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- PDB-4jq7: Crystal structure of EGFR kinase domain in complex with compound 2a -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jq7
タイトルCrystal structure of EGFR kinase domain in complex with compound 2a
要素Epidermal growth factor receptor
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Transferase / tyrosine kinase domain / ATP-binding domain / autophosphorylation / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein kinase C activity / multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation / response to hydroxyisoflavone / diterpenoid metabolic process / positive regulation of prolactin secretion / Shc-EGFR complex / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / ovulation cycle / EGFR interacts with phospholipase C-gamma ...positive regulation of protein kinase C activity / multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation / response to hydroxyisoflavone / diterpenoid metabolic process / positive regulation of prolactin secretion / Shc-EGFR complex / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / ovulation cycle / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / positive regulation of mucus secretion / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / epidermal growth factor binding / tongue development / response to UV-A / PLCG1 events in ERBB2 signaling / midgut development / ERBB2-EGFR signaling pathway / hydrogen peroxide metabolic process / morphogenesis of an epithelial fold / PTK6 promotes HIF1A stabilization / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / digestive tract morphogenesis / Signaling by EGFR / response to cobalamin / intracellular vesicle / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / eyelid development in camera-type eye / cerebral cortex cell migration / protein insertion into membrane / ERBB2 Regulates Cell Motility / hepatocyte growth factor receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / placental growth factor receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / boss receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / protein tyrosine kinase activator activity / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / positive regulation of bone resorption / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / stem cell factor receptor activity / Signaling by ERBB4 / PI3K events in ERBB2 signaling / negative regulation of mitotic cell cycle / insulin-like growth factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / GPI-linked ephrin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / hair follicle development / MAP kinase kinase kinase activity / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / GAB1 signalosome / embryonic placenta development / fibroblast growth factor receptor activity / insulin receptor activity / salivary gland morphogenesis / positive regulation of vasoconstriction / Signaling by ERBB2 / positive regulation of glial cell proliferation / GRB2 events in EGFR signaling / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / SHC1 events in EGFR signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / EGFR Transactivation by Gastrin / cellular response to dexamethasone stimulus / GRB2 events in ERBB2 signaling / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / SHC1 events in ERBB2 signaling / ossification / basal plasma membrane / positive regulation of DNA repair / cellular response to epidermal growth factor stimulus / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of superoxide anion generation / positive regulation of DNA replication / epithelial cell proliferation / neuron projection morphogenesis / Signal transduction by L1 / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / positive regulation of protein localization to plasma membrane / liver regeneration / astrocyte activation / cellular response to amino acid stimulus / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / cellular response to estradiol stimulus / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / lung development / EGFR downregulation / synaptic membrane / peptidyl-tyrosine phosphorylation / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII
類似検索 - 分子機能
: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-KJQ / Epidermal growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.73 Å
データ登録者Peng, Y.H. / Wu, J.S.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2013
タイトル: Protein Kinase Inhibitor Design by Targeting the Asp-Phe-Gly (DFG) Motif: The Role of the DFG Motif in the Design of Epidermal Growth Factor Receptor Inhibitors
著者: Peng, Y.H. / Shiao, H.Y. / Tu, C.H. / Liu, P.M. / Hsu, J.T. / Amancha, P.K. / Wu, J.S. / Coumar, M.S. / Chen, C.H. / Wang, S.Y. / Lin, W.H. / Sun, H.Y. / Chao, Y.S. / Lyu, P.C. / Hsieh, H.P. / Wu, S.Y.
履歴
登録2013年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8092
ポリマ－37,4011
非ポリマー4071
水45025
1
A: Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子

A: Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,6174
ポリマ－74,8032
非ポリマー8152
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area1990 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area30410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)145.933, 145.933, 145.933
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23

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要素

#1: タンパク質 Epidermal growth factor receptor / Proto-oncogene c-ErbB-1 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-1


分子量: 37401.250 Da / 分子数: 1 / 断片: tyrosine kinase domain, UNP residues 696-1021 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EGFR / プラスミド: pBacPAK-MT-EGFP / 細胞株 (発現宿主): Hi5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-KJQ / (2S)-2-[(5,6-diphenylfuro[2,3-d]pyrimidin-4-yl)amino]-2-phenylethanol


分子量: 407.464 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H21N3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.47 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.0M Ammonium citrate tribase, 0.1M Bis-Tris propane, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL12B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.73→30 Å / Num. all: 13929 / Num. obs: 13929 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.49 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 15.52
反射 シェル解像度: 2.73→2.83 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.498 / Mean I/σ(I) obs: 2.56 / Num. unique all: 1364 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP9.2位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1M17

1m17


解像度: 2.73→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / SU B: 23.871 / SU ML: 0.223 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.504 / ESU R Free: 0.287 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23714 691 5 %RANDOM
Rwork0.2068 ---
obs0.20835 13086 99.02 %-
all-13929 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.9 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 53.184 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.73→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2409 0 31 25 2465
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.022496
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021716
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9451.9923380
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8193.0034193
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9615301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.71824.286105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.93615449
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.861514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0530.2374
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0212712
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02491
LS精密化 シェル解像度: 2.73→2.801 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.424 36 -
Rwork0.346 912 -
obs--98.44 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -58.636 Å / Origin y: -9.896 Å / Origin z: -23.942 Å
111213212223313233
T0.0577 Å2-0.0055 Å20.0551 Å2-0.0996 Å20.042 Å2--0.0853 Å2
L0.9594 °20.1233 °2-0.5427 °2-2.0662 °2-0.6769 °2--2.1923 °2
S-0.0961 Å °-0.0432 Å °-0.0524 Å °-0.2681 Å °-0.1344 Å °-0.407 Å °0.082 Å °0.4138 Å °0.2304 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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