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- PDB-4jjq: Crystal structure of usp7-ntd with an e2 enzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jjq
タイトルCrystal structure of usp7-ntd with an e2 enzyme
要素
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E1
キーワードHYDROLASE / DEUBIQUITINATING ENZYME / TRAF domain / UbE2E1
機能・相同性
機能・相同性情報


ISG15 transferase activity / ISG15-protein conjugation / regulation of telomere capping / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / regulation of establishment of protein localization to telomere / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / monoubiquitinated protein deubiquitination / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi ...ISG15 transferase activity / ISG15-protein conjugation / regulation of telomere capping / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / regulation of establishment of protein localization to telomere / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / monoubiquitinated protein deubiquitination / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / Phosphorylation of the APC/C / deubiquitinase activity / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / ubiquitin conjugating enzyme activity / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / Transcriptional Regulation by VENTX / protein deubiquitination / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / negative regulation of gluconeogenesis / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / protein K48-linked ubiquitination / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Regulation of PTEN localization / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / negative regulation of TORC1 signaling / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Assembly of the pre-replicative complex / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / regulation of signal transduction by p53 class mediator / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / ISG15 antiviral mechanism / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / regulation of circadian rhythm / PML body / regulation of protein stability / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Separation of Sister Chromatids / protein polyubiquitination / Regulation of TP53 Degradation / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / p53 binding / rhythmic process / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / chromosome / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / protein stabilization / nuclear body / cysteine-type endopeptidase activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / proteolysis / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
MATH domain / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain ...MATH domain / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Saridakis, V.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2013
タイトル: Ubiquitin-specific protease 7 is a regulator of ubiquitin-conjugating enzyme UbE2E1.
著者: Sarkari, F. / Wheaton, K. / La Delfa, A. / Mohamed, M. / Shaikh, F. / Khatun, R. / Arrowsmith, C.H. / Frappier, L. / Saridakis, V. / Sheng, Y.
履歴
登録2013年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,4572
ポリマ－19,4572
非ポリマー00
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area550 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area7660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.901, 69.901, 45.733
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin ...Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7


分子量: 18472.488 Da / 分子数: 1 / 断片: USP7-NTD, UNP RESIDUES 54-205 / 変異: A156D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HAUSP, USP7, USP7/HAUSP / プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質・ペプチド Ubiquitin-conjugating enzyme E2 E1 / UbcH6 / Ubiquitin carrier protein E1 / Ubiquitin-protein ligase E1


分子量: 984.945 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 5-14 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthesized peptide / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P51965, ubiquitin-protein ligase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.77 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30 % PEG 4000, 0.1 M TRIS PH 8.5 AND 0.2 M LITHIUM SULFATE , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 17000 / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 6.7 Å2 / Rsym value: 0.133 / Net I/σ(I): 29

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YY6

1yy6


解像度: 1.95→49.43 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 89284.83 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 1188 7.8 %RANDOM
Rwork0.197 ---
obs0.197 15267 93.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.24 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 20.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.13 Å20 Å20 Å2
2---0.13 Å20 Å2
3---0.27 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→49.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1157 0 0 75 1232
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.241 172 7.4 %
Rwork0.204 2148 -
obs--87.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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