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- PDB-4jcg: Recombinant wild type Nitrosomonas europaea cytochrome c552 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jcg
タイトルRecombinant wild type Nitrosomonas europaea cytochrome c552
要素Cytochrome c-552
キーワードELECTRON TRANSPORT / cytC domain / heme
機能・相同性
機能・相同性情報


periplasmic space / electron transfer activity / iron ion binding / heme binding
類似検索 - 分子機能
Cytochrome c, class ID / Cytochrome c / Cytochrome c-like domain / Cytochrome Bc1 Complex; Chain D, domain 2 / Cytochrome c family profile. / Cytochrome c-like domain / Cytochrome c-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
HEME C / Cytochrome c-552
類似検索 - 構成要素
生物種Nitrosomonas europaea ATCC 19718 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Wedekind, J.E. / Can, M. / Krucinska, J. / Bren, K.L.
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2013
タイトル: Structural Characterization of Nitrosomonas europaea Cytochrome c-552 Variants with Marked Differences in Electronic Structure.
著者: Can, M. / Krucinska, J. / Zoppellaro, G. / Andersen, N.H. / Wedekind, J.E. / Hersleth, H.P. / Andersson, K.K. / Bren, K.L.
履歴
登録2013年2月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月16日Group: Database references
改定 1.22013年10月23日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytochrome c-552
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,1102
ポリマ－8,4921
非ポリマー6191
水2,486138
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.358, 60.358, 109.133
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-229-

HOH

21A-300-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Cytochrome c-552 / Cytochrome c-551 / Cytochrome c552


分子量: 8491.702 Da / 分子数: 1 / 断片: Cyt C552 (UNP Residues 23-103) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nitrosomonas europaea ATCC 19718 (バクテリア)
株: ATCC 19718 / NBRC 14298 / 遺伝子: cyt, cyt_c552, NE0102 / プラスミド: pSNEC, pEC86 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P95339
#2: 化合物 ChemComp-HEC / HEME C


分子量: 618.503 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H34FeN4O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.6 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 19% (w/v) PEG 6000, 0.2 M LiCl, 0.1 M Tris-HCl pH 7.4 at 7-8 mM protein concentration., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2008 / 詳細: Rh coated Si mirrors; capillary microfocus
放射モノクロメーター: Horizontal bent Si(111), asymmetrically cut with water cooled Cu Block
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.63→26.409 Å / Num. obs: 27203 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 22.7 Å2 / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 37.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 351C

351c


解像度: 1.63→26.409 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / σ(I): -3 / 位相誤差: 22.61 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2344 1365 5.02 %random
Rwork0.198 ---
all0.1998 ---
obs0.1998 27203 97.97 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.63→26.409 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数595 0 43 138 776
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.016672
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.63930
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.563236
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09797
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009116
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.63-1.68820.29961260.25052179X-RAY DIFFRACTION83
1.6882-1.75580.2391380.23412589X-RAY DIFFRACTION99
1.7558-1.83570.25311430.24062644X-RAY DIFFRACTION100
1.8357-1.93240.2341380.21632628X-RAY DIFFRACTION100
1.9324-2.05350.26141360.21682635X-RAY DIFFRACTION100
2.0535-2.21190.23811370.19762631X-RAY DIFFRACTION100
2.2119-2.43440.22821400.20892656X-RAY DIFFRACTION100
2.4344-2.78630.29251360.20482620X-RAY DIFFRACTION100
2.7863-3.50920.20721360.18842656X-RAY DIFFRACTION100
3.5092-26.41250.21911350.17812600X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.69550.36913.5339.1161-1.39743.8779-0.06870.971-0.2199-0.26490.14331.02670.1197-0.6886-0.07080.1912-0.00590.02130.7086-0.08990.4567-21.2426-22.3489-3.0711
23.8617-2.3454-3.11381.87991.42412.98820.11851.6351-0.6254-0.4181-0.4880.43250.0923-1.12650.31950.31570.04950.08010.7798-0.15410.3793-10.5436-25.004-10.1188
36.8113-3.00090.60766.31082.04535.9118-0.7957-1.3983-0.95081.14840.4251-0.10641.15780.65720.14150.5250.22430.20840.54060.18430.53820.1818-29.73253.4508
42.4712-0.4022-2.50640.14420.58312.93080.37590.150.4414-0.1421-0.1618-0.1579-0.48620.0822-0.2280.2240.04430.11430.23890.04340.2568-5.4014-16.8614-2.9527
53.5279-3.7807-0.16336.69391.44866.2246-0.28750.3877-1.06340.0837-0.10250.41180.4732-0.1860.32120.2019-0.04320.14290.2594-0.06960.3945-12.4125-26.27351.3839
60.12040.27110.0740.64160.30110.62490.24770.79540.5206-0.2894-0.2445-0.2545-0.3075-0.49840.00910.20890.12320.07240.41160.07120.2054-7.4955-18.8007-6.9129
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 1:7)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 8:31)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 32:37)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 38:66)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 67:81)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resseq 101:101

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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