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万見
- PDB-4j3o: Crystal structure of the FimD usher traversed by the pilus tip co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j3o
タイトルCrystal structure of the FimD usher traversed by the pilus tip complex assembly composed of FimC:FimF:FimG:FimH
要素
  • Chaperone protein FimC
  • Outer membrane usher protein FimD
  • Protein FimF
  • Protein FimG
  • Protein FimH
キーワードCELL ADHESION/CHAPERONE/MEMBRANE PROTEIN / beta barrel / immunglobuline-like fold / type 1 pilus assembly / pilus subunit translocation / adhesion / D-Mannose-binding / bacterial outer membrane / CELL ADHESION-CHAPERONE-MEMBRANE PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


fimbrial usher porin activity / pilus assembly / pilus tip / mechanosensory behavior / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell-substrate adhesion / D-mannose binding / host cell membrane / : ...fimbrial usher porin activity / pilus assembly / pilus tip / mechanosensory behavior / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell-substrate adhesion / D-mannose binding / host cell membrane / : / protein folding chaperone / cell outer membrane / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space / cell adhesion
類似検索 - 分子機能
Outer membrane usher protein FimD, plug domain / Outer membrane usher protein / PapC, C-terminal domain / PapC, N-terminal domain / Outer membrane usher protein / Fimbrial membrane usher, conserved site / PapC, N-terminal domain / PapC, N-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein FimD, plug domain / PapC-like, C-terminal domain superfamily ...Outer membrane usher protein FimD, plug domain / Outer membrane usher protein / PapC, C-terminal domain / PapC, N-terminal domain / Outer membrane usher protein / Fimbrial membrane usher, conserved site / PapC, N-terminal domain / PapC, N-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein FimD, plug domain / PapC-like, C-terminal domain superfamily / Outer membrane usher protein / PapC C-terminal domain / PapC N-terminal domain / Fimbrial biogenesis outer membrane usher protein signature. / PapC-like, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / : / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily / FimH, mannose-binding domain / FimH, mannose binding / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein FimF / Protein FimG / Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin / Outer membrane usher protein FimD / Chaperone protein FimC
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Geibel, S. / Waksman, G.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: Structural and energetic basis of folded-protein transport by the FimD usher.
著者: Geibel, S. / Procko, E. / Hultgren, S.J. / Baker, D. / Waksman, G.
履歴
登録2013年2月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年4月24日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: Protein FimG
H: Protein FimH
C: Chaperone protein FimC
F: Protein FimF
D: Outer membrane usher protein FimD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,3465
ポリマ－176,3465
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16540 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area68370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.360, 122.360, 328.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 Protein FimG


分子量: 14864.227 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 24-167 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: fimG, b4319, JW4282 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08190
#2: タンパク質 Protein FimH


分子量: 29081.314 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 22-300 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: fimH, b4320, JW4283 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08191
#3: タンパク質 Chaperone protein FimC


分子量: 23582.914 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 37-241 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: fimC, b4316, JW4279 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31697
#4: タンパク質 Protein FimF


分子量: 16177.095 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 21-176 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: fimF, b4318, JW4281 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08189
#5: タンパク質 Outer membrane usher protein FimD


分子量: 92640.227 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 46-878 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: fimD, b4317, JW5780 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30130
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.68 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.6-2.0M sodium formate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月6日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si111 double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→83.67 Å / Num. all: 25518 / Num. obs: 25474 / % possible obs: 99.84 % / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 3.8→3.9 Å / % possible all: 99.96

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3BWU for FimC:FimF, PDB 3RFZ for FimD, PDB 3JWN for FimG:FimH

3bwu

3rfz

3jwn


解像度: 3.8→83.668 Å / SU ML: 0.76 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 37.86 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2986 1254 4.95 %
Rwork0.2477 --
obs0.2503 25314 99.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.8→83.668 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11732 0 0 0 11732
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00211974
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.45516338
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.1794225
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0321875
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0022148
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.8003-3.95250.45861290.41722513X-RAY DIFFRACTION95
3.9525-4.13240.42211390.36362607X-RAY DIFFRACTION100
4.1324-4.35020.37871380.29362634X-RAY DIFFRACTION100
4.3502-4.62280.35621390.24442639X-RAY DIFFRACTION100
4.6228-4.97970.31841400.21662664X-RAY DIFFRACTION100
4.9797-5.48070.32471400.21722669X-RAY DIFFRACTION100
5.4807-6.27350.30651420.23482696X-RAY DIFFRACTION100
6.2735-7.9030.28131450.26032749X-RAY DIFFRACTION100
7.903-83.68770.25441420.23272889X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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