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- PDB-4j9h: Crystal structure of the ABL-SH3 domain complexed with the design... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j9h
タイトルCrystal structure of the ABL-SH3 domain complexed with the designed high-affinity peptide ligand P7 at pH 8
要素
  • P7
  • Tyrosine-protein kinase ABL1
キーワードTransferase/unknown function / beta shandwich / SH3 domain / kinase / poly proline rich motifs / transferase / Transferase-unknown function complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / positive regulation of actin filament binding / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / protein localization to cytoplasmic microtubule plus-end / DNA conformation change / DN4 thymocyte differentiation / response to epinephrine / activation of protein kinase C activity / phospholipase C-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / podocyte apoptotic process ...: / positive regulation of actin filament binding / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / protein localization to cytoplasmic microtubule plus-end / DNA conformation change / DN4 thymocyte differentiation / response to epinephrine / activation of protein kinase C activity / phospholipase C-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / podocyte apoptotic process / delta-catenin binding / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / transitional one stage B cell differentiation / regulation of postsynaptic specialization assembly / regulation of modification of synaptic structure / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity / cerebellum morphogenesis / neuroepithelial cell differentiation / B cell proliferation involved in immune response / positive regulation of extracellular matrix organization / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / microspike assembly / B-1 B cell homeostasis / neuropilin signaling pathway / neuropilin binding / bubble DNA binding / mitochondrial depolarization / regulation of cell motility / positive regulation of establishment of T cell polarity / activated T cell proliferation / cellular response to dopamine / positive regulation of blood vessel branching / proline-rich region binding / negative regulation of mitotic cell cycle / regulation of Cdc42 protein signal transduction / mitogen-activated protein kinase binding / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / syntaxin binding / alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of dendrite development / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / regulation of axon extension / regulation of T cell differentiation / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of cell-cell adhesion / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / neuromuscular process controlling balance / Myogenesis / positive regulation of osteoblast proliferation / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of vasoconstriction / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / regulation of endocytosis / Bergmann glial cell differentiation / regulation of microtubule polymerization / myoblast proliferation / negative regulation of long-term synaptic potentiation / associative learning / negative regulation of cellular senescence / actin monomer binding / signal transduction in response to DNA damage / positive regulation of focal adhesion assembly / canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of BMP signaling pathway / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / cardiac muscle cell proliferation / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of T cell migration / endothelial cell migration / BMP signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / mismatch repair / regulation of cell adhesion / ephrin receptor binding / four-way junction DNA binding / spleen development / positive regulation of stress fiber assembly / ruffle / ERK1 and ERK2 cascade / actin filament polymerization / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of interleukin-2 production / positive regulation of endothelial cell migration / SH2 domain binding / substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of mitotic cell cycle / protein kinase C binding / response to endoplasmic reticulum stress / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / thymus development / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / integrin-mediated signaling pathway / post-embryonic development
類似検索 - 分子機能
F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains ...F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase ABL1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Camara-Artigas, A.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the ABL-SH3 domain complexed with the designed high-affinity peptide ligand P7
著者: Camara-Artigas, A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2007
タイトル: Crystallization by capillary counter-diffusion and structure determination of the N114A mutant of the SH3 domain of Abl tyrosine kinase complexed with a high-affinity peptide ligand.
著者: Camara-Artigas, A. / Palencia, A. / Martinez, J.C. / Luque, I. / Gavira, J.A. / Garcia-Ruiz, J.M.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Role of interfacial water molecules in proline-rich ligand recognition by the Src homology 3 domain of Abl.
著者: Palencia, A. / Camara-Artigas, A. / Pisabarro, M.T. / Martinez, J.C. / Luque, I.
履歴
登録2013年2月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase ABL1
B: Tyrosine-protein kinase ABL1
C: Tyrosine-protein kinase ABL1
D: Tyrosine-protein kinase ABL1
E: Tyrosine-protein kinase ABL1
F: Tyrosine-protein kinase ABL1
G: P7
H: P7
I: P7
J: P7
K: P7
L: P7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,50913
ポリマ－48,41312
非ポリマー961
水6,918384
1
A: Tyrosine-protein kinase ABL1
G: P7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,0692
ポリマ－8,0692
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1140 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area4170 Å2
手法PISA
2
B: Tyrosine-protein kinase ABL1
H: P7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,0692
ポリマ－8,0692
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1150 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area3990 Å2
手法PISA
3
C: Tyrosine-protein kinase ABL1
L: P7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,0692
ポリマ－8,0692
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1150 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area3970 Å2
手法PISA
4
D: Tyrosine-protein kinase ABL1
K: P7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,0692
ポリマ－8,0692
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1150 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area4020 Å2
手法PISA
5
E: Tyrosine-protein kinase ABL1
J: P7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1653
ポリマ－8,0692
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1340 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area4040 Å2
手法PISA
6
F: Tyrosine-protein kinase ABL1
I: P7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,0692
ポリマ－8,0692
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1140 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area3960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.553, 86.553, 45.261
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32

-
要素

#1: タンパク質
Tyrosine-protein kinase ABL1 / Abelson murine leukemia viral oncogene homolog 1 / Abelson tyrosine-protein kinase 1 / Proto- ...Abelson murine leukemia viral oncogene homolog 1 / Abelson tyrosine-protein kinase 1 / Proto-oncogene c-Abl / p150


分子量: 7009.694 Da / 分子数: 6 / 断片: SH3 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: PBAT4 / 遺伝子: ABL, ABL1, JTK7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P00519, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド
P7


分子量: 1059.212 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence has been optimized to increase the affinity
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 384 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.16 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 2M ammonium sulphate, 10% glicerol and 0.1 M Tris-HCl , pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年1月28日
放射モノクロメーター: Channel cut ESRF monochromator and torodial focusing mirror
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→74.957 Å / Num. all: 41520 / Num. obs: 41520 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 10.76 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique all% possible all
1.7-1.734.10.5013.19432228498.6
8.83-19.524.20.01748112827191.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
Aimless0.1.26データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2O88

2o88


解像度: 1.7→19.522 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.21 / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 位相誤差: 21.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2094 2040 5.03 %RANDOM
Rwork0.1579 ---
all0.1605 ---
obs0.1605 41520 97.82 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 87.8 Å2 / Biso mean: 21.5558 Å2 / Biso min: 4.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→19.522 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3150 0 5 384 3539
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033272
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.924491
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045471
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006598
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.0991169
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 29

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7-1.720.34831370.24822716285397
1.72-1.7410.29441390.24062631277095
1.741-1.7630.27841360.22062649278598
1.763-1.78620.28231290.20172660278997
1.7862-1.81060.25221540.22631278596
1.8106-1.83650.28721250.19032628275398
1.8365-1.86390.24871580.18392671282997
1.8639-1.8930.25221600.16922584274496
1.893-1.9240.24531100.15892765287598
1.924-1.95710.19011490.15842676282597
1.9571-1.99270.23881450.15592602274798
1.9927-2.0310.19751070.1482662276998
2.031-2.07240.21431360.14162603273997
2.0724-2.11740.26221580.14172725288398
2.1174-2.16660.22041280.14312717284597
2.1666-2.22070.19631360.14172706284298
2.2207-2.28070.22721690.13992628279798
2.2807-2.34770.17841470.14722615276299
2.3477-2.42330.21421510.14232677282898
2.4233-2.50970.22961600.15072683284398
2.5097-2.610.18941660.14072696286299
2.61-2.72850.20131560.14072652280898
2.7285-2.87190.20821320.14052725285798
2.8719-3.05120.19081390.14162645278498
3.0512-3.28580.19421120.14412732284498
3.2858-3.61460.16171480.13782696284499
3.6146-4.13330.16111320.14362704283699
4.1333-5.19120.1751580.151827082866100
5.1912-19.52330.24131320.227627372869100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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