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- PDB-4j4b: PylD in complex with L-lysine-Ne-D-ornithine and NADH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j4b
タイトルPylD in complex with L-lysine-Ne-D-ornithine and NADH
要素PylD
キーワードOXIDOREDUCTASE / Pyrrolysine / 22nd Amino Acid / Biosynthesis / Rossmann Fold / Dehydrogenase / NADH
機能・相同性
機能・相同性情報


Oxidoreductases; Acting on the CH-NH2 group of donors; With NAD+ or NADP+ as acceptor / amino acid biosynthetic process / oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #12150 / Pyrrolysine biosynthesis protein PylD / : / Pyrrolysine biosynthesis protein PylD, N-terminal domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N~6~-D-ornithyl-L-lysine / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / Pyrrolysine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanosarcina barkeri (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Quitterer, F. / Beck, P. / Bacher, A. / Groll, M.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2013
タイトル: Structure and Reaction Mechanism of Pyrrolysine Synthase (PylD).
著者: Quitterer, F. / Beck, P. / Bacher, A. / Groll, M.
履歴
登録2013年2月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Database references
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PylD
B: PylD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,70010
ポリマ－55,7532
非ポリマー1,9468
水3,729207
1
A: PylD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8505
ポリマ－27,8771
非ポリマー9734
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PylD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8505
ポリマ－27,8771
非ポリマー9734
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: PylD
B: PylD
ヘテロ分子

A: PylD
B: PylD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,39920
ポリマ－111,5074
非ポリマー3,89216
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_454-x-1,y,-z-1/21
Buried area11630 Å2
ΔGint-158 kcal/mol
Surface area39720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.383, 142.440, 167.305
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-425-

HOH

21B-426-

HOH

31B-438-

HOH

41B-444-

HOH

51B-469-

HOH

61B-543-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.506347, 0.01601, 0.862181), (-0.018087, -0.999805, 0.007943), (0.86214, -0.011572, 0.506538)-0.67394, 37.11193, 0.30283

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 PylD


分子量: 27876.744 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Methanosarcina barkeri (古細菌) / 株: Fusaro / 遺伝子: Mbar_A0835 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q46E80, Oxidoreductases; Acting on the CH-NH2 group of donors; With NAD+ or NADP+ as acceptor

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非ポリマー , 5種, 215分子

#2: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-0TF / N~6~-D-ornithyl-L-lysine


分子量: 260.333 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H24N4O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M TRIS; 27% PEG3350; 0.2 M Li2SO4, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月16日
放射モノクロメーター: BRUKER MICROSTAR MICRO-FOCUS (MONTEL OPTICS)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→60 Å / Num. all: 46157 / Num. obs: 46111 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / Rmerge(I) obs: 0.496 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PROTEUM PLUSPLUSデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
PROTEUM PLUSPLUSデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SeMet-model; coordinates have not been deposited

解像度: 1.9→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 8.472 / SU ML: 0.109 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.346 / ESU R Free: 0.144 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2399 2330 5.1 %RANDOM
Rwork0.20533 ---
all0.213 43739 --
obs0.20703 43739 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.879 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å20 Å2-0 Å2
2---0.77 Å2-0 Å2
3---0.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3904 0 128 207 4239
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0194115
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2032.0135592
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2495516
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.63425.75160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.65615658
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.8261510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2652
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213046
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.56234114
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free30.454577
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded5.70854162
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.948 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 173 -
Rwork0.306 3042 -
obs--98.89 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1106-0.13770.17480.99570.02821.1977-0.1141-0.0130.18770.2488-0.1983-0.03140.0739-0.04590.31240.1388-0.0054-0.08980.0506-0.0560.3883-17.520134.6597-19.9403
20.28240.11790.26560.30820.00360.6614-0.00610.01160.00040.0729-0.01030.0052-0.0080.02940.01640.02980.0101-0.00320.1244-0.00090.0092-8.87712.4188-24.8037
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 259
2X-RAY DIFFRACTION1A901 - 903
3X-RAY DIFFRACTION1B301
4X-RAY DIFFRACTION2B1 - 259
5X-RAY DIFFRACTION2A904
6X-RAY DIFFRACTION2B302 - 304

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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