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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4irg | ||||||
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タイトル | Uninhibited DNA-binding domain of the Ets transcription factor ERG | ||||||
要素 | Transcriptional regulator ERGERG (gene) | ||||||
キーワード | DNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / winged Helix-Turn-Helix / Ets domain | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 sequence-specific double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / 細胞分化 / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / ribonucleoprotein complex / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein phosphorylation / chromatin binding / クロマチン / regulation of transcription by RNA polymerase II ...sequence-specific double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / 細胞分化 / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / ribonucleoprotein complex / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein phosphorylation / chromatin binding / クロマチン / regulation of transcription by RNA polymerase II / シグナル伝達 / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å | ||||||
データ登録者 | Regan, M.C. / Horanyi, P.S. / Pryor, E.E. / Sarver, J.L. / Cafiso, D.S. / Bushweller, J.H. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013 タイトル: Structural and dynamic studies of the transcription factor ERG reveal DNA binding is allosterically autoinhibited. 著者: Regan, M.C. / Horanyi, P.S. / Pryor, E.E. / Sarver, J.L. / Cafiso, D.S. / Bushweller, J.H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4irg.cif.gz | 53.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4irg.ent.gz | 39 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4irg.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ir/4irg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ir/4irg | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 12562.145 Da / 分子数: 1 / 断片: Ets Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11308 |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.81 % |
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結晶化 | 温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5 詳細: 1.4M Sodium Citrate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年12月1日 |
放射 | モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.7→35.43 Å / Num. all: 12118 / Num. obs: 11537 |
反射 シェル | 解像度: 1.7→1.73 Å |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→35.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 4.229 / SU ML: 0.069 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.106 / ESU R Free: 0.107 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 21.615 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→35.43 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.7→1.747 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 3.2028 Å / Origin y: 12.9128 Å / Origin z: -6.1583 Å
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