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- PDB-4im7: Crystal structure of fructuronate reductase (ydfI) from E. coli C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4im7
タイトルCrystal structure of fructuronate reductase (ydfI) from E. coli CFT073 (EFI TARGET EFI-506389) complexed with NADH and D-mannonate
要素Hypothetical oxidoreductase ydfI
キーワードOXIDOREDUCTASE / rossmann fold / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


mannitol metabolic process / 酸化還元酵素 / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / oxidoreductase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Mannitol dehydrogenase, conserved site / Mannitol dehydrogenases signature. / : / Mannitol dehydrogenase / Mannitol dehydrogenase, N-terminal / Mannitol dehydrogenase Rossmann domain / Mannitol dehydrogenase, C-terminal / Mannitol dehydrogenase C-terminal domain / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 ...Mannitol dehydrogenase, conserved site / Mannitol dehydrogenases signature. / : / Mannitol dehydrogenase / Mannitol dehydrogenase, N-terminal / Mannitol dehydrogenase Rossmann domain / Mannitol dehydrogenase, C-terminal / Mannitol dehydrogenase C-terminal domain / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-MANNONIC ACID / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / Hypothetical oxidoreductase ydfI / Hypothetical oxidoreductase ydfI
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Lukk, T. / Wichelecki, D. / Imker, H.J. / Gerlt, J.A. / Nair, S.K.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of fructuronate reductase (ydfI) from E. coli CFT073 (EFI TARGET EFI-506389) complexed with NADH and D-mannonate
著者: Wichelecki, S. / Lukk, T. / Imker, H.J. / Nair, S.K. / Gerlt, J.A.
履歴
登録2013年1月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical oxidoreductase ydfI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,8894
ポリマ－55,9311
非ポリマー9583
水8,485471
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.490, 92.490, 136.000
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Hypothetical oxidoreductase ydfI


分子量: 55931.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: CFT073 / 遺伝子: c1968, ydfI / プラスミド: pET15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q8FHD0, UniProt: A0A0H2V7F2*PLUS, 酸化還元酵素
#2: 化合物 ChemComp-CS2 / D-MANNONIC ACID / D-MANNONATE / D-マンノン酸


分子量: 196.155 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O7
#3: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 471 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.03 %
結晶化温度: 282 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Protein solution was at 10 mg/mL containing 20 mM Tris (pH 7.5) and 100 mM NaCl. Mother liqueur contained 1.7 M ammonium sulfate, 0.085 M Hepes (pH 7.5), 1.7% PEG 400 and 15% glycerol, vapor ...詳細: Protein solution was at 10 mg/mL containing 20 mM Tris (pH 7.5) and 100 mM NaCl. Mother liqueur contained 1.7 M ammonium sulfate, 0.085 M Hepes (pH 7.5), 1.7% PEG 400 and 15% glycerol, vapor diffusion, sitting drop, temperature 282K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月2日
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 53597 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 27.297 Å2 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 11.42
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.9-1.950.6112.55298027589199.9
1.95-20.4923.11292947454199.8
2-2.060.4073.76281537159199.9
2.06-2.120.3084.74274786977199.9
2.12-2.190.2555.51267396782199.9
2.19-2.270.2116.5256976504199.9
2.27-2.360.1787.53250676332199.9
2.36-2.450.168.3240446072199.9
2.45-2.560.1359.56230995835199.9
2.56-2.690.11810.86221055584199.9
2.69-2.830.09912.472098752951100
2.83-30.08114.64198164999199.9
3-3.210.06717.94185414696199.9
3.21-3.470.05521.54172114382199.9
3.47-3.80.04824.13157544025199.9
3.8-4.250.04226.65143033654199.9
4.25-4.910.03928.351256032181100
4.91-6.010.03927.131060727011100
6.01-8.50.03728.38833121201100
8.5-300.03332.6342051109197.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→29.551 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.48 / FOM work R set: 0.9156 / SU ML: 0.17 / σ(F): 2.02 / 位相誤差: 15.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1728 2679 5 %random
Rwork0.1484 ---
obs0.1496 53593 99.94 %-
all-53647 --
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 31.397 Å2 / ksol: 0.357 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 88.32 Å2 / Biso mean: 23.6144 Å2 / Biso min: 7.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.0825 Å2-0 Å20 Å2
2---0.0825 Å2-0 Å2
3---0.165 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.551 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3758 0 62 471 4291
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073914
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1055338
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072605
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004684
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d151417
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 19 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.9001-1.93460.25141400.209226662806
1.9346-1.97180.2441390.198626392778
1.9718-2.01210.24951390.187126452784
2.0121-2.05580.21081400.167626602800
2.0558-2.10360.18671390.159326362775
2.1036-2.15620.19791390.145926342773
2.1562-2.21450.17311390.14426482787
2.2145-2.27960.1931390.140426422781
2.2796-2.35320.18431410.138726882829
2.3532-2.43730.1791400.141626482788
2.4373-2.53480.17571400.142126712811
2.5348-2.65010.16441410.14626652806
2.6501-2.78970.1781400.148626752815
2.7897-2.96430.19121410.162226732814
2.9643-3.1930.16531420.155727052847
3.193-3.51380.15391420.148126902832
3.5138-4.02120.14941440.130927272871
4.0212-5.06220.13231440.11927352879
5.0622-29.55470.16011500.157928673017
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 33.4822 Å / Origin y: 15.9306 Å / Origin z: 15.1891 Å
111213212223313233
T0.0547 Å20.0034 Å2-0.0065 Å2-0.1041 Å20.0096 Å2--0.086 Å2
L0.0278 °20.0142 °2-0.0325 °2-0.5388 °2-0.3668 °2--0.6489 °2
S-0.0037 Å °0.009 Å °0.0071 Å °-0.0505 Å °0.0575 Å °0.0408 Å °0.0631 Å °-0.0376 Å °0.0085 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA5 - 487
2X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 501
3X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 502
4X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 503
5X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 1071

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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