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- PDB-4j57: Structure of Plasmodium falciparum thioredoxin reductase-thioredo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j57
タイトルStructure of Plasmodium falciparum thioredoxin reductase-thioredoxin complex
要素
  • Thioredoxin
  • Thioredoxin reductase 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / Protein-Protein Complex / Thioredoxin fold / Disulfide reductase / FAD binding / NADPH binding / Thioredoxin binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Metabolism of ingested MeSeO2H into MeSeH / The NLRP3 inflammasome / TP53 Regulates Metabolic Genes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / protein-disulfide reductase activity / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding ...Metabolism of ingested MeSeO2H into MeSeH / The NLRP3 inflammasome / TP53 Regulates Metabolic Genes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / protein-disulfide reductase activity / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / mitochondrion / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / FAD binding domain / : / Thioredoxin / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain ...Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / FAD binding domain / : / Thioredoxin / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / Thioredoxin / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Enolase-like; domain 1 / Thioredoxin domain profile. / FAD/NAD(P)-binding domain / Thioredoxin domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / Glutaredoxin / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Thioredoxin reductase / Thioredoxin 1
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Fritz-Wolf, K. / Jortzik, E. / Stumpf, M. / Preuss, J. / Iozef, R. / Rahlfs, S. / Becker, K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Crystal Structure of the Plasmodium falciparum Thioredoxin Reductase-Thioredoxin Complex.
著者: Fritz-Wolf, K. / Jortzik, E. / Stumpf, M. / Preuss, J. / Iozef, R. / Rahlfs, S. / Becker, K.
履歴
登録2013年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月7日Group: Database references
改定 1.22013年9月11日Group: Database references
改定 1.32017年11月22日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related / Item: _pdbx_database_related.db_id
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / refine / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine.pdbx_starting_model / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin reductase 2
B: Thioredoxin reductase 2
E: Thioredoxin
F: Thioredoxin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,8767
ポリマ－145,2134
非ポリマー1,6633
水45025
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12740 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area45950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.800, 100.600, 142.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain 'A' and (resseq 38:249 or resseq 260:534)
211chain 'B' and (resseq 38:249 or resseq 260:534)
112chain 'E'
212chain 'F'

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Thioredoxin reductase 2 / TrxR2


分子量: 59752.160 Da / 分子数: 2 / 変異: C540S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: 3D7 / 遺伝子: trxr2, PFI1170c / プラスミド: pRSETa / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15
参照: UniProt: P61076, thioredoxin-disulfide reductase (NADPH)
#2: タンパク質 Thioredoxin / Trx


分子量: 12854.468 Da / 分子数: 2 / 変異: C33S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: 3D7 / 遺伝子: PF14_0545 / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: Q7KQL8
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.82 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 21% PEG 3000, 50 mM BisTris, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9765 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9765 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 46468 / Num. obs: 46341 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 56.8 Å2 / Rsym value: 0.229 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / 冗長度: 6.9 % / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→19.997 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 28.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2676 2777 6 %
Rwork0.2164 --
obs0.2194 46319 99.93 %
all-46468 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.3592 Å2-0 Å20 Å2
2---6.2809 Å20 Å2
3---9.6401 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.997 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9072 0 112 25 9209
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0099367
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.19412659
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.53426
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0821426
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051582
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A3639X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B3639X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.048
21E813X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22F813X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.021
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.54310.3511360.31092136X-RAY DIFFRACTION100
2.5431-2.58920.40261370.33192148X-RAY DIFFRACTION100
2.5892-2.63890.36721370.32422151X-RAY DIFFRACTION100
2.6389-2.69270.35681370.30992143X-RAY DIFFRACTION100
2.6927-2.75110.35291360.2872137X-RAY DIFFRACTION100
2.7511-2.81490.32491380.28412163X-RAY DIFFRACTION100
2.8149-2.88510.30911390.26842168X-RAY DIFFRACTION100
2.8851-2.96280.36841380.27442167X-RAY DIFFRACTION100
2.9628-3.04970.33641370.26212155X-RAY DIFFRACTION100
3.0497-3.14780.30471380.2532153X-RAY DIFFRACTION100
3.1478-3.25990.34861380.24982165X-RAY DIFFRACTION100
3.2599-3.38980.3011380.23042162X-RAY DIFFRACTION100
3.3898-3.54320.29791380.22312164X-RAY DIFFRACTION100
3.5432-3.72890.25431400.21642188X-RAY DIFFRACTION100
3.7289-3.96090.26521390.20242178X-RAY DIFFRACTION100
3.9609-4.26390.21891400.17922190X-RAY DIFFRACTION100
4.2639-4.6880.17641400.16342193X-RAY DIFFRACTION100
4.688-5.3550.24061410.17132230X-RAY DIFFRACTION100
5.355-6.70420.22351430.19692239X-RAY DIFFRACTION100
6.7042-19.99770.20671470.16062312X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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