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- PDB-4j3w: Crystal structure of barley limit dextrinase (E510A mutant) in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j3w
タイトルCrystal structure of barley limit dextrinase (E510A mutant) in complex with a branched maltohexasaccharide
要素Limit dextrinase
キーワードHYDROLASE / GH13 hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


pullulanase activity / polysaccharide catabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Alpha-1,6-glucosidases, pullulanase-type / Alpha-1,6-glucosidases, pullulanase-type, C-terminal / Pullulanase, N2 domain / Alpha-1,6-glucosidases, pullulanase-type, C-terminal / Pullulanase N2 domain / Rab geranylgeranyltransferase alpha-subunit, insert domain / Glycoside hydrolase, family 13, N-terminal / Carbohydrate-binding module 48 (Isoamylase N-terminal domain) / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta ...Alpha-1,6-glucosidases, pullulanase-type / Alpha-1,6-glucosidases, pullulanase-type, C-terminal / Pullulanase, N2 domain / Alpha-1,6-glucosidases, pullulanase-type, C-terminal / Pullulanase N2 domain / Rab geranylgeranyltransferase alpha-subunit, insert domain / Glycoside hydrolase, family 13, N-terminal / Carbohydrate-binding module 48 (Isoamylase N-terminal domain) / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Immunoglobulin E-set / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Limit dextrinase
類似検索 - 構成要素
生物種Hordeum vulgare (オオムギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Sim, L. / Windahl, M.S. / Moeller, M.S. / Henriksen, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: Oligosaccharide and substrate binding in the starch debranching enzyme barley limit dextrinase
著者: Moeller, M.S. / Windahl, M.S. / Sim, L. / Bjstrup, M. / Abou Hachem, M. / Hindsgaul, O. / Palcic, M. / Svensson, B. / Henriksen, A.
履歴
登録2013年2月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月14日Group: Database references
改定 1.22018年5月30日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Limit dextrinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,73511
ポリマ－99,6891
非ポリマー2,04610
水6,756375
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)168.850, 80.940, 58.290
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.820, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-913-

IOD

21A-1300-

HOH

31A-1315-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Limit dextrinase


分子量: 99688.688 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 22-905 / 変異: E510A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hordeum vulgare (オオムギ) / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9FYY0, pullulanase
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-6)-[alpha-D- ...alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-6)-[alpha-D-glucopyranose-(1-4)]alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 990.860 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-6[DGlcpa1-4]DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,6,5/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_b6-d1_d4-e1_e4-f1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}[(6+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 375 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THESE RESIDUES REPRESENT NATURAL VARIANTS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.32 % / Mosaicity: 0.59 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20% PEG 3350, 0.3M NaI, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-2 / 波長: 1.04 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.666→82.924 Å / Num. all: 89214 / Num. obs: 89214 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 4.7 % / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) allRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.65-1.7440.4050.3522.242726106490.1960.4050.3523.779.5
1.74-1.854.80.2660.2363.260377126980.1210.2660.2365.8100
1.85-1.984.80.1740.1554.656731118810.0790.1740.1558.2100
1.98-2.144.80.1280.1145.953202110770.0570.1280.11410.9100
2.14-2.344.80.1020.0916.849275102280.0450.1020.09113.4100
2.34-2.624.80.0840.0757.74478192540.0370.0840.07515.3100
2.62-3.024.90.0710.0638.33967181780.0310.0710.06317.6100
3.02-3.74.90.0620.0558.93356869120.0270.0620.05520.2100
3.7-5.234.80.0690.0628.32610153830.0310.0690.06221.7100
5.23-22.8254.70.0620.05691390529540.0270.0620.05620.598.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.20データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2Y4S

2y4s


解像度: 1.67→22.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / WRfactor Rfree: 0.1878 / WRfactor Rwork: 0.1573 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / FOM work R set: 0.9124 / SU B: 3.484 / SU ML: 0.054 / SU R Cruickshank DPI: 0.1545 / SU Rfree: 0.0896 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.155 / ESU R Free: 0.09 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1813 4472 5 %RANDOM
Rwork0.1526 ---
obs0.154 89211 99.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 80.44 Å2 / Biso mean: 16.0249 Å2 / Biso min: 3.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å2-0 Å20.06 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.67→22.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6674 0 76 375 7125
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.026963
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.026388
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.171.9579494
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7973.00514702
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9655872
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.68623.875320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.262151067
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.091544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.21053
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0217980
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021638
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.065313345
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free15.7015102
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.94513457
LS精密化 シェル解像度: 1.666→1.709 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 287 -
Rwork0.236 5588 -
all-5875 -
obs--89.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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