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- PDB-4io8: Crystal structure of human HSP70 complexed with 4-{(2R,3S,4R)-5-[... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4io8
タイトルCrystal structure of human HSP70 complexed with 4-{(2R,3S,4R)-5-[(R)-6-Amino-8-(3,4-dichloro-benzylamino)-purin-9-yl]-3,4-dihydroxy-tetrahydro-furan-2-ylmethoxymethyl}-benzonitrile
要素Heat shock 70kDa protein 1A variant
キーワードCHAPERONE / Hsp70 / ATPase / molecular chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


: / denatured protein binding / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / death receptor agonist activity / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / ATP-dependent protein disaggregase activity / positive regulation of microtubule nucleation ...: / denatured protein binding / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / death receptor agonist activity / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / ATP-dependent protein disaggregase activity / positive regulation of microtubule nucleation / misfolded protein binding / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of mitotic spindle assembly / aggresome / lysosomal transport / cellular response to steroid hormone stimulus / mRNA catabolic process / : / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of protein ubiquitination / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / cellular response to unfolded protein / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / ATP metabolic process / transcription regulator inhibitor activity / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / inclusion body / heat shock protein binding / negative regulation of protein ubiquitination / centriole / protein folding chaperone / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / positive regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of RNA splicing / positive regulation of interleukin-8 production / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / G protein-coupled receptor binding / negative regulation of cell growth / PKR-mediated signaling / histone deacetylase binding / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / transcription corepressor activity / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to heat / virus receptor activity / protein refolding / cellular response to oxidative stress / vesicle / blood microparticle / ficolin-1-rich granule lumen / protein stabilization / nuclear speck / cadherin binding / receptor ligand activity / ribonucleoprotein complex / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily ...Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3FD / Heat shock 70 kDa protein 1A / Heat shock 70kDa protein 1A variant
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.58 Å
データ登録者Musil, D. / Scholz, S.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: Functional analysis of hsp70 inhibitors.
著者: Schlecht, R. / Scholz, S.R. / Dahmen, H. / Wegener, A. / Sirrenberg, C. / Musil, D. / Bomke, J. / Eggenweiler, H.M. / Mayer, M.P. / Bukau, B.
履歴
登録2013年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock 70kDa protein 1A variant
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6272
ポリマ－42,0711
非ポリマー5561
水2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.680, 53.973, 70.796
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.07, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Heat shock 70kDa protein 1A variant


分子量: 42070.637 Da / 分子数: 1
断片: HSP70 N-TERMINAL ATP-ASE DOMAIN (UNP Residues 69-450)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q59EJ3, UniProt: P0DMV8*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-3FD / 4-[[(2R,3S,4R,5R)-5-[6-amino-8-[(3,4-dichlorophenyl)methylamino]purin-9-yl]-3,4-dihydroxy-oxolan-2-yl]methoxymethyl]benzonitrile / VER-155008


分子量: 556.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H23Cl2N7O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.97 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 0.1 M Tris HCl, 22% PEG 10000, 0.1 M NaCl, 20% Glycerol, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年5月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.58→42.62 Å / Num. all: 13840 / Num. obs: 12776 / % possible obs: 92.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 45.77 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.011 / Net I/σ(I): 10.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
BUSTER2.11.4精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1S3X

1s3x


解像度: 2.58→42.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8907 / SU R Cruickshank DPI: 1.285 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2216 639 5.01 %RANDOM
Rwork0.1694 ---
obs0.1721 12766 91.94 %-
all-13840 --
原子変位パラメータBiso mean: 34.05 Å2 /
Baniso -2Baniso -3
1-0 Å2-
2--0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.292 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.58→42.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2926 0 38 121 3085
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013029HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.094098HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1073SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes83HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes441HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3029HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.79
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.57
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion405SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3319SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.58→2.83 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2459 139 5 %
Rwork0.1779 2639 -
all0.1815 2778 -
obs--91.94 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 9.2859 Å / Origin y: -0.2458 Å / Origin z: 16.0547 Å
111213212223313233
T-0.0581 Å20.0192 Å2-0.0422 Å2--0.0639 Å2-0.0107 Å2---0.095 Å2
L1.1915 °2-0.0713 °20.0264 °2-0.5863 °20.1621 °2--0.6897 °2
S-0.0325 Å °-0.0984 Å °0.0415 Å °0.1159 Å °0.0315 Å °-0.0967 Å °-0.0122 Å °0.022 Å °0.001 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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