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万見
- PDB-4j93: Crystal Structure of the N-Terminal Domain of HIV-1 Capsid in Com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j93
タイトルCrystal Structure of the N-Terminal Domain of HIV-1 Capsid in Complex With Inhibitor BI-1
要素Gag protein
キーワードVIRAL PROTEIN/VIRAL PROTEIN INHIBITOR / structural protein capsid / VIRAL PROTEIN / VIRAL PROTEIN-VIRAL PROTEIN INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding via host ESCRT complex / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / host cell nucleus / structural molecule activity / virion membrane / RNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Gag protein p6 / Gag protein p6 / : / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain ...Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Gag protein p6 / Gag protein p6 / : / gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0OE / Chem-1JR / Gag polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Lemke, C.T.
引用ジャーナル: Antimicrob.Agents Chemother. / 年: 2013
タイトル: Discovery of Novel Small-Molecule HIV-1 Replication Inhibitors That Stabilize Capsid Complexes.
著者: Lamorte, L. / Titolo, S. / Lemke, C.T. / Goudreau, N. / Mercier, J.F. / Wardrop, E. / Shah, V.B. / von Schwedler, U.K. / Langelier, C. / Banik, S.S. / Aiken, C. / Sundquist, W.I. / Mason, S.W.
履歴
登録2013年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月17日Group: Database references
改定 1.22013年10月9日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gag protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0043
ポリマ－16,2051
非ポリマー7992
水2,666148
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.779, 42.494, 83.279
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Gag protein


分子量: 16204.573 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain,UNP residues 133-278 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: gag / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q79791
#2: 化合物 ChemComp-0OE / 4-{2-[5-(3-chlorophenyl)-1H-pyrazol-4-yl]-1-[3-(1H-imidazol-1-yl)propyl]-1H-benzimidazol-5-yl}benzoic acid


分子量: 522.985 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H23ClN6O2
#3: 化合物 ChemComp-1JR / (4S)-3-phenyl-4-(pyridin-3-yl)-4,5-dihydropyrrolo[3,4-c]pyrazol-6(2H)-one


分子量: 276.293 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H12N4O
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.75 %
結晶化温度: 284 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 22.5 % PEG8000, 0.1 M TAPS pH 9.0 and 0.1 M NaOAc, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 284K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: Osmic HiRes2
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.74→40 Å / Num. obs: 15051 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 1.74→1.8 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.445 / Num. unique all: 1429 / % possible all: 93.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.74→29.741 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 0 / 位相誤差: 22.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2334 1503 10.17 %Random
Rwork0.1927 ---
obs0.1969 14785 94.59 %-
all-15631 --
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.008 Å2 / ksol: 0.387 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.5872 Å20 Å2-0 Å2
2--2.0494 Å2-0 Å2
3----4.6366 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.74→29.741 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1136 0 59 148 1343
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031231
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7891680
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.004449
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05177
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004217
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.74-1.78870.42151120.4131013X-RAY DIFFRACTION81
1.7887-1.85260.35841390.30381140X-RAY DIFFRACTION90
1.8526-1.92670.28991280.24131146X-RAY DIFFRACTION93
1.9267-2.01440.27041330.21221180X-RAY DIFFRACTION94
2.0144-2.12060.27481370.20411189X-RAY DIFFRACTION95
2.1206-2.25340.21371290.1851222X-RAY DIFFRACTION96
2.2534-2.42730.22811410.18521229X-RAY DIFFRACTION97
2.4273-2.67150.24181390.19261248X-RAY DIFFRACTION98
2.6715-3.05770.2351390.1951248X-RAY DIFFRACTION98
3.0577-3.8510.21821450.18181293X-RAY DIFFRACTION99
3.851-29.74540.20891610.17311374X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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