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- PDB-4j1r: Crystal Structure of GSK3b in complex with inhibitor 15R -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4j1r
タイトルCrystal Structure of GSK3b in complex with inhibitor 15R
要素Glycogen synthase kinase-3 beta
キーワードTRANSFERASE / Structural Genomics / PSI-Biology / New York Structural Genomics Research Consortium / NYSGRC / Kinase / Phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


neuron projection organization / regulation of microtubule anchoring at centrosome / negative regulation of type B pancreatic cell development / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / superior temporal gyrus development / positive regulation of protein localization to cilium / negative regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of TORC2 signaling / negative regulation of dopaminergic neuron differentiation ...neuron projection organization / regulation of microtubule anchoring at centrosome / negative regulation of type B pancreatic cell development / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / superior temporal gyrus development / positive regulation of protein localization to cilium / negative regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of TORC2 signaling / negative regulation of dopaminergic neuron differentiation / maintenance of cell polarity / positive regulation of protein localization to centrosome / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of cilium assembly / beta-catenin destruction complex / CRMPs in Sema3A signaling / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / heart valve development / tau-protein kinase / regulation of microtubule-based process / regulation of protein export from nucleus / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / Maturation of nucleoprotein / cellular response to interleukin-3 / regulation of long-term synaptic potentiation / Wnt signalosome / negative regulation of TOR signaling / negative regulation of protein localization to nucleus / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / AKT phosphorylates targets in the cytosol / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of axon extension / Maturation of nucleoprotein / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / tau-protein kinase activity / positive regulation of cell-matrix adhesion / regulation of axonogenesis / regulation of dendrite morphogenesis / ER overload response / glycogen metabolic process / regulation of neuron projection development / establishment of cell polarity / protein kinase A catalytic subunit binding / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / dynactin binding / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / negative regulation of osteoblast differentiation / epithelial to mesenchymal transition / canonical Wnt signaling pathway / NF-kappaB binding / negative regulation of protein-containing complex assembly / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / regulation of cellular response to heat / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / cellular response to retinoic acid / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of autophagy / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / regulation of microtubule cytoskeleton organization / response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of cell migration / hippocampus development / positive regulation of protein export from nucleus / positive regulation of protein ubiquitination / excitatory postsynaptic potential / mitochondrion organization / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / positive regulation of cell differentiation / positive regulation of protein-containing complex assembly / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / regulation of circadian rhythm / beta-catenin binding / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / tau protein binding / Wnt signaling pathway / circadian rhythm / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of protein catabolic process / neuron projection development / Regulation of RUNX2 expression and activity / kinase activity / positive regulation of protein binding / p53 binding / positive regulation of neuron apoptotic process / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / presynapse
類似検索 - 分子機能
Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-I5R / : / PHOSPHATE ION / Glycogen synthase kinase-3 beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.702 Å
データ登録者Zhan, C. / Wang, Y. / Wach, J. / Sheehan, P. / Zhong, C. / Harris, R. / Patskovsky, Y. / Bishop, J. / Haggarty, S. / Ramek, A. ...Zhan, C. / Wang, Y. / Wach, J. / Sheehan, P. / Zhong, C. / Harris, R. / Patskovsky, Y. / Bishop, J. / Haggarty, S. / Ramek, A. / Berry, K. / O'Herin, C. / Koehler, A.N. / Hung, A.W. / Young, D.W. / Almo, S.C. / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Fragment-based approach using diversity-oriented synthesis yields a GSK3b inhibitor
著者: Wang, Y. / Wach, J. / Sheehan, P. / Zhong, C. / Zhan, C. / Harris, R. / Almo, S.C. / Bishop, J. / Haggarty, S. / Ramek, A. / Berry, K. / O'Herin, C. / Koehler, A.N. / Hung, A.W. / Young, D.W.
履歴
登録2013年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen synthase kinase-3 beta
B: Glycogen synthase kinase-3 beta
C: Glycogen synthase kinase-3 beta
D: Glycogen synthase kinase-3 beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)190,36716
ポリマ－188,7184
非ポリマー1,65012
水1,71195
1
A: Glycogen synthase kinase-3 beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,5924
ポリマ－47,1791
非ポリマー4123
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glycogen synthase kinase-3 beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,5924
ポリマ－47,1791
非ポリマー4123
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Glycogen synthase kinase-3 beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,5924
ポリマ－47,1791
非ポリマー4123
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Glycogen synthase kinase-3 beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,5924
ポリマ－47,1791
非ポリマー4123
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
A: Glycogen synthase kinase-3 beta
B: Glycogen synthase kinase-3 beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,1848
ポリマ－94,3592
非ポリマー8256
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2460 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area31910 Å2
手法PISA
6
C: Glycogen synthase kinase-3 beta
D: Glycogen synthase kinase-3 beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,1848
ポリマ－94,3592
非ポリマー8256
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2590 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area32200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.516, 67.441, 116.422
Angle α, β, γ (deg.)90.130, 90.080, 81.110
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A and (resseq 36:119 or resseq 126:215 or resseq 217:383 )
21chain B and (resseq 36:119 or resseq 126:215 or resseq 217:286 or resseq 289:383 )
31chain C and (resseq 36:119 or resseq 126:215 or resseq 217:383 )
41chain D and (resseq 36:119 or resseq 126:215 or resseq 217:383 )

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSSERSERchain 'A' and (resseq 36:119 or resseq 126:215 or resseq 217:383 )AA36 - 11940 - 123
12VALVALSERSERchain 'A' and (resseq 36:119 or resseq 126:215 or resseq 217:383 )AA126 - 215130 - 219
13ILEILEARGARGchain 'A' and (resseq 36:119 or resseq 126:215 or resseq 217:383 )AA217 - 383221 - 387
21LYSLYSSERSERchain 'B' and (resseq 36:119 or resseq 126:215 or resseq 217:286 or resseq 289:383 )BB36 - 11940 - 123
22VALVALSERSERchain 'B' and (resseq 36:119 or resseq 126:215 or resseq 217:286 or resseq 289:383 )BB126 - 215130 - 219
23ILEILEPROPROchain 'B' and (resseq 36:119 or resseq 126:215 or resseq 217:286 or resseq 289:383 )BB217 - 286221 - 290
24THRTHRARGARGchain 'B' and (resseq 36:119 or resseq 126:215 or resseq 217:286 or resseq 289:383 )BB289 - 383293 - 387
31LYSLYSSERSERchain 'C' and (resseq 36:119 or resseq 126:215 or resseq 217:383 )CC36 - 11940 - 123
32VALVALSERSERchain 'C' and (resseq 36:119 or resseq 126:215 or resseq 217:383 )CC126 - 215130 - 219
33ILEILEARGARGchain 'C' and (resseq 36:119 or resseq 126:215 or resseq 217:383 )CC217 - 383221 - 387
41LYSLYSSERSERchain 'D' and (resseq 36:119 or resseq 126:215 or resseq 217:383 )DD36 - 11940 - 123
42VALVALSERSERchain 'D' and (resseq 36:119 or resseq 126:215 or resseq 217:383 )DD126 - 215130 - 219
43ILEILEARGARGchain 'D' and (resseq 36:119 or resseq 126:215 or resseq 217:383 )DD217 - 383221 - 387

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要素

#1: タンパク質
Glycogen synthase kinase-3 beta / GSK-3 beta / Serine/threonine-protein kinase GSK3B


分子量: 47179.484 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSK3B / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 株 (発現宿主): High five cell
参照: UniProt: P49841, tau-protein kinase, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物
ChemComp-I5R / (2R)-2-(1H-indol-3-ylmethyl)-1,4-dihydropyrido[2,3-b]pyrazin-3(2H)-one


分子量: 278.309 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H14N4O
#4: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.68 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.2
詳細: 20% PEG-3350, 0.2M dipotassium phosphate, pH 9.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: k,h,-l / Fraction: 0.469
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 54028 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Χ2: 1.126 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.7-2.752.20.86826280.984196.9
2.75-2.82.20.76727081.003196.9
2.8-2.852.20.72126911.03197.4
2.85-2.912.20.59427211197.8
2.91-2.972.10.44226221.116197.6
2.97-3.042.10.38127331.072197.4
3.04-3.122.20.32526631.129197.8
3.12-3.22.20.26527561.189197.8
3.2-3.32.20.20826401.129197.9
3.3-3.42.10.16426941.216197.9
3.4-3.522.20.13727331.228197.7
3.52-3.662.10.11426571.299198.2
3.66-3.832.20.09227261.257197.7
3.83-4.032.10.07927101.257198.3
4.03-4.292.10.06527031.111198
4.29-4.622.10.05426961.11198.2
4.62-5.082.10.05127141.101198.4
5.08-5.812.10.05427461.169199.2
5.81-7.322.20.04827561.101199.4
7.32-502.20.03227311.026199.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CBASSデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GNG

1gng


解像度: 2.702→46.963 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8804 / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 19.41 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1932 2825 5.23 %RANDOM
Rwork0.173 ---
obs0.1745 54014 97.21 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 33.375 Å2 / ksol: 0.333 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 158.3 Å2 / Biso mean: 64.0647 Å2 / Biso min: 10.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.7024 Å2-2.0829 Å20.0477 Å2
2---7.9053 Å20.1095 Å2
3---13.6078 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.702→46.963 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11045 0 108 95 11248
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01411441
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3615590
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0781742
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061996
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.664271
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2696X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.146
12B2696X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.146
13C2711X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.102
14D2713X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.114
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7016-2.74820.30731410.27942113225477
2.7482-2.79810.30651120.27472546265893
2.7981-2.85190.30541390.28792585272492
2.8519-2.91010.28551400.26252572271292
2.9101-2.97340.2521340.25112532266693
2.9734-3.04260.23861500.24852605275592
3.0426-3.11860.26611200.24222576269693
3.1186-3.20290.26441230.22312641276494
3.2029-3.29720.23511570.20912514267192
3.2972-3.40360.23361280.20012598272693
3.4036-3.52520.23081420.18372606274893
3.5252-3.66630.21551340.17542571270593
3.6663-3.8330.18241290.16422599272893
3.833-4.0350.17761540.15462566272093
4.035-4.28770.15661270.13522583271093
4.2877-4.61850.13461450.12152592273793
4.6185-5.08270.14321410.13192606274793
5.0827-5.81710.16911520.16412604275694
5.8171-7.32440.16541340.15892650278495
7.3244-46.97010.15521540.13582599275394

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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