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- PDB-4j53: Crystal structure of PLK1 in complex with TAK-960 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j53
タイトルCrystal structure of PLK1 in complex with TAK-960
要素Serine/threonine-protein kinase PLK1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / protein serine/threonine kinase / mitosis (有糸分裂) / oncogenesis / regulation of cell cycle (細胞周期) / kinase domain (キナーゼ) / ATP binding (アデノシン三リン酸) / nuclear / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / Golgi inheritance / synaptonemal complex disassembly / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / homologous chromosome segregation / polo kinase / nuclear membrane disassembly / mitotic nuclear membrane disassembly ...Mitotic Telophase/Cytokinesis / regulation of protein localization to cell cortex / Mitotic Metaphase/Anaphase Transition / Golgi inheritance / synaptonemal complex disassembly / Activation of NIMA Kinases NEK9, NEK6, NEK7 / homologous chromosome segregation / polo kinase / nuclear membrane disassembly / mitotic nuclear membrane disassembly / protein localization to nuclear envelope / Phosphorylation of Emi1 / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / synaptonemal complex / female meiosis chromosome segregation / Phosphorylation of the APC/C / regulation of protein binding / anaphase-promoting complex binding / outer kinetochore / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / regulation of mitotic spindle assembly / microtubule bundle formation / Polo-like kinase mediated events / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / mitotic chromosome condensation / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / sister chromatid cohesion / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / centrosome cycle / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / regulation of mitotic cell cycle phase transition / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / mitotic spindle pole / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / mitotic sister chromatid segregation / establishment of mitotic spindle orientation / positive regulation of proteolysis / mitotic cytokinesis / centriolar satellite / spindle midzone / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / protein localization to chromatin / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / regulation of mitotic cell cycle / 中心小体 / AURKA Activation by TPX2 / Condensation of Prophase Chromosomes / mitotic spindle organization / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / regulation of cytokinesis / RHO GTPases Activate Formins / protein destabilization / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / establishment of protein localization / 動原体 / 紡錘体 / spindle / positive regulation of protein localization to nucleus / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / G2/M transition of mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / double-strand break repair / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / midbody / microtubule binding / peptidyl-serine phosphorylation / protein ubiquitination / regulation of cell cycle / protein kinase activity / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / 中心体 / クロマチン / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / 核質 / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...Polo-like kinase 1, catalytic domain / Second polo-box domain / First polo-box domain / POLO box domain superfamily / POLO box duplicated region / POLO box domain / POLO box domain profile. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1J4 / 酢酸塩 / Serine/threonine-protein kinase PLK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Hosfield, D.J. / Skene, R.J.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2013
タイトル: Discovery of TAK-960: An orally available small molecule inhibitor of polo-like kinase 1 (PLK1).
著者: Nie, Z. / Feher, V. / Natala, S. / McBride, C. / Kiryanov, A. / Jones, B. / Lam, B. / Liu, Y. / Kaldor, S. / Stafford, J. / Hikami, K. / Uchiyama, N. / Kawamoto, T. / Hikichi, Y. / Matsumoto, ...著者: Nie, Z. / Feher, V. / Natala, S. / McBride, C. / Kiryanov, A. / Jones, B. / Lam, B. / Liu, Y. / Kaldor, S. / Stafford, J. / Hikami, K. / Uchiyama, N. / Kawamoto, T. / Hikichi, Y. / Matsumoto, S. / Amano, N. / Zhang, L. / Hosfield, D. / Skene, R. / Zou, H. / Cao, X. / Ichikawa, T.
履歴
登録2013年2月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月5日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PLK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4384
ポリマ－33,7521
非ポリマー6863
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.649, 66.649, 153.960
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PLK1 / Polo-like kinase 1 / PLK-1 / Serine/threonine-protein kinase 13 / STPK13


分子量: 33752.383 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain (UNP residues 38-330) / 変異: T210V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLK1, PLK
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P53350, polo kinase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-1J4 / 4-[(9-cyclopentyl-7,7-difluoro-5-methyl-6-oxo-6,7,8,9-tetrahydro-5H-pyrimido[4,5-b][1,4]diazepin-2-yl)amino]-2-fluoro-5-methoxy-N-(1-methylpiperidin-4-yl)benzamide / TAK-960


分子量: 561.599 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H34F3N7O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.94 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.95 mM succinic acid, 1.7% PEG2000 MME, 0.4 mM zinc acetate, 100 mM HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月29日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 6.7 % / Av σ(I) over netI: 30.04 / 数: 87831 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Χ2: 0.99 / D res high: 2.5 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 13095 / % possible obs: 91.2
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
5.725098.810.0251.0036.8
4.545.7299.910.0330.9527.3
3.974.5410010.0340.9897.4
3.613.9710010.0511.0397.5
3.353.6110010.0730.947.4
3.153.3599.910.1180.9827.5
2.993.1599.710.1640.9857.3
2.862.9999.410.2061.0116.6
2.752.8695.710.2120.9865.6
2.662.7580.210.2180.9795.2
2.572.6664.710.2240.9685.1
2.52.5753.910.2241.0565.1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 14368 / Num. obs: 13095 / % possible obs: 91.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Χ2: 0.988 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.5-2.575.10.2246381.056153.9
2.57-2.665.10.2247510.968164.7
2.66-2.755.20.2189440.979180.2
2.75-2.865.60.21211090.986195.7
2.86-2.996.60.20611831.011199.4
2.99-3.157.30.16411670.985199.7
3.15-3.357.50.11811810.982199.9
3.35-3.617.40.07311800.941100
3.61-3.977.50.05112011.0391100
3.97-4.547.40.03412050.9891100
4.54-5.727.30.03312320.952199.9
5.72-506.80.02513041.003198.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 0.384 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.705
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å38.35 Å
Translation3 Å38.35 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→38.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / WRfactor Rfree: 0.2089 / WRfactor Rwork: 0.1592 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.35 / FOM work R set: 0.8202 / SU B: 22.189 / SU ML: 0.211 / SU R Cruickshank DPI: 0.5073 / SU Rfree: 0.2858 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.507 / ESU R Free: 0.286 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2403 650 5 %RANDOM
Rwork0.1799 ---
obs0.1827 13074 91.26 %-
all-14368 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 116.16 Å2 / Biso mean: 53.024 Å2 / Biso min: 25.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.13 Å2-0.07 Å20 Å2
2---0.13 Å20 Å2
3---0.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→38.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2374 0 45 130 2549
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0192481
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022449
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2082.0013352
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.71535642
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8375292
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.96422.455110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.79415451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.6641523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2368
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212708
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02570
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.566 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 32 -
Rwork0.231 527 -
all-559 -
obs--52.84 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 39.7284 Å / Origin y: 23.0345 Å / Origin z: 35.3266 Å
111213212223313233
T0.0106 Å2-0.0046 Å2-0.0056 Å2-0.1468 Å20.0171 Å2--0.1025 Å2
L1.2113 °20.1477 °2-0.3642 °2-1.462 °2-0.6453 °2--4.1248 °2
S-0.0983 Å °-0.0241 Å °0.0219 Å °-0.044 Å °0.0231 Å °0.0056 Å °0.1094 Å °0.0446 Å °0.0752 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A38 - 330
2X-RAY DIFFRACTION1A401 - 403
3X-RAY DIFFRACTION1A501 - 630

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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