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- PDB-4j9g: Crystal structure of the ABL-SH3 domain complexed with the design... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j9g
タイトルCrystal structure of the ABL-SH3 domain complexed with the designed high-affinity peptide ligand P7 at pH7
要素
  • P7
  • Tyrosine-protein kinase ABL1
キーワードTransferase/unknown function / beta shandwich / SH3 domain / kinase / poly proline rich motifs / transferase / Transferase-unknown function complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of actin filament binding / phospholipase C-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of oxidoreductase activity / protein localization to cytoplasmic microtubule plus-end / DN4 thymocyte differentiation / response to epinephrine / podocyte apoptotic process / transitional one stage B cell differentiation / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / activation of protein kinase C activity ...positive regulation of actin filament binding / phospholipase C-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of oxidoreductase activity / protein localization to cytoplasmic microtubule plus-end / DN4 thymocyte differentiation / response to epinephrine / podocyte apoptotic process / transitional one stage B cell differentiation / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / activation of protein kinase C activity / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity / regulation of modification of synaptic structure / positive regulation of microtubule binding / delta-catenin binding / DNA conformation change / microspike assembly / neuroepithelial cell differentiation / B cell proliferation involved in immune response / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / positive regulation of extracellular matrix organization / cerebellum morphogenesis / positive regulation of blood vessel branching / B-1 B cell homeostasis / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / neuropilin signaling pathway / neuropilin binding / mitochondrial depolarization / bubble DNA binding / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / activated T cell proliferation / cellular response to dopamine / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / regulation of cell motility / regulation of Cdc42 protein signal transduction / proline-rich region binding / mitogen-activated protein kinase binding / positive regulation of dendrite development / myoblast proliferation / syntaxin binding / alpha-beta T cell differentiation / regulation of T cell differentiation / cardiac muscle cell proliferation / regulation of axon extension / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of cell-cell adhesion / Myogenesis / positive regulation of osteoblast proliferation / regulation of microtubule polymerization / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / negative regulation of cellular senescence / positive regulation of focal adhesion assembly / associative learning / Bergmann glial cell differentiation / regulation of endocytosis / neuromuscular process controlling balance / negative regulation of mitotic cell cycle / actin monomer binding / negative regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of BMP signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / endothelial cell migration / signal transduction in response to DNA damage / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of T cell migration / mismatch repair / regulation of cell adhesion / BMP signaling pathway / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / canonical NF-kappaB signal transduction / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / four-way junction DNA binding / spleen development / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of vasoconstriction / positive regulation of stress fiber assembly / ruffle / positive regulation of establishment of T cell polarity / phosphotyrosine residue binding / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of interleukin-2 production / ephrin receptor binding / actin filament polymerization / ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of endothelial cell migration / post-embryonic development / SH2 domain binding / positive regulation of mitotic cell cycle / substrate adhesion-dependent cell spreading / thymus development / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of autophagy / integrin-mediated signaling pathway / neural tube closure / establishment of localization in cell / regulation of actin cytoskeleton organization / non-specific protein-tyrosine kinase
類似検索 - 分子機能
F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains ...F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase ABL1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Camara-Artigas, A.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the ABL-SH3 domain complexed with the designed high-affinity peptide ligand P7
著者: Camara-Artigas, A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2007
タイトル: Crystallization by capillary counter-diffusion and structure determination of the N114A mutant of the SH3 domain of Abl tyrosine kinase complexed with a high-affinity peptide ligand.
著者: Camara-Artigas, A. / Palencia, A. / Martinez, J.C. / Luque, I. / Gavira, J.A. / Garcia-Ruiz, J.M.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Role of interfacial water molecules in proline-rich ligand recognition by the Src homology 3 domain of Abl.
著者: Palencia, A. / Camara-Artigas, A. / Pisabarro, M.T. / Martinez, J.C. / Luque, I.
履歴
登録2013年2月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase ABL1
B: P7
C: Tyrosine-protein kinase ABL1
D: P7
E: Tyrosine-protein kinase ABL1
F: P7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3958
ポリマ－24,2076
非ポリマー1882
水1,60389
1
A: Tyrosine-protein kinase ABL1
B: P7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,0692
ポリマ－8,0692
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1120 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area4110 Å2
手法PISA
2
C: Tyrosine-protein kinase ABL1
D: P7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,0692
ポリマ－8,0692
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1160 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area3910 Å2
手法PISA
3
E: Tyrosine-protein kinase ABL1
F: P7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,2574
ポリマ－8,0692
非ポリマー1882
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1510 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area4080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.309, 86.309, 45.236
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-202-

HOH

21A-210-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase ABL1 / Abelson murine leukemia viral oncogene homolog 1 / Abelson tyrosine-protein kinase 1 / Proto- ...Abelson murine leukemia viral oncogene homolog 1 / Abelson tyrosine-protein kinase 1 / Proto-oncogene c-Abl / p150


分子量: 7009.694 Da / 分子数: 3 / 断片: SH3 domain (unp residues 60-121) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: PBAT4 / 遺伝子: ABL, ABL1, JTK7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P00519, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド P7


分子量: 1059.212 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.78 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2M ammonium sulphate, 50 mM Litium Formiate, 10% glicerol, and 0.1 M MOPS , pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.97951 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年7月13日
詳細: vertical focusing mirror (VFM) and a horizontal focusing mirror (HFM), manufactured by IRELEC.
放射モノクロメーター: Si(111) channel-cut crystal monochromator and a pair of KB mirrors
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97951 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 6.2 % / 数: 111250 / Rmerge(I) obs: 0.069 / D res high: 1.8 Å / D res low: 74.746 Å / Num. obs: 17945 / % possible obs: 98.1
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRedundancy
1.81.8468.610.5433.6
945.2497.710.0365.4
反射解像度: 1.8→74.746 Å / Num. all: 18311 / Num. obs: 17945 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 20.634 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique all% possible all
1.8-1.843.60.5432.5261773368.6
9-45.245.40.03627.192617097.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
Aimless0.1.26データスケーリング
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2O88

2o88


解像度: 1.8→38.701 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.1 / SU ML: 0.2 / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 位相誤差: 29.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2441 897 5.06 %RANDOM
Rwork0.2065 ---
all0.2084 ---
obs0.2084 17945 96.72 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 105.2 Å2 / Biso mean: 36.5653 Å2 / Biso min: 11.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→38.701 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1577 0 11 89 1677
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0131657
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3942273
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072237
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.012300
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.931593
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8-1.85290.26941190.27881854197369
1.8529-1.91270.31851430.28072785292899
1.9127-1.98110.34031750.28912705288099
1.9811-2.06040.2941130.233827982911100
2.0604-2.15420.30251730.235827342907100
2.1542-2.26770.3421120.27042711282397
2.2677-2.40980.27031390.21792730286999
2.4098-2.59580.26951740.2162695286999
2.5958-2.8570.25931490.206427752924100
2.857-3.27020.20491430.18627502893100
3.2702-4.11930.16081400.167127762916100
4.1193-38.70940.23981300.1872764289499

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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