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Yorodumi- PDB-4ixx: Crystal structure of S213G variant DAH7PS without Tyr bound from ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4ixx | ||||||
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Title | Crystal structure of S213G variant DAH7PS without Tyr bound from Neisseria meningitidis | ||||||
Components | 3-deoxy-D-arabino-heptulosonate 7-phosphate synthase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / DAHP / DAHPS / DAH7PS / TIM BARREL / ALLOSTERIC REGULATION / AROMATIC BIOSYNTHESIS / SHIKIMATE PATHWAY / TIM-BARREL | ||||||
Function / homology | Function and homology information 3-deoxy-7-phosphoheptulonate synthase / 3-deoxy-7-phosphoheptulonate synthase activity / chorismate biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Neisseria meningitidis (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.4 Å | ||||||
Authors | Cross, P.J. / Pietersma, A.L. / Allison, T.M. / Wilson-Coutts, S.M. / Cochrane, F.C. / Parker, E.J. | ||||||
Citation | Journal: Protein Sci. / Year: 2013 Title: Neisseria meningitidis expresses a single 3-deoxy-d-arabino-heptulosonate 7-phosphate synthase that is inhibited primarily by phenylalanine. Authors: Cross, P.J. / Pietersma, A.L. / Allison, T.M. / Wilson-Coutts, S.M. / Cochrane, F.C. / Parker, E.J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4ixx.cif.gz | 524.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4ixx.ent.gz | 437.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4ixx.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4ixx_validation.pdf.gz | 465.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4ixx_full_validation.pdf.gz | 472.9 KB | Display | |
Data in XML | 4ixx_validation.xml.gz | 46.5 KB | Display | |
Data in CIF | 4ixx_validation.cif.gz | 64.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ix/4ixx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ix/4ixx | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4hsnC 4hsoSC C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 38682.109 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: S213G Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Neisseria meningitidis (bacteria) / Strain: MC58 (serogroup B) / Gene: aroG, NMB0307 / Plasmid: pT7-7 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: Q9K169, 3-deoxy-7-phosphoheptulonate synthase #2: Chemical | ChemComp-MN / #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.33 Å3/Da / Density % sol: 47.31 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: A protein solution [11 mg/mL in 10 mM BTP buffer (pH 7.3)] was mixed 1:1 (v/v) with a reservoir solution containing 0.2 M trimethylamine N-oxide, 0.1 M Tris (pH 8.5), 15% 20% (w/v) PEG 2000 ...Details: A protein solution [11 mg/mL in 10 mM BTP buffer (pH 7.3)] was mixed 1:1 (v/v) with a reservoir solution containing 0.2 M trimethylamine N-oxide, 0.1 M Tris (pH 8.5), 15% 20% (w/v) PEG 2000 mme, 0.4 mM MnSO4. The drop sizes were 2 uL, and the volume of the reservoir solution was 500 uL, temperature 293.15K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX1 / Wavelength: 0.9537 Å | |||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210r / Detector: CCD / Date: Jul 13, 2011 | |||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9537 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.931→74.654 Å / Num. all: 55141 / Num. obs: 55141 / % possible obs: 99.4 % / Redundancy: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 15.3 | |||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 4HSO Resolution: 2.4→19.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / WRfactor Rfree: 0.2002 / WRfactor Rwork: 0.169 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8591 / SU B: 18.025 / SU ML: 0.195 / SU R Cruickshank DPI: 0.4943 / SU Rfree: 0.2493 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.494 / ESU R Free: 0.249 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 140.18 Å2 / Biso mean: 48.9273 Å2 / Biso min: 20.78 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.4→19.59 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.4→2.461 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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