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- PDB-4iti: Crystal structure of RIP1 kinase in complex with necrostatin-3 analog -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4iti
タイトルCrystal structure of RIP1 kinase in complex with necrostatin-3 analog
要素Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / alpha/beta / RIP1 kinase / necroptosis / necrostatins / KINASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of ATP:ADP antiporter activity / ripoptosome assembly / positive regulation of miRNA processing / positive regulation of interleukin-6-mediated signaling pathway / ripoptosome assembly involved in necroptotic process / death domain binding / ripoptosome / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / TRIF-mediated programmed cell death / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death ...regulation of ATP:ADP antiporter activity / ripoptosome assembly / positive regulation of miRNA processing / positive regulation of interleukin-6-mediated signaling pathway / ripoptosome assembly involved in necroptotic process / death domain binding / ripoptosome / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / TRIF-mediated programmed cell death / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death / Microbial modulation of RIPK1-mediated regulated necrosis / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / TNF signaling / programmed necrotic cell death / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / SARS-CoV-1-mediated effects on programmed cell death / necroptotic signaling pathway / positive regulation of macrophage differentiation / T cell apoptotic process / JUN kinase kinase kinase activity / peptidyl-serine autophosphorylation / positive regulation of necroptotic process / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / death-inducing signaling complex / negative regulation of necroptotic process / death receptor binding / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of programmed cell death / positive regulation of programmed necrotic cell death / TRP channels / TNFR1-induced proapoptotic signaling / RIPK1-mediated regulated necrosis / necroptotic process / positive regulation of execution phase of apoptosis / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / response to tumor necrosis factor / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / signaling adaptor activity / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / extrinsic apoptotic signaling pathway / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of JNK cascade / Regulation of TNFR1 signaling / protein catabolic process / cellular response to growth factor stimulus / Regulation of necroptotic cell death / cellular response to hydrogen peroxide / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of tumor necrosis factor production / Ovarian tumor domain proteases / cellular response to tumor necrosis factor / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / response to oxidative stress / protein autophosphorylation / amyloid fibril formation / Potential therapeutics for SARS / receptor complex / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / endosome membrane / intracellular signal transduction / Ub-specific processing proteases / inflammatory response / positive regulation of apoptotic process / positive regulation of protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
RIP1, Death domain / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / : / Death-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 ...RIP1, Death domain / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / : / Death-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1HW / Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.86 Å
データ登録者Xie, T. / Peng, W. / Liu, Y. / Yan, C. / Shi, Y.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Structural Basis of RIP1 Inhibition by Necrostatins.
著者: Xie, T. / Peng, W. / Liu, Y. / Yan, C. / Maki, J. / Degterev, A. / Yuan, J. / Shi, Y.
履歴
登録2013年1月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月27日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
B: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,8144
ポリマ－66,9372
非ポリマー8772
水00
1
A: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9072
ポリマ－33,4691
非ポリマー4381
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9072
ポリマ－33,4691
非ポリマー4381
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.630, 91.407, 103.325
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 10:93 )
211CHAIN B AND (RESSEQ 10:22 OR RESSEQ 30:93 )
112CHAIN A AND (RESSEQ 112:176 OR RESSEQ 187:228 OR RESSEQ 234:293 )
212CHAIN B AND (RESSEQ 112:176 OR RESSEQ 188:293 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1 / Cell death protein RIP / Receptor-interacting protein 1 / RIP-1 / Serine/threonine-protein kinase RIP


分子量: 33468.730 Da / 分子数: 2 / 変異: C34A, C127A, C233A, C240A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RIPK1, RIP, RIP1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13546, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-1HW / 1-{(3S,3aS)-3-[3-fluoro-4-(trifluoromethoxy)phenyl]-8-methoxy-3,3a,4,5-tetrahydro-2H-benzo[g]indazol-2-yl}-2-hydroxyethanone


分子量: 438.372 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H18F4N2O4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.8 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M HEPES, 15% PEG 20,000, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.86→40 Å / Num. all: 18455 / Num. obs: 18400 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.86→3 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4ITH

4ith


解像度: 2.86→32.266 Å / SU ML: 0.35 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2665 934 5.09 %Random
Rwork0.227 ---
obs0.2291 18344 98.51 %-
all-18455 --
溶媒の処理減衰半径: 1.11 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.443 Å2 / ksol: 0.298 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.8642 Å2-0 Å20 Å2
2--0.7972 Å20 Å2
3---5.067 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.86→32.266 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4293 0 62 0 4355
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094471
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3246042
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.321695
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081664
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009767
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A598X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B598X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL1.696
21A1305X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B1305X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL1.5
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.86-3.01150.3521110.33352254X-RAY DIFFRACTION91
3.0115-3.20.32081490.28942468X-RAY DIFFRACTION100
3.2-3.44680.29511300.27612499X-RAY DIFFRACTION100
3.4468-3.79320.36981240.26772498X-RAY DIFFRACTION100
3.7932-4.3410.24271320.2162534X-RAY DIFFRACTION100
4.341-5.46490.22741390.18792532X-RAY DIFFRACTION100
5.4649-32.26820.2461490.2082625X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.0477-0.2446-0.46994.5766-2.83594.33660.18620.1112-0.1932-0.3621-0.1655-0.50080.23080.60390.02370.6930.08560.06860.77410.00560.5546-14.432811.5047-23.7312
23.9537-0.52-1.53496.1396-0.15043.97470.1449-0.35320.7201-0.0206-0.1521-0.4653-0.58140.47930.1490.6349-0.0520.05310.7897-0.22250.957215.9662-8.8782-8.7054
33.6302-1.3513-0.5295.2251-1.66814.0178-0.03-0.3724-0.02060.71380.4340.9484-0.4404-0.6426-0.29160.68090.14960.14920.64790.1450.6971-32.717512.7766-7.0424
44.2803-0.2992-1.12242.865-0.40743.56140.05950.03440.1360.18350.17910.0717-0.35140.2048-0.22090.5022-0.00460.0050.433-0.07490.3837-6.5157-10.66694.4008
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESID 10:93
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B AND RESID 10:93
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND RESID 112:293
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND RESID 112:293

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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