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万見
- PDB-4jdd: 14-3-3 protein interaction with Estrogen Receptor Alpha provides ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jdd
タイトル14-3-3 protein interaction with Estrogen Receptor Alpha provides a novel drug target interface
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • Estrogen receptor Peptide
キーワードSIGNALING PROTEIN/Peptide / 14-3-3 / ADAPTER PROTEIN / PROTEIN-PROTEIN INTERACTION / SIGNALING PROTEIN-Peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell development / steroid hormone receptor signaling pathway / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation ...regulation of epithelial cell apoptotic process / antral ovarian follicle growth / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / regulation of toll-like receptor signaling pathway / nuclear estrogen receptor activity / epithelial cell development / steroid hormone receptor signaling pathway / epithelial cell proliferation involved in mammary gland duct elongation / prostate epithelial cord elongation / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / prostate epithelial cord arborization involved in prostate glandular acinus morphogenesis / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / mammary gland branching involved in pregnancy / regulation of cell-cell adhesion / uterus development / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / vagina development / TFIIB-class transcription factor binding / androgen metabolic process / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / mammary gland alveolus development / cellular response to estrogen stimulus / estrogen response element binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / phosphoserine residue binding / negative regulation of keratinocyte proliferation / establishment of skin barrier / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / negative regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Nuclear signaling by ERBB4 / negative regulation of protein kinase activity / negative regulation of stem cell proliferation / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / positive regulation of protein localization / estrogen receptor signaling pathway / protein localization to chromatin / steroid binding / 14-3-3 protein binding / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of cell adhesion / protein sequestering activity / protein export from nucleus / ESR-mediated signaling / negative regulation of innate immune response / negative regulation of miRNA transcription / TBP-class protein binding / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of protein export from nucleus / nitric-oxide synthase regulator activity / nuclear estrogen receptor binding / transcription corepressor binding / stem cell proliferation / transcription coregulator binding / TP53 Regulates Metabolic Genes / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / stem cell differentiation / SUMOylation of intracellular receptors / cellular response to estradiol stimulus / euchromatin / beta-catenin binding / Nuclear Receptor transcription pathway / response to estrogen / transcription coactivator binding / male gonad development / nuclear receptor activity / positive regulation of fibroblast proliferation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / Regulation of RUNX2 expression and activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / Ovarian tumor domain proteases / intracellular protein localization / response to estradiol / PIP3 activates AKT signaling / regulation of protein localization / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / ATPase binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / regulation of inflammatory response / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / fibroblast proliferation
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor / : / Oestrogen receptor / 14-3-3 protein sigma / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / 14-3-3 proteins signature 2. ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal domain / Oestrogen-type nuclear receptor final C-terminal / Estrogen receptor / : / Oestrogen receptor / 14-3-3 protein sigma / Estrogen receptor/oestrogen-related receptor / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FUSICOCCIN / Estrogen receptor / 14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Bier, D. / Ottmann, C.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2013
タイトル: Interaction of 14-3-3 proteins with the estrogen receptor alpha F domain provides a drug target interface.
著者: De Vries-van Leeuwen, I.J. / da Costa Pereira, D. / Flach, K.D. / Piersma, S.R. / Haase, C. / Bier, D. / Yalcin, Z. / Michalides, R. / Feenstra, K.A. / Jimenez, C.R. / de Greef, T.F. / ...著者: De Vries-van Leeuwen, I.J. / da Costa Pereira, D. / Flach, K.D. / Piersma, S.R. / Haase, C. / Bier, D. / Yalcin, Z. / Michalides, R. / Feenstra, K.A. / Jimenez, C.R. / de Greef, T.F. / Brunsveld, L. / Ottmann, C. / Zwart, W. / de Boer, A.H.
履歴
登録2013年2月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月7日Group: Database references
改定 1.22024年10月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
B: Estrogen receptor Peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3823
ポリマ－27,7012
非ポリマー6811
水1,820101
1
A: 14-3-3 protein sigma
B: Estrogen receptor Peptide
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
B: Estrogen receptor Peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,7646
ポリマ－55,4024
非ポリマー1,3622
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area3990 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area23960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.490, 111.430, 62.240
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-406-

HOH

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26542.914 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-231 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HME1, NM_006142, SFN / プラスミド: PPROEX HTB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA (DE3) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド Estrogen receptor Peptide


分子量: 1158.109 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 585-595 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03372
#3: 化合物 ChemComp-FSC / FUSICOCCIN


分子量: 680.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C36H56O12
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.35 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.095M HEPES Na, 0.19M calcium chloride, 5% glycerol, 26.6% PEG400, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年8月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→19.8 Å / Num. all: 17090 / Num. obs: 17090 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 23.566 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/σ(I): 17.79
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.1-2.150.4764.7789621144100
2.15-2.20.3955.6881111034100
2.2-2.30.3266.96145611837100
2.3-2.50.2688.31226562846100
2.5-2.80.1911.36232202899100
2.8-30.13115.94107521340100
3-40.06828.42273123413100
4-60.04737.7614035178899.9
6-80.04638.59351546199.8
8-100.02559.711208163100
10-120.02363.652076100
120.02557.795728974.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å19.8 Å
Translation2.5 Å19.8 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MAR345dtbデータ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→19.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / WRfactor Rfree: 0.1977 / WRfactor Rwork: 0.1636 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8459 / SU B: 4.347 / SU ML: 0.119 / SU R Cruickshank DPI: 0.2073 / SU Rfree: 0.1758 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.207 / ESU R Free: 0.176 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2316 855 5 %RANDOM
Rwork0.1924 ---
obs0.1944 17076 99.82 %-
all-17090 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 79.51 Å2 / Biso mean: 20.0007 Å2 / Biso min: 0.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.9 Å20 Å20 Å2
2---0.37 Å2-0 Å2
3----0.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1888 0 48 101 2037
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.021968
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9922.0212661
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8735241
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.06724.88990
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.06315358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5381513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1290.2300
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0211452
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.191 54 -
Rwork0.178 1075 -
all-1129 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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