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- PDB-4ira: CobR in complex with FAD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ira
タイトルCobR in complex with FAD
要素4-hydroxyphenylacetate 3-monooxygenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / six-stranded anti-parallel beta-barrel / Corrin reductase
機能・相同性
機能・相同性情報


4-hydroxyphenylacetate 3-monooxygenase activity / 4-hydroxyphenylacetate 3-monooxygenase / pyrimidine nucleobase catabolic process / riboflavin reductase (NADPH) activity / FMN binding
類似検索 - 分子機能
: / Flavin reductase like domain / Flavin reductase like domain / Flavin reductase like domain / Electron Transport, Fmn-binding Protein; Chain A / Pnp Oxidase; Chain A / FMN-binding split barrel / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / 4-hydroxyphenylacetate 3-monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種Brucella melitensis bv. 1 (マルタ熱菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Lawrence, A.D. / Scott, A.F. / Warren, M.J. / Pickersgill, R.W.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Biophysical characterisation and structure-function analysis of Brucella melitensis CobR: Protein-flavin interactions determine function and stability
著者: Lawrence, A.D. / Taylor, S.L. / Scott, A.F. / Rowe, M.L. / Johnson, C.M. / Rigby, S.E.J. / Geeves, S.A. / Pickersgill, R.W. / Howard, M.J. / Warren, M.J.
履歴
登録2013年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_special_symmetry / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 4-hydroxyphenylacetate 3-monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,99110
ポリマ－18,7471
非ポリマー2,2449
水1,928107
1
A: 4-hydroxyphenylacetate 3-monooxygenase
ヘテロ分子

A: 4-hydroxyphenylacetate 3-monooxygenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,98220
ポリマ－37,4942
非ポリマー4,48718
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z1
Buried area12030 Å2
ΔGint-215 kcal/mol
Surface area14280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.193, 103.193, 133.103
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-301-

HOH

21A-350-

HOH

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要素

#1: タンパク質 4-hydroxyphenylacetate 3-monooxygenase / Flavin reductase domain-containing protein FMN-binding


分子量: 18747.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Brucella melitensis bv. 1 (マルタ熱菌)
株: 16M / ATCC 23456 / NCTC 10094 / 遺伝子: BAWG_2682, BMEI0709, CobR / プラスミド: pET14b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q8YHT7, EC: 1.14.13.3
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.2 M (NH4)2SO4, 0.02 M Na Acetate , pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX10.1 / 波長: 1.117 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月25日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.117 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→53.377 Å / Num. all: 21887 / Num. obs: 21883 / % possible obs: 99.98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.2-2.321100
6.96-74.12199.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→53.377 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / SU B: 3.985 / SU ML: 0.103 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.159 / ESU R Free: 0.15 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25032 1119 5.1 %RANDOM
Rwork0.22348 ---
obs0.22485 21883 99.98 %-
all-21887 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.83 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→53.377 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1235 0 141 107 1483
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0280.0211411
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1732.061942
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2955163
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.1723.50957
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.65115203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.568159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.2215
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021019
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5241.5807
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.00421291
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6943604
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6894.5651
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 88 -
Rwork0.275 1487 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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