.15-2.287.50.12616.320301.0499.5
2.28-2.467.60.09420.920511.00899.5
2.46-2.77.80.07725.820620.99799.9
2.7-3.0980.07227.320791.044100
3.09-3.980.05928.220981.008100
3.9-407.50.03539.222280.95599.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2UCZ

2ucz


解像度: 1.81→33.467 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.24 / FOM work R set: 0.854 / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2247 905 4.47 %RANDOM
Rwork0.1845 ---
obs0.1863 20262 98.77 %-
all-20262 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 62.188 Å2 / ksol: 0.365 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 92.3 Å2 / Biso mean: 29.9678 Å2 / Biso min: 11.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.277 Å2-0 Å2-0 Å2
2---2.7651 Å20 Å2
3----1.5118 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.81→33.467 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1731 0 28 136 1895
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051905
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9742597
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063288
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005342
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.162759
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.81-1.92340.24851430.213730743217321796
1.9234-2.07190.24481470.190631453292329298
2.0719-2.28040.24971500.185131973347334799
2.2804-2.61020.23281520.1879324133933393100
2.6102-3.28820.22691570.1933326834253425100
3.2882-33.47280.20331560.171343235883588100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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