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- PDB-4ivs: Crystal structure of BACE1 with its inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ivs
タイトルCrystal structure of BACE1 with its inhibitor
要素Beta-secretase 1
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / signaling receptor ligand precursor processing / beta-aspartyl-peptidase activity / amyloid precursor protein catabolic process / amyloid-beta formation / membrane protein ectodomain proteolysis / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / amyloid-beta metabolic process / cellular response to manganese ion ...memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / signaling receptor ligand precursor processing / beta-aspartyl-peptidase activity / amyloid precursor protein catabolic process / amyloid-beta formation / membrane protein ectodomain proteolysis / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / amyloid-beta metabolic process / cellular response to manganese ion / prepulse inhibition / protein serine/threonine kinase binding / cellular response to copper ion / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / multivesicular body / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / response to lead ion / trans-Golgi network / recycling endosome / protein processing / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to amyloid-beta / late endosome / synaptic vesicle / peptidase activity / amyloid-beta binding / endopeptidase activity / amyloid fibril formation / lysosome / aspartic-type endopeptidase activity / early endosome / endosome membrane / endosome / membrane raft / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / dendrite / Golgi apparatus / enzyme binding / cell surface / proteolysis / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-secretase BACE1 / Beta-secretase BACE / Memapsin-like / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Beta-secretase BACE1 / Beta-secretase BACE / Memapsin-like / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-VSI / Beta-secretase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.636 Å
データ登録者Chen, T.T. / Li, L. / Chen, W.Y. / Xu, Y.C.
引用ジャーナル: Molecules / 年: 2013
タイトル: Virtual screening and structure-based discovery of indole acylguanidines as potent beta-secretase (BACE1) inhibitors
著者: Zou, Y. / Li, L. / Chen, W.Y. / Chen, T.T. / Ma, L. / Wang, X. / Xiong, B. / Xu, Y.C. / Shen, J.
履歴
登録2013年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-secretase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6802
ポリマ－48,2231
非ポリマー4571
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.883, 129.376, 77.249
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Beta-secretase 1 / BACE1 / Aspartyl protease 2 / ASP2 / Asp 2 / Beta-site amyloid precursor protein cleaving enzyme 1 ...BACE1 / Aspartyl protease 2 / ASP2 / Asp 2 / Beta-site amyloid precursor protein cleaving enzyme 1 / Beta-site APP cleaving enzyme 1 / Memapsin-2 / Membrane-associated aspartic protease 2


分子量: 48222.922 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 43-454 / 変異: K75A, E77A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BACE1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P56817, memapsin 2
#2: 化合物 ChemComp-VSI / N-{N-[4-(acetylamino)-3,5-dichlorobenzyl]carbamimidoyl}-2-(6-cyano-1H-indol-1-yl)acetamide / 2′,6′-ジクロロ-4′-[N′′-(6-シアノ-1H-インド-ル-1-イルアセチル)グアニジノメチル]アセトアニリド


分子量: 457.313 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H18Cl2N6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.6M Li2SO4, 100mM HEPES, 25% PEG3350, pH 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
Reflection数: 131109 / Rmerge(I) obs: 0.137 / D res high: 2.5 Å / Num. obs: 35192 / % possible obs: 99.8
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)IDRmerge(I) obs
2.52.56260999.910.597
2.562.64254510010.534
2.642.71249610010.455
2.712.8238410010.392
2.82.89232710010.327
2.892.99224510010.264
2.993.1218810010.205
3.13.23208410010.157
3.233.37198310010.13
3.373.54193399.910.102
3.543.73180699.610.079
3.733.95172099.710.07
3.954.23160999.810.056
4.234.56151199.910.05
4.565138099.910.044
55.59125499.810.051
5.596.45111199.710.05
6.457.9191699.710.042
7.9111.1872699.710.034
反射解像度: 2.4→43.39 Å / Num. obs: 39572 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 20.82 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.156 / Net I/σ(I): 12.89
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.4-2.550.6880.7034.9923130642362470.82497.3
2.55-2.720.8150.496.5622868602360220.572100
2.72-2.940.9040.3378.3621462561456140.392100
2.94-3.220.9620.19711.2919625518751870.229100
3.22-3.590.9830.11414.9817296471447110.13499.9
3.59-4.140.9930.06819.2114785411440990.0899.6
4.14-5.060.9960.04823.8412784348034780.05699.9
5.06-7.110.9960.05122.89971272527170.05999.7
7.110.9980.03526.525210153414970.04297.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.55 Å43.42 Å
Translation2.55 Å43.42 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
Blu-Iceデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2B8L

2b8l


解像度: 2.636→43.388 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8491 / SU ML: 0.25 / σ(F): 2.02 / 位相誤差: 21.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.227 814 5.13 %
Rwork0.1705 15042 -
obs0.1734 15856 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 87.44 Å2 / Biso mean: 25.8459 Å2 / Biso min: 8.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.636→43.388 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2929 0 31 62 3022
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093039
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2514126
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084444
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004530
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8861080
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6364-2.80160.29651240.201624672591100
2.8016-3.01780.25931470.188424672614100
3.0178-3.32140.26331410.177524782619100
3.3214-3.80180.21771300.157125102640100
3.8018-4.78890.2021440.142125012645100
4.7889-43.3940.18351280.18122619274799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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